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万見
- PDB-7bkb: Formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethano... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bkb
タイトルFormate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from Methanospirillum hungatei (hexameric, composite structure)
要素
  • (CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit ...) x 2
  • (Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit ...) x 5
  • CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A
  • F420-non-reducing hydrogenase subunit D
  • Formate dehydrogenase
  • Formate dehydrogenase, beta subunit (F420)
  • Formylmethanofuran dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / methanogenesis / flavin-based electron bifurcation / CO2-fixation / formate dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase activity / Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With unknown physiological acceptors / CoB--CoM heterodisulfide reductase activity / formate metabolic process / methanogenesis, from carbon dioxide / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く / methanogenesis / formate dehydrogenase (NAD+) activity ...formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase activity / Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With unknown physiological acceptors / CoB--CoM heterodisulfide reductase activity / formate metabolic process / methanogenesis, from carbon dioxide / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く / methanogenesis / formate dehydrogenase (NAD+) activity / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / molybdopterin cofactor binding / iron-sulfur cluster binding / transition metal ion binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Polyferredoxin MvhB-like / : / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit B / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A / Formylmethanofuran dehydrogenase subunit C / : / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal / GXGXG motif / F420-non-reducing hydrogenase iron-sulfur subunit D / Cysteine-rich domain ...Polyferredoxin MvhB-like / : / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit B / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A / Formylmethanofuran dehydrogenase subunit C / : / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal / GXGXG motif / F420-non-reducing hydrogenase iron-sulfur subunit D / Cysteine-rich domain / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit B / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit C / H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A-like / : / : / Methyl-viologen-reducing hydrogenase, delta subunit / Cysteine-rich domain / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / FAD dependent oxidoreductase / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, N-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, C-terminal / Oxidoreductase FRHB/FDHB/HCAR-like / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit N-term / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit C terminus / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Amidohydrolase 3 / Amidohydrolase family / 4Fe-4S dicluster domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / : / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / 4Fe-4S dicluster domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Alpha-helical ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / : / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Metal-dependent hydrolase / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-cubane [4Fe-4S]-cluster / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Chem-MGD / MOLYBDENUM ATOM / IRON/SULFUR CLUSTER / F420-non-reducing hydrogenase subunit D / CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A / CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B / CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C ...Non-cubane [4Fe-4S]-cluster / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Chem-MGD / MOLYBDENUM ATOM / IRON/SULFUR CLUSTER / F420-non-reducing hydrogenase subunit D / CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A / CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B / CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit F / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit G / Formate dehydrogenase, beta subunit (F420) / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit D / Formate dehydrogenase, alpha subunit (F420) / formylmethanofuran dehydrogenase / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A / formylmethanofuran dehydrogenase subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Pfeil-Gardiner, O. / Watanabe, T. / Shima, S. / Murphy, B.J.
資金援助 ドイツ, 日本, 4件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)SH 87/1-1 ドイツ
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: Three-megadalton complex of methanogenic electron-bifurcating and CO-fixing enzymes.
著者: Tomohiro Watanabe / Olivia Pfeil-Gardiner / Jörg Kahnt / Jürgen Koch / Seigo Shima / Bonnie J Murphy /
要旨: The first reaction of the methanogenic pathway from carbon dioxide (CO) is the reduction and condensation of CO to formyl-methanofuran, catalyzed by formyl-methanofuran dehydrogenase (Fmd). Strongly ...The first reaction of the methanogenic pathway from carbon dioxide (CO) is the reduction and condensation of CO to formyl-methanofuran, catalyzed by formyl-methanofuran dehydrogenase (Fmd). Strongly reducing electrons for this reaction are generated by heterodisulfide reductase (Hdr) in complex with hydrogenase or formate dehydrogenase (Fdh) using a flavin-based electron-bifurcation mechanism. Here, we report enzymological and structural characterizations of Fdh-Hdr-Fmd complexes from . The complexes catalyze this reaction using electrons from formate and the reduced form of the electron carrier F. Conformational changes in HdrA mediate electron bifurcation, and polyferredoxin FmdF directly transfers electrons to the CO reduction site, as evidenced by methanofuran-dependent flavin-based electron bifurcation even without free ferredoxin, a diffusible electron carrier between Hdr and Fmd. Conservation of Hdr and Fmd structures suggests that this complex is common among hydrogenotrophic methanogens.
履歴
登録2021年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12206
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12206
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A
F: F420-non-reducing hydrogenase subunit D
E: Formate dehydrogenase, beta subunit (F420)
C: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C
B: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B
D: Formate dehydrogenase
I: Formylmethanofuran dehydrogenase
L: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit G
G: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A
J: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit D
K: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit F
H: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit B
a: CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A
f: F420-non-reducing hydrogenase subunit D
e: Formate dehydrogenase, beta subunit (F420)
c: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C
b: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B
d: Formate dehydrogenase
i: Formylmethanofuran dehydrogenase
l: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit G
g: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A
j: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit D
k: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit F
h: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)985,66292
ポリマ－960,46724
非ポリマー25,19568
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 10分子 AaFfEeDdIi

