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- PDB-1aja: THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF THE D153G MUTANT OF E. COLI ALKALI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aja
タイトルTHREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF THE D153G MUTANT OF E. COLI ALKALINE PHOSPHATASE: A MUTANT WITH WEAKER MAGNESIUM BINDING AND INCREASED CATALYTIC ACTIVITY
要素ALKALINE PHOSPHATASE
キーワードNON SPECIFIC MONO-ESTERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / magnesium ion binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alkaline phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Dealwis, C.G. / Chen, L. / Abad-Zapatero, C.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Crystallographic analysis of reversible metal binding observed in a mutant (Asp153-->Gly) of Escherichia coli alkaline phosphatase.
著者: Dealwis, C.G. / Brennan, C. / Christianson, K. / Mandecki, W. / Abad-Zapatero, C.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystallographic Analysis of Reversible Metal Binding Observed in a Mutant (Asp 153--> Gly) of E. Coli Alkaline Phosphatase
著者: Dealwis, C. / Brennan, C. / Christianson, K. / Mandecki, W. / Abad-Zapatero, A.
#2: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1992
タイトル: 3-D Structure of the (Asp 101-->Ser) of E.Coli Alkaline Phosphatase with Higher Catalytic Activity
著者: Chen, L. / Neidhart, D. / Kohlbrenner, M. / Mandecki, W. / Bell, S. / Sowadski, J. / Abad-Zapatero, C.
履歴
登録1995年8月19日処理サイト: BNL
改定 1.01995年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月4日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700SHEET SHEET DETERMINATION METHOD: KABSCH & SANDER; SHEET_ID: S1A; SAME AS 1ALK. SHEET_ID: S2A; SAME ...SHEET SHEET DETERMINATION METHOD: KABSCH & SANDER; SHEET_ID: S1A; SAME AS 1ALK. SHEET_ID: S2A; SAME AS 1ALK. SHEET_ID: S1B; SAME AS 1ALK. SHEET_ID: S2B; SAME AS 1ALK.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALKALINE PHOSPHATASE
B: ALKALINE PHOSPHATASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,0752
ポリマ－94,0752
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6690 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area28550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)195.020, 166.930, 76.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Atom site foot note1: SER A 295 - PRO A 297 OMEGA = 293.04 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION

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要素

#1: タンパク質 ALKALINE PHOSPHATASE


分子量: 47037.348 Da / 分子数: 2 / 変異: D153G / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: APO ENZYME / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
解説: LAC PROMOTER. FOR MORE INFORMATION ABOUT THE EXPRESSION SYSTEM CONSULT MANDECKI ET AL. GENE 94, 103-107; (1990).
遺伝子: PHOA
プラスミド: PWM528 AS BAMH1/HINDIII RESTRICTION FRAGMENT
遺伝子 (発現宿主): PHOA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00634, alkaline phosphatase
Has protein modificationY
由来についての詳細FOR MORE INFORMATION ABOUT THE EXPRESSION SYSTEM CONSULT MANDECKI ET AL. GENE 94, 103-107; (1990).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.78 %
結晶化
*PLUS
pH: 9.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
130 mg/mlprotein1drop
220 %(w/v)ammonium sulfate1drop
3100 mMTris-HCl1drop
410 mM1dropMgSO4
50.01 mM1dropZnCl2
631.6 %ammonium sulfate1reservoir
7100 mMTris-HCl1reservoir
810 mM1reservoirMgSO4

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年1月6日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 40175 / % possible obs: 77 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.65 % / Rmerge(I) obs: 0.08
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. obs: 65477 / % possible obs: 76.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08

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解析

ソフトウェア
名称分類
R-AXISデータ収集
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
R-AXISデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.5→6 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rwork0.162 -
obs0.162 34945
原子変位パラメータBiso mean: 11 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6352 0 0 0 6352
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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