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- PDB-1ahw: A COMPLEX OF EXTRACELLULAR DOMAIN OF TISSUE FACTOR WITH AN INHIBI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ahw
タイトルA COMPLEX OF EXTRACELLULAR DOMAIN OF TISSUE FACTOR WITH AN INHIBITORY FAB (5G9)
要素
  • IMMUNOGLOBULIN FAB 5G9 (HEAVY CHAIN)
  • IMMUNOGLOBULIN FAB 5G9 (LIGHT CHAIN)
  • TISSUE FACTOR
キーワードCOMPLEX (IMMUNOGLOBULIN/TISSUE FACTOR) / BLOOD COAGULATION / TISSUE FACTOR / FAB / COMPLEX / ANTIBODY / COMPLEX (IMMUNOGLOBULIN-TISSUE FACTOR) / COMPLEX (IMMUNOGLOBULIN-TISSUE FACTOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


activation of blood coagulation via clotting cascade / activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / serine-type peptidase complex / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / NGF-stimulated transcription / positive regulation of positive chemotaxis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / cytokine receptor activity / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation ...activation of blood coagulation via clotting cascade / activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / serine-type peptidase complex / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / NGF-stimulated transcription / positive regulation of positive chemotaxis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / cytokine receptor activity / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation / B cell differentiation / positive regulation of interleukin-8 production / protein processing / phospholipid binding / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / blood coagulation / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / cell surface / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / Tissue factor / Immunoglobulin V-Type / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin V-set domain ...Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / Tissue factor / Immunoglobulin V-Type / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Immunoglobulin kappa constant / Tissue factor / IgM heavy chain VDJ region
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Huang, M. / Syed, R. / Stura, E.A. / Stone, M.J. / Stefanko, R.S. / Ruf, W. / Edgington, T.S. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The mechanism of an inhibitory antibody on TF-initiated blood coagulation revealed by the crystal structures of human tissue factor, Fab 5G9 and TF.5G9 complex.
著者: Huang, M. / Syed, R. / Stura, E.A. / Stone, M.J. / Stefanko, R.S. / Ruf, W. / Edgington, T.S. / Wilson, I.A.
履歴
登録1997年4月10日処理サイト: BNL
改定 1.01998年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IMMUNOGLOBULIN FAB 5G9 (LIGHT CHAIN)
B: IMMUNOGLOBULIN FAB 5G9 (HEAVY CHAIN)
C: TISSUE FACTOR
D: IMMUNOGLOBULIN FAB 5G9 (LIGHT CHAIN)
E: IMMUNOGLOBULIN FAB 5G9 (HEAVY CHAIN)
F: TISSUE FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,6256
ポリマ－143,6256
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)142.304, 73.312, 115.826
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.89, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.253131, -0.068772, 0.964984), (-0.082161, 0.995394, 0.049387), (-0.963937, -0.066783, -0.257616)
ベクター: 71.38972, 59.62823, 57.18087)

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要素

#1: 抗体 IMMUNOGLOBULIN FAB 5G9 (LIGHT CHAIN) / FAB / FAB LIGHT CHAIN / FAB HEAVY CHAIN


分子量: 23810.203 Da / 分子数: 2 / 断片: LIGHT CHAIN RESIDUES 1 - 214 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: BL21 / 器官: BLOOD / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P01837
#2: 抗体 IMMUNOGLOBULIN FAB 5G9 (HEAVY CHAIN) / FAB / FAB LIGHT CHAIN / FAB HEAVY CHAIN


分子量: 23175.799 Da / 分子数: 2 / 断片: HEAVY CHAIN RESIDUES 1 - 214 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: BL21 / 器官: BLOOD / 組織: BLOOD / 参照: PIR: S49220, UniProt: X5J519*PLUS
#3: タンパク質 TISSUE FACTOR / TF / THROMBOPLASTIN / COAGULATION FACTOR III


分子量: 24826.512 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: HUMAN TISSUE FACTOR EXTRACELLU / 器官: BLOOD / プラスミド: PTRCHISC (INVITROGEN) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): INCLUSION BODIES
遺伝子 (発現宿主): HUMAN TISSUE FACTOR EXTRACELLULAR DOMAIN
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P13726

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化pH: 7
詳細: TF-5G9 CRYSTAL WERE GROWN IN 1.7-2.0M AMMONIUM SULFATE, 0.1M SODIUM CITRATE, PH 5.0-5.5, 0.2% 2-METHYL-2,4-PENTANE-DIOL (MPD), AND 2% PEG 600 AT AN EQUIMOLAR 5G9:TF RATIO. THE CRYSTALS GREW ...詳細: TF-5G9 CRYSTAL WERE GROWN IN 1.7-2.0M AMMONIUM SULFATE, 0.1M SODIUM CITRATE, PH 5.0-5.5, 0.2% 2-METHYL-2,4-PENTANE-DIOL (MPD), AND 2% PEG 600 AT AN EQUIMOLAR 5G9:TF RATIO. THE CRYSTALS GREW EXTREMELY SLOWLY, TAKING 6-9 MONTHS TO REACH A MAXIMAL SIZE OF 0.4 X 0.4 X 0.8 MM3., pH 7.0
PH範囲: 5.0-5.5
結晶化
*PLUS
手法: unknown / PH range low: 5.5 / PH range high: 5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.7-2.0 Mammonium sulfate11
20.1 Msodium citrate11
30.2 %MPD11
42 %PEG60011

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データ収集

回折平均測定温度: 297 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-18 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年5月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→47 Å / Num. obs: 42650 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 42.4 Å2 / Rsym value: 0.135 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 3→3.19 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Rsym value: 0.43 / % possible all: 87
反射
*PLUS
Num. measured all: 118598 / Rmerge(I) obs: 0.135
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87 % / Rmerge(I) obs: 0.446

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XENGENデータ収集
XENGENデータ削減
TFFCモデル構築
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XENGENデータスケーリング
TFFC位相決定
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TISSUE FACTOR (PDB ENTRY 1TFH) AND FAB 5G9 (PDB ENTRY 1FGN)

1tfh

1fgn


解像度: 3→7 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 889 2.6 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 34656 78.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å20 Å25.05 Å2
2--1.68 Å20 Å2
3----1.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.85 Å0.59 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9834 0 0 0 9834
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.84
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it4.281.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it6.912
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it6.832
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it10.322.5
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDNCS model detailsRefine-IDRms dev position (Å)Weight position
11RESTRAINTSX-RAY DIFFRACTION0.30.1
22X-RAY DIFFRACTION0.290.1
33X-RAY DIFFRACTION0.40.3
44X-RAY DIFFRACTION0.40.3
LS精密化 シェル解像度: 3→3.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.047 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 77 1.9 %
Rwork0.309 3983 -
obs--55.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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