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- EMDB-6991: Structure of the human PKD1/PKD2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6991
タイトルStructure of the human PKD1/PKD2 complex
マップデータNone
試料
  • 複合体: the structure of an asymmetric complex
    • タンパク質・ペプチド: Polycystin-2
    • タンパク質・ペプチド: Polycystin-1
キーワードAsymmetric complex / polycystic kidney disease / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric distal tubule morphogenesis / detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development ...metanephric distal tubule morphogenesis / detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / determination of liver left/right asymmetry / renal tubule morphogenesis / metanephric ascending thin limb development / HLH domain binding / lung epithelium development / mitocytosis / lymph vessel morphogenesis / basal cortex / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / renal artery morphogenesis / metanephric proximal tubule development / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / migrasome / calcium-independent cell-matrix adhesion / Wnt receptor activity / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / genitalia development / establishment of epithelial cell polarity / centrosome duplication / detection of mechanical stimulus / calcium-induced calcium release activity / regulation of calcium ion import / cation channel complex / muscle alpha-actinin binding / response to fluid shear stress / placenta blood vessel development / voltage-gated monoatomic ion channel activity / Golgi-associated vesicle membrane / cellular response to hydrostatic pressure / outward rectifier potassium channel activity / cellular response to fluid shear stress / metanephric collecting duct development / voltage-gated monoatomic cation channel activity / digestive tract development / non-motile cilium / cellular response to osmotic stress / actinin binding / motile cilium / transcription regulator inhibitor activity / cartilage development / determination of left/right symmetry / aorta development / inorganic cation transmembrane transport / neural tube development / ciliary membrane / voltage-gated sodium channel activity / protein heterotetramerization / skin development / embryonic placenta development / branching involved in ureteric bud morphogenesis / cartilage condensation / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / branching morphogenesis of an epithelial tube / spinal cord development / heart looping / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / voltage-gated potassium channel activity / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / potassium channel activity / lateral plasma membrane / anatomical structure morphogenesis / sodium ion transmembrane transport / voltage-gated calcium channel activity / regulation of cell adhesion / monoatomic cation channel activity / basal plasma membrane / regulation of proteasomal protein catabolic process / cellular response to cAMP / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of mitotic spindle organization / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / cellular response to calcium ion / cytoskeletal protein binding / protein export from nucleus / cell-matrix adhesion / ciliary basal body / liver development / kidney development / establishment of localization in cell / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / phosphoprotein binding / calcium ion transmembrane transport / protein tetramerization / cellular response to reactive oxygen species
類似検索 - 分子機能
Polycystic kidney disease type 1 protein / Polycystin cation channel / REJ domain / REJ domain profile. / PKD/REJ-like domain / REJ domain / Polycystin-1 like, PLAT/LH2 domain / Carbohydrate-binding WSC / WSC domain / WSC domain profile. ...Polycystic kidney disease type 1 protein / Polycystin cation channel / REJ domain / REJ domain profile. / PKD/REJ-like domain / REJ domain / Polycystin-1 like, PLAT/LH2 domain / Carbohydrate-binding WSC / WSC domain / WSC domain profile. / present in yeast cell wall integrity and stress response component proteins / PKD domain / : / Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystic kidney disease type 2 protein / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / PKD domain / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / PKD domain superfamily / Leucine-rich repeat N-terminal domain / PKD/Chitinase domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Voltage-dependent channel domain superfamily / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Polycystin-1 / Polycystin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Su Q / Hu F / Ge X / Lei J / Yu S / Wang T / Zhou Q / Mei C / Shi Y
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China31621092 中国
National Natural Science Foundation of China31621092 中国
National Natural Science Foundation of China31630017 中国
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Structure of the human PKD1-PKD2 complex.
著者: Qiang Su / Feizhuo Hu / Xiaofei Ge / Jianlin Lei / Shengqiang Yu / Tingliang Wang / Qiang Zhou / Changlin Mei / Yigong Shi /
要旨: Mutations in two genes, and , account for most cases of autosomal dominant polycystic kidney disease, one of the most common monogenetic disorders. Here we report the 3.6-angstrom cryo-electron ...Mutations in two genes, and , account for most cases of autosomal dominant polycystic kidney disease, one of the most common monogenetic disorders. Here we report the 3.6-angstrom cryo-electron microscopy structure of truncated human PKD1-PKD2 complex assembled in a 1:3 ratio. PKD1 contains a voltage-gated ion channel (VGIC) fold that interacts with PKD2 to form the domain-swapped, yet noncanonical, transient receptor potential (TRP) channel architecture. The S6 helix in PKD1 is broken in the middle, with the extracellular half, S6a, resembling pore helix 1 in a typical TRP channel. Three positively charged, cavity-facing residues on S6b may block cation permeation. In addition to the VGIC, a five-transmembrane helix domain and a cytosolic PLAT domain were resolved in PKD1. The PKD1-PKD2 complex structure establishes a framework for dissecting the function and disease mechanisms of the PKD proteins.
履歴
登録2018年6月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年8月15日-
マップ公開2018年8月15日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6a70
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6991.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6991.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.091 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.032889903 - 0.08508097
平均 (標準偏差)0.0006551257 (±0.004800811)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 279.296 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0911.0911.091
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z279.296279.296279.296
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0330.0850.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : the structure of an asymmetric complex

全体名称: the structure of an asymmetric complex
要素
  • 複合体: the structure of an asymmetric complex
    • タンパク質・ペプチド: Polycystin-2
    • タンパク質・ペプチド: Polycystin-1

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超分子 #1: the structure of an asymmetric complex

