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- PDB-7k3d: The structure of NTMT1 in complex with compound DC1-13 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7k3d
タイトルThe structure of NTMT1 in complex with compound DC1-13
要素N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
キーワードtransferase/transferase inhibitor / methyltransferase / enzyme / inhibitor complex / TRANSFERASE / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal peptidyl-glycine methylation / N-terminal peptidyl-serine dimethylation / N-terminal peptidyl-serine trimethylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal protein N-methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / spindle organization / histone methyltransferase activity / chromosome segregation ...N-terminal peptidyl-glycine methylation / N-terminal peptidyl-serine dimethylation / N-terminal peptidyl-serine trimethylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal protein N-methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / spindle organization / histone methyltransferase activity / chromosome segregation / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-N-methyltransferase NTM1 / AdoMet dependent proline di-methyltransferase / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Chem-VWP / N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Chen, D. / Huang, R. / Noinaj, N.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM117275 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM127896 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30 CA023168 米国
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2021
タイトル: Structure-based Discovery of Cell-Potent Peptidomimetic Inhibitors for Protein N-Terminal Methyltransferase 1.
著者: Chen, D. / Dong, G. / Deng, Y. / Noinaj, N. / Huang, R.
履歴
登録2020年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
A: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5386
ポリマ－54,6402
非ポリマー1,8984
水3,711206
1
B: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2693
ポリマ－27,3201
非ポリマー9492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2693
ポリマ－27,3201
非ポリマー9492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.860, 81.662, 84.346
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 3 through 38 or resid 40...
21(chain B and (resid 3 through 6 or (resid 7...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERSERSER(chain A and (resid 3 through 38 or resid 40...AB3 - 3821 - 56
12ILEILETHRTHR(chain A and (resid 3 through 38 or resid 40...AB40 - 6258 - 80
13CYSCYSPHEPHE(chain A and (resid 3 through 38 or resid 40...AB64 - 8482 - 102
14ARGARGARGARG(chain A and (resid 3 through 38 or resid 40...AB85103
15SERSERARGARG(chain A and (resid 3 through 38 or resid 40...AB3 - 22321 - 241
16SERSERARGARG(chain A and (resid 3 through 38 or resid 40...AB3 - 22321 - 241
17SERSERARGARG(chain A and (resid 3 through 38 or resid 40...AB3 - 22321 - 241
18SERSERARGARG(chain A and (resid 3 through 38 or resid 40...AB3 - 22321 - 241
19SERSERARGARG(chain A and (resid 3 through 38 or resid 40...AB3 - 22321 - 241
21SERSERILEILE(chain B and (resid 3 through 6 or (resid 7...BA3 - 621 - 24
22GLUGLUGLUGLU(chain B and (resid 3 through 6 or (resid 7...BA725
23SERSERARGARG(chain B and (resid 3 through 6 or (resid 7...BA3 - 22321 - 241
24SERSERARGARG(chain B and (resid 3 through 6 or (resid 7...BA3 - 22321 - 241
25SERSERARGARG(chain B and (resid 3 through 6 or (resid 7...BA3 - 22321 - 241

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要素

#1: タンパク質 N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1 / Alpha N-terminal protein methyltransferase 1A / Methyltransferase-like protein 11A / N-terminal ...Alpha N-terminal protein methyltransferase 1A / Methyltransferase-like protein 11A / N-terminal RCC1 methyltransferase / X-Pro-Lys N-terminal protein methyltransferase 1A / NTM1A


分子量: 27320.074 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTMT1, C9orf32, METTL11A, NRMT, NRMT1, AD-003 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BV86, protein N-terminal methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-VWP / N~2~-{(2S)-1-[(naphthalen-1-yl)acetyl]-2,5-dihydro-1H-pyrrole-2-carbonyl}-L-lysyl-L-argininamide


分子量: 564.679 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H40N8O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2.5 M Ammonium sulfate; 0.1 M MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→50 Å / Num. obs: 19735 / % possible obs: 88.1 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.237 / Rpim(I) all: 0.128 / Rrim(I) all: 0.271 / Χ2: 1.524 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.35-2.433.60.89420010.5180.481.021.04692
2.43-2.533.60.7720540.590.4170.8811.07293
2.53-2.653.70.62820580.6910.3310.7141.09592.4
2.65-2.793.90.52519920.7720.2690.5931.21691.3
2.79-2.963.90.39419750.8560.2040.4461.36889.4
2.96-3.193.70.28919530.9270.1560.331.63187.6
3.19-3.513.40.18218990.9520.1030.211.93985.3
3.51-4.023.40.12318850.9780.0690.1421.90683.5
4.02-5.063.50.08419160.990.0480.0971.94884
5.06-503.30.07620020.9930.0450.0892.34383.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.18.2精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6DTN

6dtn


解像度: 2.34→42.17 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2594 1973 10.02 %
Rwork0.2054 17727 -
obs0.2107 19700 88.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 74.25 Å2 / Biso mean: 26.2111 Å2 / Biso min: 11.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.34→42.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3512 0 134 209 3855
Biso mean--26.81 29.76 -
残基数----442
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2022X-RAY DIFFRACTION10.789TORSIONAL
12B2022X-RAY DIFFRACTION10.789TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.34-2.40.28531440.2364128690
2.4-2.470.3291410.2319129993
2.47-2.540.32441520.2372130793
2.54-2.620.27461460.2302131693
2.62-2.710.29621300.2245130591
2.71-2.820.30981570.2233126890
2.82-2.950.29681490.2249126390
2.95-3.110.2791430.226125988
3.11-3.30.27081250.2135122985
3.3-3.560.25781480.201122985
3.56-3.910.2461320.1736120083
3.91-4.480.1589130121784
4.48-5.640.22251390.1702126585
5.64-42.170.26731370.2249128482

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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