[日本語] English
万見
- PDB-6syt: Structure of the SMG1-SMG8-SMG9 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6syt
タイトルStructure of the SMG1-SMG8-SMG9 complex
要素
  • Protein SMG8
  • Protein SMG9
  • SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Kinase / NMD / IP6 / G-fold protein / PIKK family
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein kinase activity / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / chromatoid body / eye development / regulation of telomere maintenance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / telomeric DNA binding / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / mRNA export from nucleus / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) ...regulation of protein kinase activity / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / chromatoid body / eye development / regulation of telomere maintenance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / telomeric DNA binding / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / mRNA export from nucleus / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / brain development / peptidyl-serine phosphorylation / heart development / protein autophosphorylation / in utero embryonic development / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nonsense-mediated mRNA decay factor SMG8/SMG9 / Smg8_Smg9 / Nonsense-mediated mRNA decay factor SMG9 / Serine/threonine-protein kinase SMG1 / Serine/threonine-protein kinase SMG1, N-terminal / SMG1, PIKK catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase smg-1 / Serine/threonine-protein kinase SMG1 N-terminal / Rapamycin binding domain / : ...Nonsense-mediated mRNA decay factor SMG8/SMG9 / Smg8_Smg9 / Nonsense-mediated mRNA decay factor SMG9 / Serine/threonine-protein kinase SMG1 / Serine/threonine-protein kinase SMG1, N-terminal / SMG1, PIKK catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase smg-1 / Serine/threonine-protein kinase SMG1 N-terminal / Rapamycin binding domain / : / FATC domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / Nonsense-mediated mRNA decay factor SMG8 / Serine/threonine-protein kinase SMG1 / Nonsense-mediated mRNA decay factor SMG9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Gat, Y. / Schuller, J.M. / Conti, E.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019
タイトル: InsP binding to PIKK kinases revealed by the cryo-EM structure of an SMG1-SMG8-SMG9 complex.
著者: Yair Gat / Jan Michael Schuller / Mahesh Lingaraju / Elisabeth Weyher / Fabien Bonneau / Mike Strauss / Peter J Murray / Elena Conti /
要旨: We report the 3.45-Å resolution cryo-EM structure of human SMG1-SMG8-SMG9, a phosphatidylinositol-3-kinase (PI(3)K)-related protein kinase (PIKK) complex central to messenger RNA surveillance. ...We report the 3.45-Å resolution cryo-EM structure of human SMG1-SMG8-SMG9, a phosphatidylinositol-3-kinase (PI(3)K)-related protein kinase (PIKK) complex central to messenger RNA surveillance. Structural and MS analyses reveal the presence of inositol hexaphosphate (InsP) in the SMG1 kinase. We show that the InsP-binding site is conserved in mammalian target of rapamycin (mTOR) and potentially other PIKK members, and that it is required for optimal in vitro phosphorylation of both SMG1 and mTOR substrates.
履歴
登録2019年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年10月7日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10347
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1
B: Protein SMG8
C: Protein SMG9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)570,1396
ポリマ－568,9473
非ポリマー1,1923
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area11750 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area112870 Å2
手法PISA

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1,SMG1,Serine/threonine-protein kinase SMG1 / hSMG-1 / 61E3.4 / Lambda/iota protein kinase C-interacting protein / Lambda-interacting protein


分子量: 401403.938 Da / 分子数: 1
変異: D2335A,D2335A,D2335A,D2335A,D2335A,D2335A,D2335A,D2335A,D2335A,D2335A
由来タイプ: 組換発現
詳細: Inactive D2335A mutant of SMG1. The automatic alignment is wrong. With the numbering here - residues 2486 to the end (from the coordinates) should be aligned with residues 3659 to the end of ...詳細: Inactive D2335A mutant of SMG1. The automatic alignment is wrong. With the numbering here - residues 2486 to the end (from the coordinates) should be aligned with residues 3659 to the end of the sequence. The following residues are modeled as Alanine 147-156 162-175 191-201 207-224 248-265 267-285 290-304 311-312 1646-1657 1663-1677 1703-1717 1962-1965 1967-1978 2006-2021 2068-2083 2248-2265 Residues 1-52 are a tag. our construct has a point mutation compared to the annotated sequence - K743R,Inactive D2335A mutant of SMG1. The automatic alignment is wrong. With the numbering here - residues 2486 to the end (from the coordinates) should be aligned with residues 3659 to the end of the sequence. The following residues are modeled as Alanine 147-156 162-175 191-201 207-224 248-265 267-285 290-304 311-312 1646-1657 1663-1677 1703-1717 1962-1965 1967-1978 2006-2021 2068-2083 2248-2265 Residues 1-52 are a tag. our construct has a point mutation compared to the annotated sequence - K743R,Inactive D2335A mutant of SMG1. The automatic alignment is wrong. With the numbering here - residues 2486 to the end (from the coordinates) should be aligned with residues 3659 to the end of the sequence. The following residues are modeled as Alanine 147-156 162-175 191-201 207-224 248-265 267-285 290-304 311-312 1646-1657 1663-1677 1703-1717 1962-1965 1967-1978 2006-2021 2068-2083 2248-2265 Residues 1-52 are a tag. our construct has a point mutation compared to the annotated sequence - K743R,Inactive D2335A mutant of SMG1. The automatic alignment is wrong. With the numbering here - residues 2486 to the end (from the coordinates) should be aligned with residues 3659 to the end of the sequence. The following residues are modeled as Alanine 147-156 162-175 191-201 207-224 248-265 267-285 290-304 311-312 1646-1657 1663-1677 1703-1717 1962-1965 1967-1978 2006-2021 2068-2083 2248-2265 Residues 1-52 are a tag. our construct has a point mutation compared to the annotated sequence - K743R,Inactive D2335A mutant of SMG1. The automatic alignment is wrong. With the numbering here - residues 2486 to the end (from the coordinates) should be aligned with residues 3659 to the end of the sequence. The following residues are modeled as Alanine 147-156 162-175 191-201 207-224 248-265 267-285 290-304 311-312 1646-1657 1663-1677 1703-1717 1962-1965 1967-1978 2006-2021 2068-2083 2248-2265 Residues 1-52 are a tag. our construct has a point mutation compared to the annotated sequence - K743R,Inactive D2335A mutant of SMG1. The automatic alignment is wrong. With the numbering here - residues 2486 to the end (from the coordinates) should be aligned with residues 3659 to the end of the sequence. The following residues are modeled as Alanine 147-156 162-175 191-201 207-224 248-265 267-285 290-304 311-312 1646-1657 1663-1677 1703-1717 1962-1965 1967-1978 2006-2021 2068-2083 2248-2265 Residues 1-52 are a tag. our construct has a point mutation compared to the annotated sequence - K743R,Inactive D2335A mutant of SMG1. The automatic alignment is wrong. With the numbering here - residues 2486 to the end (from the coordinates) should be aligned with residues 3659 to the end of the sequence. The following residues are modeled as Alanine 147-156 162-175 191-201 207-224 248-265 267-285 290-304 311-312 1646-1657 1663-1677 1703-1717 1962-1965 1967-1978 2006-2021 2068-2083 2248-2265 Residues 1-52 are a tag. our construct has a point mutation compared to the annotated sequence - K743R,Inactive D2335A mutant of SMG1. The automatic alignment is wrong. With the numbering here - residues 2486 to the end (from the coordinates) should be aligned with residues 3659 to the end of the sequence. The following residues are modeled as Alanine 147-156 162-175 191-201 207-224 248-265 267-285 290-304 311-312 1646-1657 1663-1677 1703-1717 1962-1965 1967-1978 2006-2021 2068-2083 2248-2265 Residues 1-52 are a tag. our construct has a point mutation compared to the annotated sequence - K743R,Inactive D2335A mutant of SMG1. The automatic alignment is wrong. With the numbering here - residues 2486 to the end (from the coordinates) should be aligned with residues 3659 to the end of the sequence. The following residues are modeled as Alanine 147-156 162-175 191-201 207-224 248-265 267-285 290-304 311-312 1646-1657 1663-1677 1703-1717 1962-1965 1967-1978 2006-2021 2068-2083 2248-2265 Residues 1-52 are a tag. our construct has a point mutation compared to the annotated sequence - K743R,Inactive D2335A mutant of SMG1. The automatic alignment is wrong. With the numbering here - residues 2486 to the end (from the coordinates) should be aligned with residues 3659 to the end of the sequence. The following residues are modeled as Alanine 147-156 162-175 191-201 207-224 248-265 267-285 290-304 311-312 1646-1657 1663-1677 1703-1717 1962-1965 1967-1978 2006-2021 2068-2083 2248-2265 Residues 1-52 are a tag. our construct has a point mutation compared to the annotated sequence - K743R
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMG1, SMG1, ATX, KIAA0421, LIP / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q96Q15, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Protein SMG8 / Amplified in breast cancer gene 2 protein / Protein smg-8 homolog


分子量: 109825.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMG8, ABC2, C17orf71 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8ND04
#3: タンパク質 Protein SMG9 / Protein SMG-9


分子量: 57717.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMG9, C19orf61 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H0W8

-
非ポリマー , 3種, 3分子

#4: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: SMG1-SMG8-SMG9 PIKK Kinase complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293T
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 52.8 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 214254 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る