+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8947 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Mitochondrial peroxiredoxin from Leishmania infantum after heat stress without unfolding client protein | |||||||||
![]() | Mitochondrial peroxiredoxin from Leishmania infantum after heat stress without unfolding client protein - primary map | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | heat-shock / client-binding / holdase / unfolding / CHAPERONE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / mitochondrion / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | |||||||||
![]() | Teixeira F / Tse E | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Chaperone activation and client binding of a 2-cysteine peroxiredoxin. 著者: Filipa Teixeira / Eric Tse / Helena Castro / Karl A T Makepeace / Ben A Meinen / Christoph H Borchers / Leslie B Poole / James C Bardwell / Ana M Tomás / Daniel R Southworth / Ursula Jakob / ![]() ![]() ![]() 要旨: Many 2-Cys-peroxiredoxins (2-Cys-Prxs) are dual-function proteins, either acting as peroxidases under non-stress conditions or as chaperones during stress. The mechanism by which 2-Cys-Prxs switch ...Many 2-Cys-peroxiredoxins (2-Cys-Prxs) are dual-function proteins, either acting as peroxidases under non-stress conditions or as chaperones during stress. The mechanism by which 2-Cys-Prxs switch functions remains to be defined. Our work focuses on Leishmania infantum mitochondrial 2-Cys-Prx, whose reduced, decameric subpopulation adopts chaperone function during heat shock, an activity that facilitates the transition from insects to warm-blooded host environments. Here, we have solved the cryo-EM structure of mTXNPx in complex with a thermally unfolded client protein, and revealed that the flexible N-termini of mTXNPx form a well-resolved central belt that contacts and encapsulates the unstructured client protein in the center of the decamer ring. In vivo and in vitro cross-linking studies provide further support for these interactions, and demonstrate that mTXNPx decamers undergo temperature-dependent structural rearrangements specifically at the dimer-dimer interfaces. These structural changes appear crucial for exposing chaperone-client binding sites that are buried in the peroxidase-active protein. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
-
ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 20.8 MB | ![]() | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10.7 KB 10.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 7.5 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 122.1 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
---|
-
マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Mitochondrial peroxiredoxin from Leishmania infantum after heat stress without unfolding client protein - primary map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.032 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-
試料の構成要素
-全体 : reduced decamer form of a 2-cys peroxiredoxin after heat stress
全体 | 名称: reduced decamer form of a 2-cys peroxiredoxin after heat stress |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: reduced decamer form of a 2-cys peroxiredoxin after heat stress
超分子 | 名称: reduced decamer form of a 2-cys peroxiredoxin after heat stress タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: mitochondrial 2-cys-peroxiredoxin
分子 | 名称: mitochondrial 2-cys-peroxiredoxin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO EC番号: 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 25.400131 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MLRRLPTSCF LKRSQFRGFA ATSPLLNLDY QMYRTATVRE AAPQFSGQAV VNGAIKDINM NDYKGKYIVL FFYPMDFTFV CPTEIIAFS DRHADFEKLN TQVVAVSCDS VYSHLAWVNT PRKKGGLGEM HIPVLADKSM EIARDYGVLI EESGIALRGL F IIDKKGIL ...文字列: MLRRLPTSCF LKRSQFRGFA ATSPLLNLDY QMYRTATVRE AAPQFSGQAV VNGAIKDINM NDYKGKYIVL FFYPMDFTFV CPTEIIAFS DRHADFEKLN TQVVAVSCDS VYSHLAWVNT PRKKGGLGEM HIPVLADKSM EIARDYGVLI EESGIALRGL F IIDKKGIL RHSTINDLPV GRNVDEALRV LEAFQYADEN GDAIPCGWKP GQPTLDTTKA GEFFEKNM UniProtKB: thioredoxin-dependent peroxiredoxin |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL |
---|---|
緩衝液 | pH: 8 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-
電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 実像数: 2368 / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.1 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 48450 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |