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万見
- PDB-6z3r: Structure of SMG1-8-9 kinase complex bound to UPF1-LSQ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z3r
タイトルStructure of SMG1-8-9 kinase complex bound to UPF1-LSQ
要素
  • Protein SMG8
  • Protein SMG9
  • Regulator of nonsense transcripts 1
  • Serine/threonine-protein kinase SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1
キーワードTRANSFERASE / Cryo-EM / Structural Biology / Nonsense-mediated mRNA decay / RNA quality control / PIKK / NMD / Substrate / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


double-stranded DNA helicase activity / supraspliceosomal complex / positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / exon-exon junction complex / telomere maintenance via semi-conservative replication / regulation of protein kinase activity / positive regulation of mRNA catabolic process / cell cycle phase transition / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / regulation of translational termination ...double-stranded DNA helicase activity / supraspliceosomal complex / positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / exon-exon junction complex / telomere maintenance via semi-conservative replication / regulation of protein kinase activity / positive regulation of mRNA catabolic process / cell cycle phase transition / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / regulation of translational termination / chromatoid body / histone mRNA catabolic process / eye development / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / regulation of telomere maintenance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / DNA duplex unwinding / telomeric DNA binding / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / cellular response to interleukin-1 / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA export from nucleus / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / helicase activity / P-body / brain development / heart development / peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to lipopolysaccharide / DNA helicase / in utero embryonic development / protein autophosphorylation / DNA replication / chromosome, telomeric region / RNA helicase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / RNA helicase / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA helicase UPF1, 1B domain / RNA helicase (UPF2 interacting domain) / RNA helicase UPF1, 1B domain / Upf1 cysteine-histidine-rich (CH-rich) domain profile. / RNA helicase UPF1, Cys/His rich zinc-binding domain / Nonsense-mediated mRNA decay factor SMG8/SMG9 / Smg8_Smg9 / Nonsense-mediated mRNA decay factor SMG9 / Serine/threonine-protein kinase SMG1 / Serine/threonine-protein kinase SMG1, N-terminal ...RNA helicase UPF1, 1B domain / RNA helicase (UPF2 interacting domain) / RNA helicase UPF1, 1B domain / Upf1 cysteine-histidine-rich (CH-rich) domain profile. / RNA helicase UPF1, Cys/His rich zinc-binding domain / Nonsense-mediated mRNA decay factor SMG8/SMG9 / Smg8_Smg9 / Nonsense-mediated mRNA decay factor SMG9 / Serine/threonine-protein kinase SMG1 / Serine/threonine-protein kinase SMG1, N-terminal / SMG1, PIKK catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase smg-1 / Serine/threonine-protein kinase SMG1 N-terminal / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / : / DNA2/NAM7-like helicase / Rapamycin binding domain / : / FATC domain / FATC / FAT domain profile. / FATC domain profile. / FATC domain / PIK-related kinase / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Armadillo-like helical / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / Nonsense-mediated mRNA decay factor SMG8 / Regulator of nonsense transcripts 1 / Serine/threonine-protein kinase SMG1 / Nonsense-mediated mRNA decay factor SMG9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.97 Å
データ登録者Langer, L.M. / Gat, Y. / Conti, E.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structure of substrate-bound SMG1-8-9 kinase complex reveals molecular basis for phosphorylation specificity.
著者: Lukas M Langer / Yair Gat / Fabien Bonneau / Elena Conti /
要旨: PI3K-related kinases (PIKKs) are large Serine/Threonine (Ser/Thr)-protein kinases central to the regulation of many fundamental cellular processes. PIKK family member SMG1 orchestrates progression of ...PI3K-related kinases (PIKKs) are large Serine/Threonine (Ser/Thr)-protein kinases central to the regulation of many fundamental cellular processes. PIKK family member SMG1 orchestrates progression of an RNA quality control pathway, termed nonsense-mediated mRNA decay (NMD), by phosphorylating the NMD factor UPF1. Phosphorylation of UPF1 occurs in its unstructured N- and C-terminal regions at Serine/Threonine-Glutamine (SQ) motifs. How SMG1 and other PIKKs specifically recognize SQ motifs has remained unclear. Here, we present a cryo-electron microscopy (cryo-EM) reconstruction of a human SMG1-8-9 kinase complex bound to a UPF1 phosphorylation site at an overall resolution of 2.9 Å. This structure provides the first snapshot of a human PIKK with a substrate-bound active site. Together with biochemical assays, it rationalizes how SMG1 and perhaps other PIKKs specifically phosphorylate Ser/Thr-containing motifs with a glutamine residue at position +1 and a hydrophobic residue at position -1, thus elucidating the molecular basis for phosphorylation site recognition.
履歴
登録2020年5月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11063
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1
B: Protein SMG8
C: Protein SMG9
E: Regulator of nonsense transcripts 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)550,0628
ポリマ－548,3644
非ポリマー1,6984
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area13340 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area117700 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1 / hSMG-1 / 61E3.4 / Lambda/iota protein kinase C-interacting protein / Lambda-interacting protein


分子量: 379584.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMG1, ATX, KIAA0421, LIP / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q96Q15, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Protein SMG8 / Amplified in breast cancer gene 2 protein / Protein smg-8 homolog


分子量: 109825.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMG8, ABC2, C17orf71 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8ND04
#3: タンパク質 Protein SMG9 / Protein SMG-9


分子量: 57717.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMG9, C19orf61 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H0W8

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 E

#4: タンパク質・ペプチド Regulator of nonsense transcripts 1 / ATP-dependent helicase RENT1 / Nonsense mRNA reducing factor 1 / NORF1 / Up-frameshift suppressor 1 ...ATP-dependent helicase RENT1 / Nonsense mRNA reducing factor 1 / NORF1 / Up-frameshift suppressor 1 homolog / hUpf1


分子量: 1236.286 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q92900, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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非ポリマー , 4種, 4分子

#5: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#7: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1SMG1-8-9 bound to AMPPNP and UPF1-LSQCOMPLEX#1-#40MULTIPLE SOURCES
2SMG1-8-9COMPLEX#1-#31RECOMBINANT
3UPF1-LSQCOMPLEX#41RECOMBINANT
分子量値: 0.577 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 5.5 sec. / 電子線照射量: 68.75 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6293
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
9PHENIX1.17モデル精密化
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 4368586
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 481754 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 6SYT

6syt


Accession code: 6SYT / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00436594
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.74665570
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.82314930
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0793254
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045712

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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