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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 7p1k | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Cryo EM structure of bison NHA2 in nano disc structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
要素 | mitochondrial sodium/hydrogen exchanger 9B2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN / Membrane protein Sodium proton transporter | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報lithium:proton antiporter activity / lithium ion transport / positive regulation of osteoclast development / sodium ion homeostasis / sodium:proton antiporter activity / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / clathrin-dependent endocytosis / flagellated sperm motility / sodium ion transport / recycling endosome ...lithium:proton antiporter activity / lithium ion transport / positive regulation of osteoclast development / sodium ion homeostasis / sodium:proton antiporter activity / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / clathrin-dependent endocytosis / flagellated sperm motility / sodium ion transport / recycling endosome / mitochondrial membrane / recycling endosome membrane / synaptic vesicle membrane / sperm principal piece / basolateral plasma membrane / endosome membrane / apical plasma membrane / lysosomal membrane / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Bison bison (アメリカバイソン) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.64 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Matsuoka, R. / Fudim, R. / Jung, S. / Drew, D. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022タイトル: Structure, mechanism and lipid-mediated remodeling of the mammalian Na/H exchanger NHA2. 著者: Rei Matsuoka / Roman Fudim / Sukkyeong Jung / Chenou Zhang / Andre Bazzone / Yurie Chatzikyriakidou / Carol V Robinson / Norimichi Nomura / So Iwata / Michael Landreh / Laura Orellana / ...著者: Rei Matsuoka / Roman Fudim / Sukkyeong Jung / Chenou Zhang / Andre Bazzone / Yurie Chatzikyriakidou / Carol V Robinson / Norimichi Nomura / So Iwata / Michael Landreh / Laura Orellana / Oliver Beckstein / David Drew / ![]() 要旨: The Na/H exchanger SLC9B2, also known as NHA2, correlates with the long-sought-after Na/Li exchanger linked to the pathogenesis of diabetes mellitus and essential hypertension in humans. Despite the ...The Na/H exchanger SLC9B2, also known as NHA2, correlates with the long-sought-after Na/Li exchanger linked to the pathogenesis of diabetes mellitus and essential hypertension in humans. Despite the functional importance of NHA2, structural information and the molecular basis for its ion-exchange mechanism have been lacking. Here we report the cryo-EM structures of bison NHA2 in detergent and in nanodiscs, at 3.0 and 3.5 Å resolution, respectively. The bison NHA2 structure, together with solid-state membrane-based electrophysiology, establishes the molecular basis for electroneutral ion exchange. NHA2 consists of 14 transmembrane (TM) segments, rather than the 13 TMs previously observed in mammalian Na/H exchangers (NHEs) and related bacterial antiporters. The additional N-terminal helix in NHA2 forms a unique homodimer interface with a large intracellular gap between the protomers, which closes in the presence of phosphoinositol lipids. We propose that the additional N-terminal helix has evolved as a lipid-mediated remodeling switch for the regulation of NHA2 activity. #1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2022タイトル: Structure, mechanism and lipid-mediated remodeling of the mammalian Na+/H+ exchanger NHA2 著者: Matsuoka, R. / Fudim, F. / Jung, S. / Drew, F. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
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| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 7p1k.cif.gz | 175.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb7p1k.ent.gz | 140.9 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 7p1k.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p1/7p1k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p1/7p1k | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 57419.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Bison bison (アメリカバイソン)発現宿主: ![]() #2: 化合物 | ChemComp-Y01 / #3: 化合物 | ChemComp-T7X / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: detergent structure / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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| 分子量 | 値: 57373 kDa/nm / 実験値: YES | ||||||||||||||||||||
| 由来(天然) | 生物種: Bison bison (アメリカバイソン) | ||||||||||||||||||||
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
| 緩衝液 | pH: 7 | ||||||||||||||||||||
| 緩衝液成分 |
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| 試料 | 濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
| 撮影 | 電子線照射量: 80 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
| 画像スキャン | 横: 3838 / 縦: 3710 |
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解析
| ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4092: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||
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| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 362655 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について




Bison bison (アメリカバイソン)
引用

UCSF Chimera















PDBj




