+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7p1j | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo EM structure of bison NHA2 in detergent structure | ||||||
要素 | mitochondrial sodium/hydrogen exchanger 9B2 | ||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN / Membrane protein Sodium proton transporter | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lithium:proton antiporter activity / lithium ion transport / sperm principal piece / sodium ion homeostasis / sodium:proton antiporter activity / sodium ion transport / mitochondrial membrane / recycling endosome / synaptic vesicle membrane / recycling endosome membrane ...lithium:proton antiporter activity / lithium ion transport / sperm principal piece / sodium ion homeostasis / sodium:proton antiporter activity / sodium ion transport / mitochondrial membrane / recycling endosome / synaptic vesicle membrane / recycling endosome membrane / basolateral plasma membrane / endosome membrane / apical plasma membrane / lysosomal membrane / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bison bison (アメリカバイソン) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.04 Å | ||||||
データ登録者 | Matsuoka, R. / Fudim, R. / Jung, S. / Drew, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022 タイトル: Structure, mechanism and lipid-mediated remodeling of the mammalian Na/H exchanger NHA2. 著者: Rei Matsuoka / Roman Fudim / Sukkyeong Jung / Chenou Zhang / Andre Bazzone / Yurie Chatzikyriakidou / Carol V Robinson / Norimichi Nomura / So Iwata / Michael Landreh / Laura Orellana / ...著者: Rei Matsuoka / Roman Fudim / Sukkyeong Jung / Chenou Zhang / Andre Bazzone / Yurie Chatzikyriakidou / Carol V Robinson / Norimichi Nomura / So Iwata / Michael Landreh / Laura Orellana / Oliver Beckstein / David Drew / 要旨: The Na/H exchanger SLC9B2, also known as NHA2, correlates with the long-sought-after Na/Li exchanger linked to the pathogenesis of diabetes mellitus and essential hypertension in humans. Despite the ...The Na/H exchanger SLC9B2, also known as NHA2, correlates with the long-sought-after Na/Li exchanger linked to the pathogenesis of diabetes mellitus and essential hypertension in humans. Despite the functional importance of NHA2, structural information and the molecular basis for its ion-exchange mechanism have been lacking. Here we report the cryo-EM structures of bison NHA2 in detergent and in nanodiscs, at 3.0 and 3.5 Å resolution, respectively. The bison NHA2 structure, together with solid-state membrane-based electrophysiology, establishes the molecular basis for electroneutral ion exchange. NHA2 consists of 14 transmembrane (TM) segments, rather than the 13 TMs previously observed in mammalian Na/H exchangers (NHEs) and related bacterial antiporters. The additional N-terminal helix in NHA2 forms a unique homodimer interface with a large intracellular gap between the protomers, which closes in the presence of phosphoinositol lipids. We propose that the additional N-terminal helix has evolved as a lipid-mediated remodeling switch for the regulation of NHA2 activity. #1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2022 タイトル: Structure, mechanism and lipid-mediated remodeling of the mammalian Na+/H+ exchanger NHA2 著者: Matsuoka, R. / Fudim, F. / Jung, S. / Drew, F. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7p1j.cif.gz | 152.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb7p1j.ent.gz | 119 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7p1j.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7p1j_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 7p1j_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7p1j_validation.xml.gz | 32.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7p1j_validation.cif.gz | 47.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p1/7p1j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p1/7p1j | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 57419.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Bison bison (アメリカバイソン) 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: A0A6P3HVI0 |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: detergent structure / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
分子量 | 値: 57373 kDa/nm / 実験値: YES | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Bison bison (アメリカバイソン) | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
| ||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 80 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
画像スキャン | 横: 3838 / 縦: 3710 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4092: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 255710 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|