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- EMDB-9822: GluK3 receptor complex with UBP310 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9822
タイトルGluK3 receptor complex with UBP310
マップデータ
試料
  • 複合体: GluK3 complex with agonist SYM
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic function of Kainate receptors / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor signaling pathway / glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity ...Presynaptic function of Kainate receptors / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor signaling pathway / glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / synaptic transmission, glutamatergic / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / chemical synaptic transmission / perikaryon / 神経繊維 / glutamatergic synapse / 樹状突起 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.6 Å
データ登録者Kumari J / Kumar J
資金援助 インド, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome TrustIA/I/13/2/501023 インド
Department of Biotechnology (India)DBT/PR12422/MED/31/287/2014 インド
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Structural and Functional Insights into GluK3-kainate Receptor Desensitization and Recovery.
著者: Jyoti Kumari / Rajesh Vinnakota / Janesh Kumar /
要旨: GluK3-kainate receptors are atypical members of the iGluR family that reside at both the pre- and postsynapse and play a vital role in the regulation of synaptic transmission. For a better ...GluK3-kainate receptors are atypical members of the iGluR family that reside at both the pre- and postsynapse and play a vital role in the regulation of synaptic transmission. For a better understanding of structural changes that underlie receptor functions, GluK3 receptors were trapped in desensitized and resting/closed states and structures analyzed using single particle cryo-electron microscopy. While the desensitized GluK3 has domain organization as seen earlier for another kainate receptor-GluK2, antagonist bound GluK3 trapped a resting state with only two LBD domains in dimeric arrangement necessary for receptor activation. Using structures as a guide, we show that the N-linked glycans at the interface of GluK3 ATD and LBD likely mediate inter-domain interactions and attune receptor-gating properties. The mutational analysis also identified putative N-glycan interacting residues. Our results provide a molecular framework for understanding gating properties unique to GluK3 and exploring the role of N-linked glycosylation in their modulation.
履歴
登録2019年2月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月24日-
マップ公開2019年7月24日-
更新2019年11月6日-
現状2019年11月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.788
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.788
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6jfz
  • 表面レベル: 0.788
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9822.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9822.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.41 Å/pix.
x 280 pix.
= 394.8 Å		1.41 Å/pix.
x 280 pix.
= 394.8 Å		1.41 Å/pix.
x 280 pix.
= 394.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.41 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.788 / ムービー #1: 0.788
最小 - 最大-2.69279 - 3.9337986
平均 (標準偏差)0.0049497923 (±0.120257325)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 394.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.411.411.41
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z394.800394.800394.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-2.6933.9340.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GluK3 complex with agonist SYM

全体名称: GluK3 complex with agonist SYM
要素
  • 複合体: GluK3 complex with agonist SYM
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3

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超分子 #1: GluK3 complex with agonist SYM

超分子名称: GluK3 complex with agonist SYM / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293 / 組換プラスミド: pEG BacMAM
分子量理論値: 400 KDa

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分子 #1: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 91.305812 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPHVIRIGGI FEYADGPNAQ VMNAEEHAFR FSANIINRNR TLLPNTTLTY DIQRIHFHDS FEATKKACDQ LALGVVAIFG PSQGSTTNA VQSICNALEV PHIQLRWKHH PLDNKDTFYV NLYPDYASLS HAILDLVQSL KWRSATVVYD DSTGLIRLQE L IMAPSRYN ...文字列:
MPHVIRIGGI FEYADGPNAQ VMNAEEHAFR FSANIINRNR TLLPNTTLTY DIQRIHFHDS FEATKKACDQ LALGVVAIFG PSQGSTTNA VQSICNALEV PHIQLRWKHH PLDNKDTFYV NLYPDYASLS HAILDLVQSL KWRSATVVYD DSTGLIRLQE L IMAPSRYN IRLKIRQLPI DSDDSRPLLK EMKRGREFRI IFDCSHTMAA QILKQAMAMG MMTEYYHFIF TTLDLYALDL EP YRYSGVN LTGFRILNVD NPHVSAIVEK WSMERLQAAP RAESGLLDGV MMTDAALLYD AVHIVSVTYQ RAPQMTVNSL QCH RHKAWR FGGRFMNFIK EAQWEGLTGR IVFNKTSGLR TDFDLDIISL KEDGLEKVGV WSPADGLNIT EVAKGRGPNV TDSL TNRSL IVTTLLEEPF VMFRKSDRTL YGNDRFEGYC IDLLKELAHI LGFSYEIRLV EDGKYGAQDD KGQWNGMVKE LIDHK ADLA VAPLTITHVR EKAIDFSKPF MTLGVSILYR KPNGTNPSVF SFLNPLSPDI WMYVLLAYLG VSVVLFVIAR FSPYEW YDA HPCNPGSEVV ENNFTLLNSF WFGMGSLMQQ GSELMPKALS TRIIGGIWWF FTLIIISSYT ANLAAFLTVE RMESPID SA DDLAKQTKIE YGAVKDGATM TFFKKSKIST FEKMWAFMSS KPSALVKNNE EGIQRTLTAD YALLMESTTI EYITQRNC N LTQIGGLIDS KGYGIGTPMG SPYRDKITIA ILQLQEEDKL HIMKEKWWRG SGCPEEENKE ASALGIQKIG GIFIVLAAG LVLSVLVAV

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.7 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタンTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium chloride塩化ナトリウム
0.75 mMDDMDDM
0.03 mMCHScholesterol hemisuccinate
凍結凍結剤: ETHANE
詳細Purified and detergent solubilized GluK3 receptors

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 719 / 平均露光時間: 60.0 sec. / 平均電子線量: 16.73 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア:
名称詳細
GctfgCTF was used for estimation
cryoSPARC (ver. 2)CTF correction
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3olz


詳細: 3OLZ (ATD), XXXX(LBD), 5KUF(TM)
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / ソフトウェア - 詳細: Abinitio 3D reconstruction / 詳細: Abinitio 3D reconstruction module of cryosparc
最終 3次元分類クラス数: 2
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / ソフトウェア - 詳細: cryoSPARC / 詳細: CryoSPARC
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / ソフトウェア - 詳細: final reconstruction / 使用した粒子像数: 27194

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6jfz:
GluK3 receptor complex with UBP310

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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