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万見
- PDB-1bof: GI-ALPHA-1 BOUND TO GDP AND MAGNESIUM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bof
タイトルGI-ALPHA-1 BOUND TO GDP AND MAGNESIUM
要素GI ALPHA 1
キーワードSIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN / GTP-ASE / G PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / negative regulation of synaptic transmission / GTPase activating protein binding / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (i) signalling events / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration ...Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / negative regulation of synaptic transmission / GTPase activating protein binding / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (i) signalling events / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase regulator activity / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / G protein activity / midbody / cell cortex / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / postsynapse / G protein-coupled receptor signaling pathway / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / protein-containing complex / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Coleman, D.E. / Sprang, S.R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Crystal structures of the G protein Gi alpha 1 complexed with GDP and Mg2+: a crystallographic titration experiment.
著者: Coleman, D.E. / Sprang, S.R.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Tertiary and Quaternary Structural Changes in Gi Alpha 1 Induced by GTP Hydrolysis
著者: Mixon, M.B. / Lee, E. / Coleman, D.E. / Berghuis, A.M. / Gilman, A.G. / Sprang, S.R.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Studies of Gi Alpha 1 and Mutants of Gi Alpha 1 in the GTP and Gdp-Bound States
著者: Coleman, D.E. / Lee, E. / Mixon, M.B. / Linder, M.E. / Berghuis, A.M. / Gilman, A.G. / Sprang, S.R.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: Structures of Active Conformations of Gi Alpha 1 and the Mechanism of GTP Hydrolysis
著者: Coleman, D.E. / Berghuis, A.M. / Lee, E. / Linder, M.E. / Gilman, A.G. / Sprang, S.R.
履歴
登録1998年8月4日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GI ALPHA 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9275
ポリマ－40,2681
非ポリマー6604
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.747, 121.747, 68.929
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 GI ALPHA 1 / GIA1 / GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) / ALPHA-1 SUBUNIT


分子量: 40267.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: INACTIVE FORM / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PQE6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10824
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.21 % / 解説: CRYSTALS ARE ISOMORPHOUS TO 1GDD CRYSTALS.
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
18 mg/mlprotein1drop
21.4 Mpotassium phosphate1drop
325 mMEPPS1drop
45 mM1dropor 10mMMgSO4
50.5 mMGTPgammaS1drop
62.5 mMdithiothreitol1drop
710 mMEDTA1drop
8100 mM1reservoirNaCl
91.45-1.65 Mpotassium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.91
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 1997年6月1日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å / Num. obs: 25367 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 28.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 27.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Mean I/σ(I) obs: 13.1 / % possible all: 96.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 91667
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GDD

1gdd


解像度: 2.2→15 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
詳細: A BULK SOLVENT CORRECTION WAS APPLIED. NOTE FPART AND PHIPART IN THE STRUCTURE FACTOR FILE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 2449 9.5 %TO PREVENT MODEL BIAS, THE SAME TEST REFLECTIONS USED IN THE REFINEMENT OF THE STARTING MODEL (1GDD) WERE USED IN THIS REFINEMENT
Rwork0.227 ---
obs0.227 25703 97.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2589 0 39 49 2677
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.417
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.05
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.275
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.391.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.52
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.932
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.622.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 237 7.6 %
Rwork0.3 2875 -
obs--97.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARGTP.PROTOPGDP.PRO
X-RAY DIFFRACTION3PARWATER.PROTOPWATER.PRO
X-RAY DIFFRACTION4PARSO4.PROTOPSO4.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.23 / Rfactor Rfree: 0.267
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.05
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.275
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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