+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1apu | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystallographic analysis of a pepstatin analogue binding to the aspartyl proteinase penicillopepsin at 1.8 angstroms resolution | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ACID PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 penicillopepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Penicillium janthinellum (菌類) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Sielecki, A.R. / James, M.N.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992 タイトル: Crystallographic Analysis of Transition State Mimics Bound to Penicillopepsin: Difluorostatine-and Difluorostatone-Containing Peptides 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. / Moult, J. #1: ジャーナル: Peptides: Structure and Function, Proceedings of the of the Eighth American Peptide Symposium 年: 1983 タイトル: Crystallographic Analysis of a Pepstatin Analogue Binding to the Aspartyl Proteinase Penicillopepsin at 1.8 Angstroms Resolution 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. / Hayakawa, K. / Gelb, M.H. #2: ジャーナル: Biological Macromolecules and Assemblies / 年: 1987 タイトル: Aspartic Proteinases and Their Catalytic Pathway 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. #3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1985 タイトル: Stereochemical Analysis of Peptide Bond Hydrolysis Catalyzed by the Aspartic Proteinase Penicillopepsin 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. #4: ジャーナル: Aspartic Proteinases and Their Inhibitors / 年: 1985 タイトル: X-Ray Diffraction Studies on Penicillopepsin and its Complexes: The Hydrolytic Mechanism 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. / Hofmann, T. #5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1984 タイトル: Effect of Ph on the Activities of Penicillopepsin and Rhizopus Pepsin and a Proposal for the Productive Substrate Binding Mode in Penicillopepsin 著者: Hofmann, T. / Hodges, R.S. / James, M.N.G. #6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1983 タイトル: Structure and Refinement of Penicillopepsin at 1.8 Angstroms Resolution 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. #7: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1982 タイトル: Conformational Flexibility in the Active Sites of Aspartyl Proteinases Revealed by a Pepstatin Fragment Binding to Penicillopepsin 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A. / Salituro, F. / Rich, D.H. / Hofmann, T. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1apu.cif.gz | 77.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1apu.ent.gz | 59.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1apu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1apu_validation.pdf.gz | 393.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1apu_full_validation.pdf.gz | 395.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1apu_validation.xml.gz | 8.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1apu_validation.cif.gz | 14.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ap/1apu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ap/1apu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||
2 |
| |||||||||||||||
単位格子 |
| |||||||||||||||
Atom site foot note | 1: RESIDUES PRO E 134 AND PRO E 315 ARE CIS PROLINES. 2: THE REGION FROM SER E 277 TO SER E 281 IS POORLY ORDERED. | |||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33468.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Penicillium janthinellum (菌類) / 参照: UniProt: P00798, penicillopepsin |
---|---|
#2: タンパク質・ペプチド | |
#3: 糖 | ChemComp-MAN / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.74 % |
---|
-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
---|---|
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 解像度: 1.8→8 Å / σ(I): 1 /
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|