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- PDB-1hqa: ALKALINE PHOSPHATASE (H412Q) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hqa
タイトルALKALINE PHOSPHATASE (H412Q)
要素ALKALINE PHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE (ALKALINE PHOSPHATASE) / HYDROLASE / PHOSPHORIC MONOESTER / TRANSFERASE / PHOSPHO / ALCOHOL ACCEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / magnesium ion binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alkaline phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Ma, L. / Kantrowitz, E.R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Kinetic and X-ray structural studies of a mutant Escherichia coli alkaline phosphatase (His-412-->Gln) at one of the zinc binding sites.
著者: Ma, L. / Kantrowitz, E.R.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995
タイトル: Escherichia Coli Alkaline Phosphatase: X-Ray Structural Studies of a Mutant Enzyme (His-412-->Asn) at One of the Catalytically Important Zinc Binding Sites
著者: Ma, L. / Tibbitts, T.T. / Kantrowitz, E.R.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Mutations at Histidine 412 Alter Zinc Binding and Eliminate Transferase Activity in Escherichia Coli Alkaline Phosphatase
著者: Ma, L. / Kantrowitz, E.R.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Reaction Mechanism of Alkaline Phosphatase Based on Crystal Structures. Two Metal Ion Catalysis
著者: Kim, E.E. / Wyckoff, H.W.
履歴
登録1995年11月30日処理サイト: BNL
改定 1.01996年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALKALINE PHOSPHATASE
B: ALKALINE PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,5618
ポリマ－94,1692
非ポリマー3926
水7,080393
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8110 Å2
ΔGint-202 kcal/mol
Surface area27440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)194.900, 167.000, 76.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 ALKALINE PHOSPHATASE


分子量: 47084.383 Da / 分子数: 2 / 変異: H412Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CRYSTALLIZED FROM 55% SATURATING (NH4)2SO4, 100 MM TRIS, 10 MM MGCL2 10 MM ZNCL2, 2 MM NAH2PO4, PH 7.5
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: EK1685 / 遺伝子: PHOA / プラスミド: PEK238 / 遺伝子 (発現宿主): PHOA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SM547 / 参照: UniProt: P00634, alkaline phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.91 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
pH: 9.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
130 mg/mlenzyme1drop
220 %satammonium sulfate1drop
3100 mMTris-HCl1drop
410 mM1dropMgCl2
50.01 mM1dropZnCl2
644 %satammonium sulfate1reservoir
7100 mMTris-HCl1reservoir
810 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 275 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年8月10日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40.9 Å / Num. obs: 58551 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.081
反射
*PLUS
Num. measured all: 170722 / Rmerge(I) obs: 0.08

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AREADETECTOR SYSTEMSデータ収集
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
ADSCデータ収集
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.25→8 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.161 -
obs0.161 56697
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6560 0 6 393 6959
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.99
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.67
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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