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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7l08 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the human 55S mitoribosome-RRFmt complex. | ||||||
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![]() | RIBOSOME / mtEFG2 and mtRRF | ||||||
機能・相同性 | ![]() mitochondrial transcription / mitochondrial translational termination / mitochondrial ribosome assembly / mitochondrial translational elongation / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation initiation / translation release factor activity / negative regulation of mitotic nuclear division ...mitochondrial transcription / mitochondrial translational termination / mitochondrial ribosome assembly / mitochondrial translational elongation / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation initiation / translation release factor activity / negative regulation of mitotic nuclear division / mitochondrial large ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase / mitochondrial ribosome / ribosome disassembly / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / mitochondrial small ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase activity / mitochondrial translation / ribosomal large subunit binding / positive regulation of proteolysis / ribosomal small subunit binding / anatomical structure morphogenesis / RNA processing / rescue of stalled ribosome / Mitochondrial protein degradation / cellular response to leukemia inhibitory factor / apoptotic signaling pathway / fibrillar center / cell junction / large ribosomal subunit / regulation of translation / double-stranded RNA binding / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / endonuclease activity / nuclear membrane / tRNA binding / cell population proliferation / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / rRNA binding / nuclear body / structural constituent of ribosome / ribosome / mitochondrial matrix / translation / protein domain specific binding / ribonucleoprotein complex / nucleotide binding / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / apoptotic process / GTP binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.49 Å | ||||||
![]() | Koripella, R. / Agrawal, E.K. / Deep, A. / Agrawal, R.K. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Distinct mechanisms of the human mitoribosome recycling and antibiotic resistance. 著者: Ravi Kiran Koripella / Ayush Deep / Ekansh K Agrawal / Pooja Keshavan / Nilesh K Banavali / Rajendra K Agrawal / ![]() 要旨: Ribosomes are recycled for a new round of translation initiation by dissociation of ribosomal subunits, messenger RNA and transfer RNA from their translational post-termination complex. Here we ...Ribosomes are recycled for a new round of translation initiation by dissociation of ribosomal subunits, messenger RNA and transfer RNA from their translational post-termination complex. Here we present cryo-EM structures of the human 55S mitochondrial ribosome (mitoribosome) and the mitoribosomal large 39S subunit in complex with mitoribosome recycling factor (RRF) and a recycling-specific homolog of elongation factor G (EF-G2). These structures clarify an unusual role of a mitochondria-specific segment of RRF, identify the structural distinctions that confer functional specificity to EF-G2, and show that the deacylated tRNA remains with the dissociated 39S subunit, suggesting a distinct sequence of events in mitoribosome recycling. Furthermore, biochemical and structural analyses reveal that the molecular mechanism of antibiotic fusidic acid resistance for EF-G2 is markedly different from that of mitochondrial elongation factor EF-G1, suggesting that the two human EF-Gs have evolved diversely to negate the effect of a bacterial antibiotic. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.7 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 341.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 585.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 23096MC ![]() 7l20C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 2.3 TB Data #1: Aligned single-frame particles of human mitochondrial 55S-EF-Gmt complex [picked particles - single frame - processed]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 3種, 3分子 AAAB
#1: RNA鎖 | 分子量: 306112.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#32: RNA鎖 | 分子量: 500019.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#33: RNA鎖 | 分子量: 23266.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
+28S ribosomal protein ... , 27種, 27分子 ABACAEAIAJAKAMANAOAPAQATAWAXAHALARASAUAVAYAZA1A0ADAFAG
-タンパク質 , 10種, 10分子 A2A3A4joqPpuz
#16: タンパク質 | 分子量: 13498.819 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#27: タンパク質 | 分子量: 22395.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#28: タンパク質 | 分子量: 78648.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#58: タンパク質 | 分子量: 13696.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#60: タンパク質 | 分子量: 12292.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#61: タンパク質 | 分子量: 25426.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#66: タンパク質 | 分子量: 20465.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#81: タンパク質 | 分子量: 23674.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#84: タンパク質 | 分子量: 5549.833 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#86: タンパク質 | 分子量: 22590.197 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
+39S ribosomal protein ... , 46種, 47分子 DFHKLMORSTWXYZ012348begimrJINU...
-非ポリマー , 3種, 135分子 




#87: 化合物 | ChemComp-MG / #88: 化合物 | ChemComp-ZN / #89: 化合物 | ChemComp-GDP / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human mitochondrial ribosome-EF-G1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#86 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: mitoribosome complex with mtEFG2 and mt RRF |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 69.2 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 93212 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL |