+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6wlz | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | The V1 region of human V-ATPase in state 1 (focused refinement) | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / V-ATPase / proton pump | ||||||
機能・相同性 | ![]() proton-transporting two-sector ATPase complex / Ion channel transport / intracellular pH reduction / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / cellular response to increased oxygen levels / synaptic vesicle lumen acidification / Golgi lumen acidification / Transferrin endocytosis and recycling / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / lysosomal lumen acidification ...proton-transporting two-sector ATPase complex / Ion channel transport / intracellular pH reduction / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / cellular response to increased oxygen levels / synaptic vesicle lumen acidification / Golgi lumen acidification / Transferrin endocytosis and recycling / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / lysosomal lumen acidification / clathrin-coated vesicle membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification / Amino acids regulate mTORC1 / proton-transporting V-type ATPase complex / protein localization to cilium / ROS and RNS production in phagocytes / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / proton transmembrane transporter activity / microvillus / cilium assembly / transmembrane transporter complex / regulation of macroautophagy / specific granule membrane / ATP metabolic process / H+-transporting two-sector ATPase / proton transmembrane transport / ruffle / Insulin receptor recycling / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / secretory granule / cilium / synaptic vesicle membrane / melanosome / ATPase binding / intracellular iron ion homeostasis / endosome membrane / endosome / apical plasma membrane / lysosomal membrane / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / Neutrophil degranulation / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
![]() | Wang, L. / Wu, H. / Fu, T.M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structures of a Complete Human V-ATPase Reveal Mechanisms of Its Assembly. 著者: Longfei Wang / Di Wu / Carol V Robinson / Hao Wu / Tian-Min Fu / ![]() ![]() 要旨: Vesicular- or vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are ATP-driven proton pumps comprised of a cytoplasmic V complex for ATP hydrolysis and a membrane-embedded V complex for proton ...Vesicular- or vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are ATP-driven proton pumps comprised of a cytoplasmic V complex for ATP hydrolysis and a membrane-embedded V complex for proton transfer. They play important roles in acidification of intracellular vesicles, organelles, and the extracellular milieu in eukaryotes. Here, we report cryoelectron microscopy structures of human V-ATPase in three rotational states at up to 2.9-Å resolution. Aided by mass spectrometry, we build all known protein subunits with associated N-linked glycans and identify glycolipids and phospholipids in the V complex. We define ATP6AP1 as a structural hub for V complex assembly because it connects to multiple V subunits and phospholipids in the c-ring. The glycolipids and the glycosylated V subunits form a luminal glycan coat critical for V-ATPase folding, localization, and stability. This study identifies mechanisms of V-ATPase assembly and biogenesis that rely on the integrated roles of ATP6AP1, glycans, and lipids. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 887.3 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 729 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 985.6 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 125.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 195.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 21845MC ![]() 6wlwC ![]() 6wm2C ![]() 6wm3C ![]() 6wm4C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data #1: Unaligned multi frame micrographs of human V-ATPase in complex with SidK [micrographs - multiframe]) |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-タンパク質 , 2種, 6分子 ABCXYZ
#1: タンパク質 | 分子量: 68379.875 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 65505.297 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / 参照: UniProt: Q5ZWW6 |
---|
-V-type proton ATPase subunit ... , 5種, 11分子 DEFJIHMLKGN
#2: タンパク質 | 分子量: 56561.500 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 26183.346 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 13781.547 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #6: タンパク質 | | 分子量: 28311.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #7: タンパク質 | | 分子量: 13388.210 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
---|
-非ポリマー , 1種, 1分子 ![](data/chem/img/ADP.gif)
#8: 化合物 | ChemComp-ADP / |
---|
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 |
| ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
由来(天然) |
| ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 50.1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-
解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1000000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|