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万見
- EMDB-7330: High-Resolution Cryo-EM Structures of Actin-bound Myosin States R... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7330
タイトルHigh-Resolution Cryo-EM Structures of Actin-bound Myosin States Reveal the Mechanism of Myosin Force Sensing
マップデータActin-bound Myosin
試料
  • 複合体: Complex of actin, myosin-1b, and calmodulin with ADP
    • タンパク質・ペプチド: Unconventional myosin-Ib
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードMechanochemistry / Mechanobiology / Structural Biology / Cytoskeleton / Molecular Motor / Myosin-I / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


post-Golgi vesicle-mediated transport / transferrin transport / actin filament-based movement / myosin complex / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde ...post-Golgi vesicle-mediated transport / transferrin transport / actin filament-based movement / myosin complex / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / cytoskeletal motor activator activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / microfilament motor activity / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / mesenchyme migration / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / troponin I binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / filamentous actin / protein phosphatase activator activity / actin filament bundle / RHO GTPases activate PAKs / brush border / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / cytoskeletal motor activity / Ion transport by P-type ATPases / : / microvillus / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / skeletal muscle myofibril / catalytic complex / DARPP-32 events / actin monomer binding / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / Activation of AMPK downstream of NMDARs / skeletal muscle fiber development / stress fiber / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Ion homeostasis / : / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / actin filament polymerization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / trans-Golgi network membrane / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / filopodium / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation
類似検索 - 分子機能
Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. ...Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / : / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Actin, alpha skeletal muscle / Unconventional myosin-Ib
類似検索 - 構成要素
生物種unidentified (未定義) / Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Mentes A / Huehn A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R37 GM057247 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: High-resolution cryo-EM structures of actin-bound myosin states reveal the mechanism of myosin force sensing.
著者: Ahmet Mentes / Andrew Huehn / Xueqi Liu / Adam Zwolak / Roberto Dominguez / Henry Shuman / E Michael Ostap / Charles V Sindelar /
要旨: Myosins adjust their power outputs in response to mechanical loads in an isoform-dependent manner, resulting in their ability to dynamically adapt to a range of motile challenges. Here, we reveal the ...Myosins adjust their power outputs in response to mechanical loads in an isoform-dependent manner, resulting in their ability to dynamically adapt to a range of motile challenges. Here, we reveal the structural basis for force-sensing based on near-atomic resolution structures of one rigor and two ADP-bound states of myosin-IB (myo1b) bound to actin, determined by cryo-electron microscopy. The two ADP-bound states are separated by a 25° rotation of the lever. The lever of the first ADP state is rotated toward the pointed end of the actin filament and forms a previously unidentified interface with the N-terminal subdomain, which constitutes the upper half of the nucleotide-binding cleft. This pointed-end orientation of the lever blocks ADP release by preventing the N-terminal subdomain from the pivoting required to open the nucleotide binding site, thus revealing how myo1b is inhibited by mechanical loads that restrain lever rotation. The lever of the second ADP state adopts a rigor-like orientation, stabilized by class-specific elements of myo1b. We identify a role for this conformation as an intermediate in the ADP release pathway. Moreover, comparison of our structures with other myosins reveals structural diversity in the actomyosin binding site, and we reveal the high-resolution structure of actin-bound phalloidin, a potent stabilizer of filamentous actin. These results provide a framework to understand the spectrum of force-sensing capacities among the myosin superfamily.
履歴
登録2018年1月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年1月31日-
マップ公開2018年1月31日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6c1g
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6c1g
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7330.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7330.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Actin-bound Myosin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.3 Å/pix.
x 400 pix.
= 520. Å		1.3 Å/pix.
x 400 pix.
= 520. Å		1.3 Å/pix.
x 400 pix.
= 520. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.015 / ムービー #1: 0.017
最小 - 最大-0.023726193 - 0.07133766
平均 (標準偏差)0.000087481865 (±0.0027548608)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 520.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.31.31.3
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z520.000520.000520.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0240.0710.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_7330_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Actin-bound Myosin, half mask 1

