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万見
- EMDB-8244: Rigor myosin X co-complexed with an actin filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8244
タイトルRigor myosin X co-complexed with an actin filament
マップデータRigor myosin X co-complexed with an actin filament
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Actin filament decorated by the myosin X motor domain
    • タンパク質・ペプチド: Unconventional myosin-X
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
キーワードmyosin molecular motors cytoskeletal motility / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end directed microfilament motor activity / Netrin-1 signaling / positive regulation of cell-cell adhesion / filopodium tip / regulation of filopodium assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / filopodium membrane / myosin complex / cytoskeletal motor activator activity / spectrin binding ...plus-end directed microfilament motor activity / Netrin-1 signaling / positive regulation of cell-cell adhesion / filopodium tip / regulation of filopodium assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / filopodium membrane / myosin complex / cytoskeletal motor activator activity / spectrin binding / microfilament motor activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / ruffle / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / cell cortex / regulation of cell shape / cell body / hydrolase activity / calmodulin binding / neuron projection / protein domain specific binding / neuronal cell body / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / nucleolus / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. ...Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. / Domain in Myosin and Kinesin Tails / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain / IQ calmodulin-binding motif / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / ATPase, nucleotide binding domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle / Unconventional myosin-X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Sindelar CV / Houdusse A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM 110530-01 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: The myosin X motor is optimized for movement on actin bundles.
著者: Virginie Ropars / Zhaohui Yang / Tatiana Isabet / Florian Blanc / Kaifeng Zhou / Tianming Lin / Xiaoyan Liu / Pascale Hissier / Frédéric Samazan / Béatrice Amigues / Eric D Yang / Hyokeun ...著者: Virginie Ropars / Zhaohui Yang / Tatiana Isabet / Florian Blanc / Kaifeng Zhou / Tianming Lin / Xiaoyan Liu / Pascale Hissier / Frédéric Samazan / Béatrice Amigues / Eric D Yang / Hyokeun Park / Olena Pylypenko / Marco Cecchini / Charles V Sindelar / H Lee Sweeney / Anne Houdusse /
要旨: Myosin X has features not found in other myosins. Its structure must underlie its unique ability to generate filopodia, which are essential for neuritogenesis, wound healing, cancer metastasis and ...Myosin X has features not found in other myosins. Its structure must underlie its unique ability to generate filopodia, which are essential for neuritogenesis, wound healing, cancer metastasis and some pathogenic infections. By determining high-resolution structures of key components of this motor, and characterizing the in vitro behaviour of the native dimer, we identify the features that explain the myosin X dimer behaviour. Single-molecule studies demonstrate that a native myosin X dimer moves on actin bundles with higher velocities and takes larger steps than on single actin filaments. The largest steps on actin bundles are larger than previously reported for artificially dimerized myosin X constructs or any other myosin. Our model and kinetic data explain why these large steps and high velocities can only occur on bundled filaments. Thus, myosin X functions as an antiparallel dimer in cells with a unique geometry optimized for movement on actin bundles.
履歴
登録2016年6月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年9月7日-
マップ公開2016年9月7日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5kg8
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5kg8
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8244.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8244.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Rigor myosin X co-complexed with an actin filament
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.868 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.029098399 - 0.114953816
平均 (標準偏差)0.006837083 (±0.017238846)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-65-65-74
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 239.104 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.8681.8681.868
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z239.104239.104239.104
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-152-37
NX/NY/NZ998271
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-65-65-74
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0290.1150.007

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_8244_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Rigor myosin X co-complexed with an actin filament, half map #1

ファイルemd_8244_half_map_1.map
注釈Rigor myosin X co-complexed with an actin filament, half map #1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Rigor myosin X co-complexed with an actin filament, half map #2

ファイルemd_8244_half_map_2.map
注釈Rigor myosin X co-complexed with an actin filament, half map #2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Actin filament decorated by the myosin X motor domain

全体名称: Actin filament decorated by the myosin X motor domain
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Actin filament decorated by the myosin X motor domain
    • タンパク質・ペプチド: Unconventional myosin-X
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle

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超分子 #1: Actin filament decorated by the myosin X motor domain

超分子名称: Actin filament decorated by the myosin X motor domain
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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分子 #1: Unconventional myosin-X

分子名称: Unconventional myosin-X / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 85.083086 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: NFFTEGTRVW LRENGQHFPS TVNSCAEGIV VFRTDYGQVF TYKQSTITHQ KVTAMHPTNE EGVDDMASLT ELHGGSIMYN LFQRYKRNQ IYTYIGSILA SVNPYQPIAG LYEPATMEQY SRRHLGELPP HIFAIANECY RCLWKRHDNQ CILISGESGA G KTESTKLI ...文字列:
NFFTEGTRVW LRENGQHFPS TVNSCAEGIV VFRTDYGQVF TYKQSTITHQ KVTAMHPTNE EGVDDMASLT ELHGGSIMYN LFQRYKRNQ IYTYIGSILA SVNPYQPIAG LYEPATMEQY SRRHLGELPP HIFAIANECY RCLWKRHDNQ CILISGESGA G KTESTKLI LKFLSVISQQ SLELSLKEKT SCVERAILES SPIMEAFGNA KTVYNNNSSR FGKFVQLNIC QKGNIQGGRI VD YLLEKNR VVRQNPGERN YHIFYALLAG LEHEEREEFY LSTPENYHYL NQSGCVEDKT ISDQESFREV ITAMDVMQFS KEE VREVSR LLAGILHLGN IEFITAGGAQ VSFKTALGRS AELLGLDPTQ LTDALTQRSM FLRGEEILTP LNVQQAVDSR DSLA MALYA CCFEWVIKKI NSRIKGNEDF KSIGILDIFG FENFEVNHFE QFNINYANEK LQEYFNKHIF SLEQLEYSRE GLVWE DIDW IDNGECLDLI EKKLGLLALI NEESHFPQAT DSTLLEKLHS QHANNHFYVK PRVAVNNFGV KHYAGEVQYD VRGILE KNR DTFRDDLLNL LRESRFDFIY DLFEHVSSRN NQDAAAAAAA ARRPTVSSQF KDSLHSLMAT LSSSNPFFVR CIKPNMQ KM PDQFDQAVVL NQLRYSGMLE TVRIRKAGYA VRRPFQDFYK RYKVLMRNLA LPEDVRGKCT SLLQLYDASN SEWQLGKT K VFLRESLEQK LEKRREEE

UniProtKB: Unconventional myosin-X

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分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 41.827609 KDa
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IECGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IECGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1.7 mg/mL
緩衝液pH: 6.8 / 構成要素 - 濃度: 5.0 mM / 構成要素 - 名称: MOPS
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 154 / 平均露光時間: 13.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5.251 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.438 µm / 倍率（補正後）: 26780 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.44 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 167.1 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 8.06)
詳細: Symmetry was not applied in this reconstruction. The provided symmetry parameters are nominal, and were not actually used.
使用した粒子像数: 57927
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: 40 Angstrom low-pass filtered model of actomyosin
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 8.06)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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