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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9741 | |||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Murine Norovirus S7 VLP | |||||||||||||||
マップデータ | Cryo-EM map of MNV-S7 VLP | |||||||||||||||
試料 |
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キーワード | VLP / mature / stable / VIRUS | |||||||||||||||
機能・相同性 | Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Capsid protein 機能・相同性情報 | |||||||||||||||
生物種 | Murine norovirus GV/NIH-2410/2005/USA (ウイルス) / Murine norovirus GV (ウイルス) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Song C / Miyazaki N / Iwasaki K / Katayama K / Murata K / Yokoyama M / Murakami K | |||||||||||||||
資金援助 | 日本, 4件
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引用 | ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2020 タイトル: Dynamic rotation of the protruding domain enhances the infectivity of norovirus. 著者: Chihong Song / Reiko Takai-Todaka / Motohiro Miki / Kei Haga / Akira Fujimoto / Ryoka Ishiyama / Kazuki Oikawa / Masaru Yokoyama / Naoyuki Miyazaki / Kenji Iwasaki / Kosuke Murakami / ...著者: Chihong Song / Reiko Takai-Todaka / Motohiro Miki / Kei Haga / Akira Fujimoto / Ryoka Ishiyama / Kazuki Oikawa / Masaru Yokoyama / Naoyuki Miyazaki / Kenji Iwasaki / Kosuke Murakami / Kazuhiko Katayama / Kazuyoshi Murata / 要旨: Norovirus is the major cause of epidemic nonbacterial gastroenteritis worldwide. Lack of structural information on infection and replication mechanisms hampers the development of effective vaccines ...Norovirus is the major cause of epidemic nonbacterial gastroenteritis worldwide. Lack of structural information on infection and replication mechanisms hampers the development of effective vaccines and remedies. Here, using cryo-electron microscopy, we show that the capsid structure of murine noroviruses changes in response to aqueous conditions. By twisting the flexible hinge connecting two domains, the protruding (P) domain reversibly rises off the shell (S) domain in solutions of higher pH, but rests on the S domain in solutions of lower pH. Metal ions help to stabilize the resting conformation in this process. Furthermore, in the resting conformation, the cellular receptor CD300lf is readily accessible, and thus infection efficiency is significantly enhanced. Two similar P domain conformations were also found simultaneously in the human norovirus GII.3 capsid, although the mechanism of the conformational change is not yet clear. These results provide new insights into the mechanisms of non-enveloped norovirus transmission that invades host cells, replicates, and sometimes escapes the hosts immune system, through dramatic environmental changes in the gastrointestinal tract. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_9741.map.gz | 600.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-9741-v30.xml emd-9741.xml | 16.3 KB 16.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_9741_fsc.xml | 20.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_9741.png | 273.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-9741.cif.gz | 6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9741 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9741 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_9741_validation.pdf.gz | 614.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_9741_full_validation.pdf.gz | 614 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_9741_validation.xml.gz | 17.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_9741_validation.cif.gz | 24.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-9741 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-9741 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_9741.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM map of MNV-S7 VLP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.86 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Murine norovirus GV
全体 | 名称: Murine norovirus GV (ウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Murine norovirus GV
超分子 | 名称: Murine norovirus GV / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 463708 / 生物種: Murine norovirus GV / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes |
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宿主 | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 400.0 Å / T番号(三角分割数): 3 |
-分子 #1: Major capsid protein VP1
分子 | 名称: Major capsid protein VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Murine norovirus GV/NIH-2410/2005/USA (ウイルス) |
分子量 | 理論値: 58.833785 KDa |
組換発現 | 生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス) |
配列 | 文字列: MRMSDGAAPK ANGSEASGQD LVPTAVEQAV PIQPVAGAAL AAPAAGQINQ IDPWIFQNFV QCPLGEFSIS PRNTPGEILF DLALGPGLN PYLAHLSAMY TGWVGNMEVQ LVLAGNAFTA GKVVVALVPP YFPKGSLTTA QITCFPHVMC DVRTLEPIQL P LLDVRRVL ...文字列: MRMSDGAAPK ANGSEASGQD LVPTAVEQAV PIQPVAGAAL AAPAAGQINQ IDPWIFQNFV QCPLGEFSIS PRNTPGEILF DLALGPGLN PYLAHLSAMY TGWVGNMEVQ LVLAGNAFTA GKVVVALVPP YFPKGSLTTA QITCFPHVMC DVRTLEPIQL P LLDVRRVL WHATQDQEES MRLVCMLYTP LRTNSPGDES FVVSGRLLSK PAADFNFVYL TPPIERTIYR MVDLPVLQPR LC THARWPA PIYGLLVDPS LPSNPQWQNG RVHVDGTLLG TTPVSGSWVS CFAAEAAYEF QSGIGEVATF TLIEQDGSAY VPG DRAAPL GYPDFSGQLE IEVQTETTKK GEKLKVTTFE MILGPTTNVD QVPYQGRVYA SLTAAASLDL VDGRVRAVPR SVYG FQDVV PEYNDGLLVP LAPPIGPFLP GEVLLRFRTY MRQIDSTDAA AEAIDCALPQ EFVSWFASNA FTVQSEALLL RYRNT LTGQ LLFECKLYSE GYIALSYSGS GPLTFPTDGF FEVVSWVPRL YQLASVGSLA TGRTLKQ UniProtKB: Capsid protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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糖包埋 | 材質: amorphous ice |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最低: 76.0 K / 最高: 77.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-31 / 実像数: 2746 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.1 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 157 |
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得られたモデル | PDB-6iuk: |