ファイルemd_7330_half_map_1.map
注釈Actin-bound Myosin, half mask 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Actin-bound Myosin, half mask 2

ファイルemd_7330_half_map_2.map
注釈Actin-bound Myosin, half mask 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of actin, myosin-1b, and calmodulin with ADP

全体名称: Complex of actin, myosin-1b, and calmodulin with ADP
要素
  • 複合体: Complex of actin, myosin-1b, and calmodulin with ADP
    • タンパク質・ペプチド: Unconventional myosin-Ib
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Complex of actin, myosin-1b, and calmodulin with ADP

超分子名称: Complex of actin, myosin-1b, and calmodulin with ADP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)

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分子 #1: Unconventional myosin-Ib

分子名称: Unconventional myosin-Ib / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 84.14393 KDa
配列文字列: VKSSLLDNMI GVGDTVLLEP LNEETFIDNL KKRFDHNEIY TYIGSVVISV NPYRSLPIYS PEKVEDYRNR NFYELSPHIF ALSDEAYRS LRDQDKDQCI LITGESGAGK TEASKLVMSY VAAVCGKGAE VNQVKEQLLQ STPVLEAFGN AKTVRNDNSS R FGKYMDIE ...文字列:
VKSSLLDNMI GVGDTVLLEP LNEETFIDNL KKRFDHNEIY TYIGSVVISV NPYRSLPIYS PEKVEDYRNR NFYELSPHIF ALSDEAYRS LRDQDKDQCI LITGESGAGK TEASKLVMSY VAAVCGKGAE VNQVKEQLLQ STPVLEAFGN AKTVRNDNSS R FGKYMDIE FDFKGDPLGG VISNYLLEKS RVVKQPRGER NFHVFYQLLS GASEELLHKL KLERDFSRYN YLSLDSAKVN GV DDAANFR TVRNAMQIVG FSDPEAESVL EVVAAVLKLG NIEFKPESRM NGLDESKIKD KNELKEICEL TSIDQVVLER AFS FRTVEA KQEKVSTTLN VAQAYYARDA LAKNLYSRLF SWLVNRINES IKAQTKVRKK VMGVLDIYGF EIFEDNSFEQ FIIN YCNEK LQQIFIELTL KEEQEEYIRE DIEWTHIDYF NNAIICDLIE NNTNGILAML DEECLRPGTV TDETFLEKLN QVCAT HQHF ESRMSKCSRF LNDTTLPHSC FRIQHYAGKV LYQVEGFVDK NNDLLYRDLS QAMWKAGHAL IKSLFPEGNP AKVNLK RPP TAGSQFKASV ATLMKNLQTK NPNYIRCIKP NDKKAAHIFS ESLVCHQIRY LGLLENVRVR RAGYAFRQAY EPCLERY KM LCKQTWPHWK GPARSGVEVL FNELEIPVEE YSFGRSKIFI RNPRTLFQLE DLRKQRLEDL ATLIQKIYRG WKCRTHFL L MKGLNDIF

UniProtKB: Unconventional myosin-Ib

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分子 #2: Calmodulin

分子名称: Calmodulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
分子量理論値: 16.72135 KDa
配列文字列:
ADQLTEEQIA EFKEAFSLFD KDGDGTITTK ELGTVMRSLG QNPTEAELQD MINEVDADGN GTIDFPEFLT MMARKMKDTD SEEEIREAF RVFDKDGNGY ISAAELRHVM TNLGEKLTDE EVDEMIREAD IDGDGQVNYE EFVQMMTAK

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分子 #3: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 41.862613 KDa
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均露光時間: 11.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -167.4 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
詳細: Resolution estimated by post-processing in RELION using a mask with soft edges that included only the central subunit.
使用した粒子像数: 7700
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6c1g:
High-Resolution Cryo-EM Structures of Actin-bound Myosin States Reveal the Mechanism of Myosin Force Sensing

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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