#1: タンパク質 CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A


分子量: 72885.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
参照: UniProt: Q2FKZ1, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く
#2: タンパク質 F420-non-reducing hydrogenase subunit D


分子量: 15692.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 参照: UniProt: Q2FKZ0
#3: タンパク質 Formate dehydrogenase, beta subunit (F420)


分子量: 45639.895 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
参照: UniProt: Q2FME3, Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With unknown physiological acceptors
#6: タンパク質 Formate dehydrogenase


分子量: 75911.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 参照: UniProt: Q2FRK1, formate dehydrogenase
#7: タンパク質 Formylmethanofuran dehydrogenase


分子量: 28696.902 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 参照: UniProt: Q2FRL8, formylmethanofuran dehydrogenase

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CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit ... , 2種, 4分子 CcBb

#4: タンパク質 CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C


分子量: 21706.963 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 参照: UniProt: Q2FKZ3
#5: タンパク質 CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B


分子量: 32930.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 参照: UniProt: Q2FKZ2

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Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit ... , 5種, 10分子 LlGgJjKkHh

#8: タンパク質 Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit G


分子量: 16388.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 参照: UniProt: Q2FKZ5, formylmethanofuran dehydrogenase
#9: タンパク質 Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A


分子量: 63636.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 参照: UniProt: Q2FRL9, formylmethanofuran dehydrogenase
#10: タンパク質 Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit D


分子量: 15157.499 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 参照: UniProt: Q2FRF6, formylmethanofuran dehydrogenase
#11: タンパク質 Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit F


分子量: 42216.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 参照: UniProt: Q2FKZ4, formylmethanofuran dehydrogenase
#12: タンパク質 Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit B


分子量: 49371.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 参照: UniProt: Q2FRM0, formylmethanofuran dehydrogenase

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非ポリマー , 7種, 68分子

#13: 化合物...
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#14: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#15: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#16: 化合物
ChemComp-9S8 / Non-cubane [4Fe-4S]-cluster


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#17: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#18: 化合物 ChemComp-MO / MOLYBDENUM ATOM / モリブデン


分子量: 95.940 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mo
#19: 化合物
ChemComp-MGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE / MOLYBDOPTERIN GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 740.557 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H26N10O13P2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#12 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.948 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 細胞内の位置: cytoplasm
緩衝液pH: 7.6
緩衝液成分濃度: 25 mM / 名称: Tris-HCl / 式: Tris-HCl
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Preparation in an anaerobic tent (O2 < 20 ppm at all times, nearly always < 2ppm)
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 70 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 8745
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正
5RELION3.1CTF補正
11RELION3.1初期オイラー角割当
12RELION3.1最終オイラー角割当
14RELION3.1３次元再構成
画像処理詳細: Recorded in counted mode
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 203264
詳細: This is a composite map. The maps that constitute this composite map have resolutions between 3.4 and 4.0 A. These have all been determined by FSC 0.143 cut-off.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER
精密化交差検証法: THROUGHOUT
原子変位パラメータBiso max: 96.67 Å2 / Biso mean: 46.8325 Å2 / Biso min: 6.51 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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