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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7jgg | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of P. falciparum VAR2CSA NF45 DBL5 and DBL6 domains at 4.88 A | ||||||
![]() | Erythrocyte membrane protein 1 | ||||||
![]() | SUGAR BINDING PROTEIN / Placental malaria / VAR2CSA / Duffy binding domain / CSA / PfEMP1 | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.88 Å | ||||||
![]() | Ma, R. / Tolia, N.H. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for placental malaria mediated by Plasmodium falciparum VAR2CSA. 著者: Rui Ma / Tengfei Lian / Rick Huang / Jonathan P Renn / Jennifer D Petersen / Joshua Zimmerberg / Patrick E Duffy / Niraj H Tolia / ![]() 要旨: Plasmodium falciparum VAR2CSA binds to chondroitin sulfate A (CSA) on the surface of the syncytiotrophoblast during placental malaria. This interaction facilitates placental sequestration of malaria ...Plasmodium falciparum VAR2CSA binds to chondroitin sulfate A (CSA) on the surface of the syncytiotrophoblast during placental malaria. This interaction facilitates placental sequestration of malaria parasites resulting in severe health outcomes for both the mother and her offspring. Furthermore, CSA is presented by diverse cancer cells and specific targeting of cells by VAR2CSA may become a viable approach for cancer treatment. In the present study, we determined the cryo-electron microscopy structures of the full-length ectodomain of VAR2CSA from P. falciparum strain NF54 in complex with CSA, and VAR2CSA from a second P. falciparum strain FCR3. The architecture of VAR2CSA is composed of a stable core flanked by a flexible arm. CSA traverses the core domain by binding within two channels and CSA binding does not induce major conformational changes in VAR2CSA. The CSA-binding elements are conserved across VAR2CSA variants and are flanked by polymorphic segments, suggesting immune selection outside the CSA-binding sites. This work provides paths for developing interventions against placental malaria and cancer. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 145.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 94.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 686.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 719.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 26.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 37.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 308706.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: isolate NF54 / 遺伝子: PFNF54_03544 / 発現宿主: ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: VAR2CSA NF54 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: isolate NF54 |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: unspecified |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 57 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 157702 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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