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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7apg | ||||||
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Title | Crystal structure of JAK3 in complex with FM587 (compound 9a) | ||||||
![]() | Tyrosine-protein kinase JAK3 | ||||||
![]() | TRANSFERASE / kinase / JAK3 / inhibitor / covalent inhibitor / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
Function / homology | ![]() negative regulation of dendritic cell cytokine production / negative regulation of FasL production / response to interleukin-9 / response to interleukin-2 / response to interleukin-15 / response to interleukin-4 / negative regulation of T-helper 1 cell differentiation / negative regulation of T cell activation / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling ...negative regulation of dendritic cell cytokine production / negative regulation of FasL production / response to interleukin-9 / response to interleukin-2 / response to interleukin-15 / response to interleukin-4 / negative regulation of T-helper 1 cell differentiation / negative regulation of T cell activation / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-9-mediated signaling pathway / interleukin-4-mediated signaling pathway / interleukin-2-mediated signaling pathway / regulation of T cell apoptotic process / negative regulation of interleukin-12 production / interleukin-15-mediated signaling pathway / tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of thymocyte apoptotic process / Interleukin-15 signaling / Interleukin-2 signaling / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth hormone receptor binding / Signaling by ALK / extrinsic component of plasma membrane / Interleukin-20 family signaling / negative regulation of interleukin-10 production / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / T cell homeostasis / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin receptor SHC signaling / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / Interleukin-7 signaling / B cell differentiation / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / cytokine-mediated signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / RAF/MAP kinase cascade / regulation of apoptotic process / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / cell differentiation / cytoskeleton / intracellular signal transduction / endosome / protein phosphorylation / innate immune response / ATP binding / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Chaikuad, A. / Forster, M. / Gehringer, M. / Laufer, S. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
![]() | ![]() Title: Discovery of a Novel Class of Covalent Dual Inhibitors Targeting the Protein Kinases BMX and BTK. Authors: Forster, M. / Liang, X.J. / Schroder, M. / Gerstenecker, S. / Chaikuad, A. / Knapp, S. / Laufer, S. / Gehringer, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 44.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 62 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7apfC ![]() 5lwmS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
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Components
#1: Protein | Mass: 33417.281 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P52333, non-specific protein-tyrosine kinase #2: Chemical | ChemComp-RQT / ~{ #3: Chemical | ChemComp-PHU / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 25% PEG 3350, 0.1-0.2 M MgCl2 and 0.1 M MES, pH 5.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Apr 18, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99986 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→49.39 Å / Num. obs: 50511 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 4.6 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.162 / Net I/σ(I): 6.6 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5lwm Resolution: 2.4→49.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 18.548 / SU ML: 0.214 / SU R Cruickshank DPI: 0.5067 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.507 / ESU R Free: 0.279 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 125.58 Å2 / Biso mean: 39.666 Å2 / Biso min: 11.09 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.4→49.39 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Rms dev position: 0.06 Å / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.462 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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