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万見
- PDB-1boi: N-TERMINALLY TRUNCATED RHODANESE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1boi
タイトルN-TERMINALLY TRUNCATED RHODANESE
要素RHODANESE
キーワードTRANSFERASE / RHODANESE / SULFURTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


rRNA transport / 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase activity / thiosulfate sulfurtransferase / thiosulfate-cyanide sulfurtransferase activity / rRNA import into mitochondrion / 5S rRNA binding / mitochondrial matrix / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Sulfurtransferase TST/MPST-like / Rhodanese signature 1. / Rhodanese C-terminal signature. / Thiosulphate sulfurtransferase, conserved site / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily ...Sulfurtransferase TST/MPST-like / Rhodanese signature 1. / Rhodanese C-terminal signature. / Thiosulphate sulfurtransferase, conserved site / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiosulfate sulfurtransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Gliubich, F. / Berni, R. / Cianci, M. / Trevino, R.J. / Horowitz, P.M. / Zanotti, G.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: NH2-terminal sequence truncation decreases the stability of bovine rhodanese, minimally perturbs its crystal structure, and enhances interaction with GroEL under native conditions.
著者: Trevino, R.J. / Gliubich, F. / Berni, R. / Cianci, M. / Chirgwin, J.M. / Zanotti, G. / Horowitz, P.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Structure of Sulfur-Substituted Rhodanese at 1.36 A Resolution
著者: Gliubich, F. / Berni, R. / Colapietro, M. / Barba, L. / Zanotti, G.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Active Site Structural Features for Chemically Modified Forms of Rhodanese
著者: Gliubich, F. / Gazerro, M. / Zanotti, G. / Delbono, S. / Bombieri, G. / Berni, R.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1979
タイトル: The Structure of Bovine Liver Rhodanese. II. The Active Site in the Sulfur-Substituted and the Sulfur-Free Enzyme
著者: Ploegman, J.H. / Drent, G. / Kalk, K.H. / Hol, W.G.
履歴
登録1998年8月4日処理サイト: BNL
改定 1.01999年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RHODANESE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2411
ポリマ－33,2411
非ポリマー00
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.690, 73.250, 39.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 RHODANESE


分子量: 33240.668 Da / 分子数: 1 / 断片: DEL(1-7) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 細胞株: 293 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: LIVER / プラスミド: PTTQ19 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00586, thiosulfate sulfurtransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 %
結晶化pH: 7.3 / 詳細: pH 7.3
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14 mg/mlprotein1drop
210 %(w/v)PEG60001drop
350 mMTris-HCl1drop
450 mMsodium acetate1drop
51 mMsodium thiosulfate1drop
616 %(w/v)PEG60001reservoir
750 mMTris-HCl1reservoir
850 mMsodium acetate1reservoir
91 mMsodium thiosulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE M18X / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年10月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→55 Å / Num. obs: 109730 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rsym value: 0.104
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rsym value: 0.19 / % possible all: 77.5
反射
*PLUS
Num. obs: 13716 / Num. measured all: 109730

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3モデル構築
X-PLOR3精密化
SAINTデータ削減
SAINTデータスケーリング
X-PLOR3位相決定
精密化解像度: 2.2→55 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 687 5 %EVERY 5TH REFLECTION
Rwork0.162 ---
obs0.162 13156 97.5 %-
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2264 0 0 104 2368
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.85
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.17
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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