+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7w72 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of a human glycosylphosphatidylinositol (GPI) transamidase | |||||||||
要素 |
| |||||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / glycosylphosphatidylinositol / transamidase | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 GPI-anchor transamidase activity / attachment of GPI anchor to protein / GPI-anchor transamidase complex / GPI anchor biosynthetic process / protein retention in ER lumen / Attachment of GPI anchor to uPAR / 加水分解酵素 / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / protein disulfide isomerase activity / tubulin binding ...GPI-anchor transamidase activity / attachment of GPI anchor to protein / GPI-anchor transamidase complex / GPI anchor biosynthetic process / protein retention in ER lumen / Attachment of GPI anchor to uPAR / 加水分解酵素 / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / protein disulfide isomerase activity / tubulin binding / neuron differentiation / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / neuron apoptotic process / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / membrane / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhang, H. / Su, J. / Li, B. / Gao, Y. / Zhang, X.C. / Zhao, Y. | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022 タイトル: Structure of human glycosylphosphatidylinositol transamidase. 著者: Hongwei Zhang / Jiawei Su / Bin Li / Yiwei Gao / Mengran Liu / Lingli He / Hao Xu / Yanli Dong / Xuejun Cai Zhang / Yan Zhao / 要旨: Glycosylphosphatidylinositol (GPI) molecules are complex glycophospholipids and serve as membrane anchors for tethering many proteins to the cell surface. Attaching GPI to the protein in the ...Glycosylphosphatidylinositol (GPI) molecules are complex glycophospholipids and serve as membrane anchors for tethering many proteins to the cell surface. Attaching GPI to the protein in the endoplasmic reticulum (ER) is catalyzed by the transmembrane GPI transamidase (GPIT) complex, which is essential for maturation of the GPI-anchored proteins. The GPIT complex is known to be composed of five subunits: PIGK, PIGU, PIGT, PIGS and GPAA1. Here, we determined the structure of the human GPIT complex at a resolution of 3.1 Å using single-particle cryo-EM, elucidating its overall assembly. The PIGK subunit functions as the catalytic component, in which we identified a C206-H164-N58 triad that is critical for the transamination reaction. Transmembrane helices constitute a widely opened cleft, which is located underneath PIGK, serving as a GPI substrate-binding site. The ubiquitin E3 ligase RNF121 is visualized at the back of the complex and probably serves as a quality control factor for the GPIT complex. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7w72.cif.gz | 429.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb7w72.ent.gz | 352.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7w72.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7w72_validation.pdf.gz | 891.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 7w72_full_validation.pdf.gz | 939.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7w72_validation.xml.gz | 70.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7w72_validation.cif.gz | 105.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w7/7w72 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w7/7w72 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
-タンパク質 , 3種, 3分子 UKA
#1: タンパク質 | 分子量: 48448.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIGU / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H490 |
---|---|
#4: タンパク質 | 分子量: 45302.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIGK / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92643, 加水分解酵素 |
#5: タンパク質 | 分子量: 67683.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPAA1, GAA1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43292 |
-GPI transamidase component PIG- ... , 2種, 2分子 ST
#2: タンパク質 | 分子量: 59097.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIGS / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96S52 |
---|---|
#3: タンパク質 | 分子量: 60397.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIGT / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q969N2 |
-糖 , 2種, 3分子
#6: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
---|---|
#8: 糖 |
-非ポリマー , 2種, 2分子
#7: 化合物 | ChemComp-8JY / [ |
---|---|
#9: 化合物 | ChemComp-CA / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human glycosylphosphatidylinositol transamidase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293 |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 22000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 12000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 61148 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|