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Yorodumi- PDB-7lk0: Ornithine Aminotransferase (OAT) cocrystallized with its potent i... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7lk0 | ||||||
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Title | Ornithine Aminotransferase (OAT) cocrystallized with its potent inhibitor - (S)-3-amino-4,4-difluorocyclopent-1-enecarboxylic acid (SS-1-148) | ||||||
Components | Ornithine aminotransferase, mitochondrial | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Ornithine Aminotransferase / OAT / aminotransferase / inhibitor / inactivator / SS-1-148 | ||||||
Function / homology | Function and homology information arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / arginine catabolic process to glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion ...arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / arginine catabolic process to glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.96 Å | ||||||
Authors | Butrin, A. / Shen, S. / Liu, D. / Silverman, R. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: J.Am.Chem.Soc. / Year: 2021 Title: Turnover and Inactivation Mechanisms for ( S )-3-Amino-4,4-difluorocyclopent-1-enecarboxylic Acid, a Selective Mechanism-Based Inactivator of Human Ornithine Aminotransferase. Authors: Shen, S. / Butrin, A. / Doubleday, P.F. / Melani, R.D. / Beaupre, B.A. / Tavares, M.T. / Ferreira, G.M. / Kelleher, N.L. / Moran, G.R. / Liu, D. / Silverman, R.B. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7lk0.cif.gz | 488.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7lk0.ent.gz | 402.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7lk0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7lk0_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7lk0_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | 7lk0_validation.xml.gz | 49.9 KB | Display | |
Data in CIF | 7lk0_validation.cif.gz | 71.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lk/7lk0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lk/7lk0 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7lk1C 1oatS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 44860.320 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: OAT / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P04181, ornithine aminotransferase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.26 Å3/Da / Density % sol: 45.63 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: OAT was buffer exchanged into crystallization buffer (50 mM Tricine pH 7.8) supplied with 1 mM 2-ketoglutarate. Then the protein was concentrated to 6 mg/mL. For each hanging drop, 2 uL of ...Details: OAT was buffer exchanged into crystallization buffer (50 mM Tricine pH 7.8) supplied with 1 mM 2-ketoglutarate. Then the protein was concentrated to 6 mg/mL. For each hanging drop, 2 uL of protein solution was mixed with an equal volume of well solution and 0.5 uL of 10 mM SS-1-148. The crystals with the best morphology and size grew in a final condition containing 10% PEG 6000, 200 mM NaCl, 10% glycerol, 100 mM Tricine pH 7.8. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D / Wavelength: 1.1271 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 9M / Detector: PIXEL / Date: Oct 26, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1271 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.955→48.18 Å / Num. obs: 79187 / % possible obs: 91.6 % / Redundancy: 8.7 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.169 / Rpim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 5.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.955→1.989 Å / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.817 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 3113 / CC1/2: 0.783 / Rpim(I) all: 0.604 / % possible all: 72.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1OAT Resolution: 1.96→48.18 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 35.69 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 90.25 Å2 / Biso mean: 36.934 Å2 / Biso min: 6.99 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.96→48.18 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 28
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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