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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7agx | |||||||||
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タイトル | Apo-state type 3 secretion system export apparatus complex from Salmonella enterica typhimurium | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() The IPAF inflammasome / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Goessweiner-Mohr, N. / Fahrenkamp, D. / Miletic, S. / Wald, J. / Marlovits, T. | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Substrate-engaged type III secretion system structures reveal gating mechanism for unfolded protein translocation. 著者: Sean Miletic / Dirk Fahrenkamp / Nikolaus Goessweiner-Mohr / Jiri Wald / Maurice Pantel / Oliver Vesper / Vadim Kotov / Thomas C Marlovits / ![]() ![]() 要旨: Many bacterial pathogens rely on virulent type III secretion systems (T3SSs) or injectisomes to translocate effector proteins in order to establish infection. The central component of the injectisome ...Many bacterial pathogens rely on virulent type III secretion systems (T3SSs) or injectisomes to translocate effector proteins in order to establish infection. The central component of the injectisome is the needle complex which assembles a continuous conduit crossing the bacterial envelope and the host cell membrane to mediate effector protein translocation. However, the molecular principles underlying type III secretion remain elusive. Here, we report a structure of an active Salmonella enterica serovar Typhimurium needle complex engaged with the effector protein SptP in two functional states, revealing the complete 800Å-long secretion conduit and unraveling the critical role of the export apparatus (EA) subcomplex in type III secretion. Unfolded substrates enter the EA through a hydrophilic constriction formed by SpaQ proteins, which enables side chain-independent substrate transport. Above, a methionine gasket formed by SpaP proteins functions as a gate that dilates to accommodate substrates while preventing leaky pore formation. Following gate penetration, a moveable SpaR loop first folds up to then support substrate transport. Together, these findings establish the molecular basis for substrate translocation through T3SSs and improve our understanding of bacterial pathogenicity and motility. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 966.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25249.596 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P40700 #2: タンパク質 | | 分子量: 28499.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P40701 #3: タンパク質 | 分子量: 9363.229 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P0A1L7 #4: タンパク質 | 分子量: 10934.425 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P41785 #5: タンパク質 | 分子量: 8864.868 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P41784 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Export apparatus core complex with inner rod and needle filament proteins PrgJ and PrgI. タイプ: COMPLEX / 詳細: Apo-state / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.336 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 細胞内の位置: Membrane |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 31.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 0.93/v8 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: Windows / タイプ: package | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 54491 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL |