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- PDB-8kme: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ALPHA-THROMBIN INHIBITED WITH SEL2770. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8kme
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ALPHA-THROMBIN INHIBITED WITH SEL2770.
要素
  • (THROMBIN) x 2
  • N-ACETYLHIRUDIN
  • SEL2770
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / THROMBIN / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / SELECTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...: / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / blood coagulation, fibrin clot formation / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / positive regulation of blood coagulation / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Regulation of Complement cascade / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / lipopolysaccharide binding / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endoplasmic reticulum lumen / receptor ligand activity / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N~2~-{(2S)-2-[(N-acetyl-4-carbamimidoyl-L-phenylalanyl)amino]-2-cyclohexylacetyl}-N~6~,N~6~-dimethyl-L-lysyl- L-leucyl-L-prolinamide / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Mochalkin, I. / Tulinsky, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Structures of thrombin retro-inhibited with SEL2711 and SEL2770 as they relate to factor Xa binding.
著者: Mochalkin, I. / Tulinsky, A.
履歴
登録1999年3月21日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: THROMBIN
2: THROMBIN
3: N-ACETYLHIRUDIN
4: SEL2770
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0236
ポリマ－35,9774
非ポリマー462
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.660, 72.000, 73.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質・ペプチド , 3種, 3分子 134

#1: タンパク質・ペプチド THROMBIN


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGHT CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド N-ACETYLHIRUDIN


分子量: 1363.399 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: SYNTHETIC
#4: タンパク質・ペプチド SEL2770


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 736.968 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: SYNTHETIC
参照: N~2~-{(2S)-2-[(N-acetyl-4-carbamimidoyl-L-phenylalanyl)amino]-2-cyclohexylacetyl}-N~6~,N~6~-dimethyl-L-lysyl- L-leucyl-L-prolinamide

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タンパク質 , 1種, 1分子 2

#2: タンパク質 THROMBIN


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 断片: HEAVY CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin

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非ポリマー , 2種, 105分子

#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *1* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 ...THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *1* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 AND CHAIN INDICATOR *2* IS USED FOR RESIDUES 16 - 247. CHAIN INDICATOR *3* IS USED FOR N-ACETYLHIRUDIN 355 - 364 WITH SULFATO-TYR AT 363.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.36 %
結晶化pH: 7.3 / 詳細: 0.1 M SODIUM PHASPATE BUFFER, PH 7.3 28 % PEG 8000
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13.5 mg/mlprotein1drop
228 %PEG80001reservoir
30.1 Msodium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 13507 / % possible obs: 60 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル解像度: 2.1→2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.143 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 37
反射
*PLUS
Num. measured all: 24962
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 37 %

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解析

ソフトウェア名称: PROFFT / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HAH

1hah


解像度: 2.1→9 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.167 --
obs-19578 60 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2352 0 2 103 2457
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.014
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.036
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.050.046
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it10.9
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it22.1
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it33
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.040.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.150.17
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.60.24
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.60.28
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.60.28
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 34.8 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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