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- EMDB-20844: Metavinculin ABD-F-actin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20844
タイトルMetavinculin ABD-F-actin complex
マップデータ
試料
  • 複合体: metavinculin ABD-F-actin complex
    • タンパク質・ペプチド: Vinculin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein localization to adherens junction / podosome ring / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / Striated Muscle Contraction / dystroglycan binding ...regulation of protein localization to adherens junction / podosome ring / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / Striated Muscle Contraction / dystroglycan binding / alpha-catenin binding / fascia adherens / cell-cell contact zone / adherens junction assembly / apical junction assembly / costamere / regulation of establishment of endothelial barrier / axon extension / protein localization to cell surface / lamellipodium assembly / regulation of focal adhesion assembly / maintenance of blood-brain barrier / brush border / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / Smooth Muscle Contraction / skeletal muscle fiber development / stress fiber / negative regulation of cell migration / cell-matrix adhesion / cell projection / morphogenesis of an epithelium / actin filament / adherens junction / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / sarcolemma / beta-catenin binding / platelet aggregation / specific granule lumen / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / extracellular vesicle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Platelet degranulation / actin binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / molecular adaptor activity / cytoskeleton / hydrolase activity / cell adhesion / cadherin binding / membrane raft / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. ...Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Vinculin / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Chicken (ニワトリ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Mei L / Alushin GM
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)5DP5OD017885 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Molecular mechanism for direct actin force-sensing by α-catenin.
著者: Lin Mei / Santiago Espinosa de Los Reyes / Matthew J Reynolds / Rachel Leicher / Shixin Liu / Gregory M Alushin /
要旨: The actin cytoskeleton mediates mechanical coupling between cells and their tissue microenvironments. The architecture and composition of actin networks are modulated by force; however, it is unclear ...The actin cytoskeleton mediates mechanical coupling between cells and their tissue microenvironments. The architecture and composition of actin networks are modulated by force; however, it is unclear how interactions between actin filaments (F-actin) and associated proteins are mechanically regulated. Here we employ both optical trapping and biochemical reconstitution with myosin motor proteins to show single piconewton forces applied solely to F-actin enhance binding by the human version of the essential cell-cell adhesion protein αE-catenin but not its homolog vinculin. Cryo-electron microscopy structures of both proteins bound to F-actin reveal unique rearrangements that facilitate their flexible C-termini refolding to engage distinct interfaces. Truncating α-catenin's C-terminus eliminates force-activated F-actin binding, and addition of this motif to vinculin confers force-activated binding, demonstrating that α-catenin's C-terminus is a modular detector of F-actin tension. Our studies establish that piconewton force on F-actin can enhance partner binding, which we propose mechanically regulates cellular adhesion through α-catenin.
履歴
登録2019年10月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月30日-
マップ公開2020年9月30日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6upw
  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20844.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20844.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.027 / ムービー #1: 0.027
最小 - 最大-0.12548512 - 0.29957667
平均 (標準偏差)0.004031375 (±0.022539327)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin211153212
サイズ10218680
Spacing80102186
セルA: 82.399994 Å / B: 105.06 Å / C: 191.58 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z80102186
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z82.400105.060191.580
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ212211153
NX/NY/NZ80102186
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS153211212
NC/NR/NS18610280
D min/max/mean-0.1250.3000.004

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_20844_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unfiltered, unsharpened map

ファイルemd_20844_additional_1.map
注釈unfiltered, unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: B-factor sharpened, local resolution-filtered map

ファイルemd_20844_additional_2.map
注釈B-factor sharpened, local resolution-filtered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_20844_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_20844_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : metavinculin ABD-F-actin complex

全体名称: metavinculin ABD-F-actin complex
要素
  • 複合体: metavinculin ABD-F-actin complex
    • タンパク質・ペプチド: Vinculin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: metavinculin ABD-F-actin complex

超分子名称: metavinculin ABD-F-actin complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.2 kDa/nm

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分子 #1: Vinculin

分子名称: Vinculin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 123.956375 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MPVFHTRTIE SILEPVAQQI SHLVIMHEEG EVDGKAIPDL TAPVAAVQAA VSNLVRVGKE TVQTTEDQIL KRDMPPAFIK VENACTKLV QAAQMLQSDP YSVPARDYLI DGSRGILSGT SDLLLTFDEA EVRKIIRVCK GILEYLTVAE VVETMEDLVT Y TKNLGPGM ...文字列:
MPVFHTRTIE SILEPVAQQI SHLVIMHEEG EVDGKAIPDL TAPVAAVQAA VSNLVRVGKE TVQTTEDQIL KRDMPPAFIK VENACTKLV QAAQMLQSDP YSVPARDYLI DGSRGILSGT SDLLLTFDEA EVRKIIRVCK GILEYLTVAE VVETMEDLVT Y TKNLGPGM TKMAKMIDER QQELTHQEHR VMLVNSMNTV KELLPVLISA MKIFVTTKNS KNQGIEEALK NRNFTVEKMS AE INEIIRV LQLTSWDEDA WASKDTEAMK RALASIDSKL NQAKGWLRDP SASPGDAGEQ AIRQILDEAG KVGELCAGKE RRE ILGTCK MLGQMTDQVA DLRARGQGSS PVAMQKAQQV SQGLDVLTAK VENAARKLEA MTNSKQSIAK KIDAAQNWLA DPNG GPEGE EQIRGALAEA RKIAELCDDP KERDDILRSL GEISALTSKL ADLRRQGKGD SPEARALAKQ VATALQNLQT KTNRA VANS RPAKAAVHLE GKIEQAQRWI DNPTVDDRGV GQAAIRGLVA EGHRLANVMM GPYRQDLLAK CDRVDQLTAQ LADLAA RGE GESPQARALA SQLQDSLKDL KARMQEAMTQ EVSDVFSDTT TPIKLLAVAA TAPPDAPNRE EVFDERAANF ENHSGKL GA TAEKAAAVGT ANKSTVEGIQ ASVKTARELT PQVVSAARIL LRNPGNQAAY EHFETMKNQW IDNVEKMTGL VDEAIDTK S LLDASEEAIK KDLDKCKVAM ANIQPQMLVA GATSIARRAN RILLVAKREV ENSEDPKFRE AVKAASDELS KTISPMVMD AKAVAGNISD PGLQKSFLDS GYRILGAVAK VREAFQPQEP DFPPPPPDLE QLRLTDELAP PKPPLPEGEV PPPRPPPPEE KDEEFPEQK AGEVINQPMM MAARQLHDEA RKWSSKPGIP AAEVGIGVVA EADAADAAGF PVPPDMEDDY EPELLLMPSN Q PVNQPILA AAQSLHREAT KWSSKGNDII AAAKRMALLM AEMSRLVRGG SGTKRALIQC AKDIAKASDE VTRLAKEVAK QC TDKRIRT NLLQVCERIP TISTQLKILS TVKATMLGRT NISDEESEQA TEMLVHNAQN LMQSVKETVR EAEAASIKIR TDA GFTLRW VRKTPWYQ

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分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chicken (ニワトリ)
分子量理論値: 41.875633 KDa
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG VTHNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSL E KSYELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKE ITALAPSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.06 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -167.07 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 詳細: Relion 3.0 / 使用した粒子像数: 215369
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.0)
Segment selection選択した数: 237503 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 詳細: helical auto-picking
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

7115

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3j8a

chain_id: A

3jbk

chain_id: M
得られたモデル

PDB-6upw:
Metavinculin ABD-F-actin complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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