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万見
- PDB-1aos: HUMAN ARGININOSUCCINATE LYASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aos
タイトルHUMAN ARGININOSUCCINATE LYASE
要素ARGININOSUCCINATE LYASE
キーワードLYASE / ARGININE BIOSYNTHESIS / UREA CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


argininosuccinate lyase / argininosuccinate lyase activity / ammonia assimilation cycle / Urea cycle / arginine metabolic process / L-arginine biosynthetic process via ornithine / urea cycle / L-arginine biosynthetic process / post-embryonic development / locomotory behavior ...argininosuccinate lyase / argininosuccinate lyase activity / ammonia assimilation cycle / Urea cycle / arginine metabolic process / L-arginine biosynthetic process via ornithine / urea cycle / L-arginine biosynthetic process / post-embryonic development / locomotory behavior / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Argininosuccinate lyase / Argininosuccinate lyase, C-terminal / Argininosuccinate lyase C-terminal / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Argininosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Turner, M.A. / Simpson, A. / Mcinnes, R.R. / Howell, P.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Human argininosuccinate lyase: a structural basis for intragenic complementation.
著者: Turner, M.A. / Simpson, A. / McInnes, R.R. / Howell, P.L.
履歴
登録1997年7月10日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARGININOSUCCINATE LYASE
B: ARGININOSUCCINATE LYASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,9522
ポリマ－103,9522
非ポリマー00
水00
1
A: ARGININOSUCCINATE LYASE
B: ARGININOSUCCINATE LYASE

A: ARGININOSUCCINATE LYASE
B: ARGININOSUCCINATE LYASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,9054
ポリマ－207,9054
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_765-x+2,-x+y+1,-z+1/31
Buried area28580 Å2
ΔGint-154 kcal/mol
Surface area55540 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)104.600, 104.600, 183.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.2466, 0.7165, -0.6525), (0.7166, -0.5881, -0.375), (-0.6525, -0.3751, -0.6585)
ベクター: 46.124, 28.023, 118.812)

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要素

#1: タンパク質 ARGININOSUCCINATE LYASE


分子量: 51976.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: LIVER / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P04424, argininosuccinate lyase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 7.1 / 詳細: PROTEIN CRYSTALLIZED FROM 1.1M PHOSPHATE, pH 7.1
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-15 mg/mlprotein1drop
250 mMphosphate1drop
35 mMdithiothreitol1drop
41.1 Mphosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年6月1日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→15 Å / Num. obs: 23049 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.66 % / Rsym value: 0.116
反射
*PLUS
Num. obs: 8659 / Num. measured all: 23049 / Rmerge(I) obs: 0.116

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.2→8 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 -8 %RANDOM
Rwork0.1879 ---
obs0.1879 6474 --
原子変位パラメータBiso mean: 20.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6788 0 0 0 6788
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.386
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.46
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.276
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 4.2→4.36 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 56 8.6 %
Rwork0.16 647 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.46
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.276
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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