超分子名称: the structure of an asymmetric complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Samples were obtained by co-expression in 293F cells. A complex contains one PKD1 subunit and three PKD2 subunits.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 310 KDa

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分子 #1: Polycystin-2

分子名称: Polycystin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 66.623406 KDa
組換発現生物種: HOMO SAPIENS (ヒト)
配列文字列: MGSAGWSHPQ FEKGGGSGGG SGGSAWSHPQ FEKGSAAAPR VAWAERLVRG LRGLWGTRLM EESSTNREKY LKSVLRELVT YLLFLIVLC ILTYGMMSSN VYYYTRMMSQ LFLDTPVSKT EKTNFKTLSS MEDFWKFTEG SLLDGLYWKM QPSNQTEADN R SFIFYENL ...文字列:
MGSAGWSHPQ FEKGGGSGGG SGGSAWSHPQ FEKGSAAAPR VAWAERLVRG LRGLWGTRLM EESSTNREKY LKSVLRELVT YLLFLIVLC ILTYGMMSSN VYYYTRMMSQ LFLDTPVSKT EKTNFKTLSS MEDFWKFTEG SLLDGLYWKM QPSNQTEADN R SFIFYENL LLGVPRIRQL RVRNGSCSIP QDLRDEIKEC YDVYSVSSED RAPFGPRNGT AWIYTSEKDL NGSSHWGIIA TY SGAGYYL DLSRTREETA AQVASLKKNV WLDRGTRATF IDFSVYNANI NLFCVVRLLV EFPATGGVIP SWQFQPLKLI RYV TTFDFF LAACEIIFCF FIFYYVVEEI LEIRIHKLHY FRSFWNCLDV VIVVLSVVAI GINIYRTSNV EVLLQFLEDQ NTFP NFEHL AYWQIQFNNI AAVTVFFVWI KLFKFINFNR TMSQLSTTMS RCAKDLFGFA IMFFIIFLAY AQLAYLVFGT QVDDF STFQ ECIFTQFRII LGDINFAEIE EANRVLGPIY FTTFVFFMFF ILLNMFLAII NDTYSEVKSD LAQQKAEMEL SDLIRK GYH KALVKLKLKK NTVD

UniProtKB: Polycystin-2

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分子 #2: Polycystin-1

分子名称: Polycystin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 127.024836 KDa
組換発現生物種: HOMO SAPIENS (ヒト)
配列文字列: MGSAGDYKDH DGDYKDHDID YKDDDDKGSA AATAFGASLF VPPSHVRFVF PEPTADVNYI VMLTCAVCLV TYMVMAAILH KLDQLDASR GRAIPFCGQR GRFKYEILVK TGWGRGSGTT AHVGIMLYGV DSRSGHRHLD GDRAFHRNSL DIFRIATPHS L GSVWKIRV ...文字列:
MGSAGDYKDH DGDYKDHDID YKDDDDKGSA AATAFGASLF VPPSHVRFVF PEPTADVNYI VMLTCAVCLV TYMVMAAILH KLDQLDASR GRAIPFCGQR GRFKYEILVK TGWGRGSGTT AHVGIMLYGV DSRSGHRHLD GDRAFHRNSL DIFRIATPHS L GSVWKIRV WHDNKGLSPA WFLQHVIVRD LQTARSAFFL VNDWLSVETE ANGGLVEKEV LAASDAALLR FRRLLVAELQ RG FFDKHIW LSIWDRPPRS RFTRIQRATC CVLLICLFLG ANAVWYGAVG DSAYSTGHVS RLSPLSVDTV AVGLVSSVVV YPV YLAILF LFRMSRSKVA GSPSPTPAGQ QVLDIDSCLD SSVLDSSFLT FSGLHAEQAF VGQMKSDLFL DDSKSLVCWP SGEG TLSWP DLLSDPSIVG SNLRQLARGQ AGHGLGPEED GFSLASPYSP AKSFSASDED LIQQVLAEGV SSPAPTQDTH METDL LSSL SSTPGEKTET LALQRLGELG PPSPGLNWEQ PQAARLSRTG LVEGLRKRLL PAWCASLAHG LSLLLVAVAV AVSGWV GAS FPPGVSVAWL LSSSASFLAS FLGWEPLKVL LEALYFSLVA KRLHPDEDDT LVESPAVTPV SARVPRVRPP HGFALFL AK EEARKVKRLH GMLRSLLVYM LFLLVTLLAS YGDASCHGHA YRLQSAIKQE LHSRAFLAIT RSEELWPWMA HVLLPYVH G NQSSPELGPP RLRQVRLQEA LYPDPPGPRV HTCSAAGGFS TSDYDVGWES PHNGSGTWAY SAPDLLGAWS WGSCAVYDS GGYVQELGLS LEESRDRLRF LQLHNWLDNR SRAVFLELTR YSPAVGLHAA VTLRLEFPAA GRALAALSVR PFALRRLSAG LSLPLLTSV CLLLFAVHFA VAEARTWHRE GRWRVLRLGA WARWLLVALT AATALVRLAQ LGAADRQWTR FVRGRPRRFT S FDQVAQLS SAARGLAASL LFLLLVKAAQ QLRFVRQWSV FGKTLCRALP ELLGVTLGLV VLGVAYAQLA ILLVSSCVDS LW SVAQALL VLCPGTGLST LCPAESWHLS PLLCVGLWAL RLWGALRLGA VILRWRYHAL RGELYRPAWE PQDYEMVELF LRR LRLWMG LSKVKEFRHK VRFEGMEPLP SRSSRGS

UniProtKB: Polycystin-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMHEPESHEPES 7.5
0.06 %digitonindigitonin
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DARK FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5t4d

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 27296
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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