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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9764 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of an Extracellular Contractile Injection System, PVC baseplate in extended state (reconstructed with C3 symmetry) | |||||||||
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![]() | assembly / Photorhabdus asymbiotica / PVC / contractile injection system / bacteriophage-like / PROTEIN TRANSPORT | |||||||||
機能・相同性 | Gp5/Type VI secretion system Vgr protein, OB-fold domain / Type VI secretion system/phage-baseplate injector OB domain / Vgr protein, OB-fold domain superfamily / Phage_base_V domain-containing protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
![]() | Jiang F / Li N | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM Structure and Assembly of an Extracellular Contractile Injection System. 著者: Feng Jiang / Ningning Li / Xia Wang / Jiaxuan Cheng / Yaoguang Huang / Yun Yang / Jianguo Yang / Bin Cai / Yi-Ping Wang / Qi Jin / Ning Gao / ![]() 要旨: Contractile injection systems (CISs) are cell-puncturing nanodevices that share ancestry with contractile tail bacteriophages. Photorhabdus virulence cassette (PVC) represents one group of ...Contractile injection systems (CISs) are cell-puncturing nanodevices that share ancestry with contractile tail bacteriophages. Photorhabdus virulence cassette (PVC) represents one group of extracellular CISs that are present in both bacteria and archaea. Here, we report the cryo-EM structure of an intact PVC from P. asymbiotica. This over 10-MDa device resembles a simplified T4 phage tail, containing a hexagonal baseplate complex with six fibers and a capped 117-nanometer sheath-tube trunk. One distinct feature of the PVC is the presence of three variants for both tube and sheath proteins, indicating a functional specialization of them during evolution. The terminal hexameric cap docks onto the topmost layer of the inner tube and locks the outer sheath in pre-contraction state with six stretching arms. Our results on the PVC provide a framework for understanding the general mechanism of widespread CISs and pave the way for using them as delivery tools in biological or therapeutic applications. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 95.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 9.6 KB 9.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 172.2 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 695.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 695.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 7.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6j0mMC ![]() 9760C ![]() 9761C ![]() 9762C ![]() 9763C ![]() 9765C ![]() 6j0bC ![]() 6j0cC ![]() 6j0fC ![]() 6j0nC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.121 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : baseplate in extended state
全体 | 名称: baseplate in extended state |
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要素 |
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-超分子 #1: baseplate in extended state
超分子 | 名称: baseplate in extended state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Pvc8
分子 | 名称: Pvc8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 60.029703 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MSHQLKIIAD GKALSLLAAV DVDTCYRVNS IPSATLKLSV PDRPLSSFSQ TDVQTELAHC QVGKTLRLEL IDGSKKWVLF NGLITRKAL RIKNKQLLLT LVVKHRLQLM VDTQHSQLFK DKSEKAILST LLNQTGINAR FGKIAALDQK HEQMVQFRCS D WHFLLCRL ...文字列: MSHQLKIIAD GKALSLLAAV DVDTCYRVNS IPSATLKLSV PDRPLSSFSQ TDVQTELAHC QVGKTLRLEL IDGSKKWVLF NGLITRKAL RIKNKQLLLT LVVKHRLQLM VDTQHSQLFK DKSEKAILST LLNQTGINAR FGKIAALDQK HEQMVQFRCS D WHFLLCRL SATGAWLLPA IEDVQFVQPD ALKSNSAYTL KSRGDENKDI VVKDAYWQFD NQINPALLEV SGWDISKQQV QS GGRYGKI ALGKAALSPD GLASLNKTGW DICYSSPLTT QESGYLAQGL LLNQRISGVT GEFLLKGDGR YQLGDNIQLT GFG SQLDGT ASITEVRHRL NRRIDWETTV SIGLQHEYLP ILPDAPELHI ATVAKYQQDS AVLNRIPIIL PVLNRPNEFL WARL GKPYA SHESGFCFYP EPGDEVIIGF FENDPRYPVI LGAMHNPKNK APFEPTQDNR EKVLIVKKGE AQQQLVIDGK EKMIR INAG ENQIMLQQDK DISLSTKKEL TLKAQTMNAT MDKSLAMSGK NSVEIKGAKI NLTQ |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | helical array |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 46.4 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 63000 |
初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |