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万見
- PDB-6wlz: The V1 region of human V-ATPase in state 1 (focused refinement) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wlz
タイトルThe V1 region of human V-ATPase in state 1 (focused refinement)
要素
  • (V-type proton ATPase subunit ...) x 5
  • SidK
  • V-type proton ATPase catalytic subunit A
キーワードMEMBRANE PROTEIN / V-ATPase / proton pump
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting two-sector ATPase complex / Ion channel transport / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in lysosome biogenesis and autophagy / intracellular pH reduction / symbiont-mediated suppression of host phagosome acidification / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / Golgi lumen acidification / synaptic vesicle lumen acidification / cellular response to increased oxygen levels / extrinsic component of synaptic vesicle membrane ...proton-transporting two-sector ATPase complex / Ion channel transport / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in lysosome biogenesis and autophagy / intracellular pH reduction / symbiont-mediated suppression of host phagosome acidification / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / Golgi lumen acidification / synaptic vesicle lumen acidification / cellular response to increased oxygen levels / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Transferrin endocytosis and recycling / clathrin-coated vesicle membrane / lysosomal lumen acidification / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex / Amino acids regulate mTORC1 / protein localization to cilium / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / ROS and RNS production in phagocytes / vacuolar acidification / proton transmembrane transporter activity / microvillus / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / cilium assembly / regulation of macroautophagy / H+-transporting two-sector ATPase / specific granule membrane / ATP metabolic process / Insulin receptor recycling / ruffle / secretory granule / proton transmembrane transport / melanosome / synaptic vesicle membrane / ATPase binding / intracellular iron ion homeostasis / endosome membrane / endosome / apical plasma membrane / cilium / Golgi membrane / lysosomal membrane / Neutrophil degranulation / centrosome / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #3240 / ATPase, V1 complex, subunit A / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit B / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D ...Helix Hairpins - #3240 / ATPase, V1 complex, subunit A / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit B / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit barrel-sandwich domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Helix Hairpins / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / V-type proton ATPase subunit G 1 / V-type proton ATPase subunit B, brain isoform / V-type proton ATPase subunit E 1 / V-type proton ATPase catalytic subunit A / V-type proton ATPase subunit F / Uncharacterized protein / V-type proton ATPase subunit D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Wang, L. / Wu, H. / Fu, T.M.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2020
タイトル: Structures of a Complete Human V-ATPase Reveal Mechanisms of Its Assembly.
著者: Longfei Wang / Di Wu / Carol V Robinson / Hao Wu / Tian-Min Fu /
要旨: Vesicular- or vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are ATP-driven proton pumps comprised of a cytoplasmic V complex for ATP hydrolysis and a membrane-embedded V complex for proton ...Vesicular- or vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are ATP-driven proton pumps comprised of a cytoplasmic V complex for ATP hydrolysis and a membrane-embedded V complex for proton transfer. They play important roles in acidification of intracellular vesicles, organelles, and the extracellular milieu in eukaryotes. Here, we report cryoelectron microscopy structures of human V-ATPase in three rotational states at up to 2.9-Å resolution. Aided by mass spectrometry, we build all known protein subunits with associated N-linked glycans and identify glycolipids and phospholipids in the V complex. We define ATP6AP1 as a structural hub for V complex assembly because it connects to multiple V subunits and phospholipids in the c-ring. The glycolipids and the glycosylated V subunits form a luminal glycan coat critical for V-ATPase folding, localization, and stability. This study identifies mechanisms of V-ATPase assembly and biogenesis that rely on the integrated roles of ATP6AP1, glycans, and lipids.
履歴
登録2020年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年11月11日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年11月11日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年11月11日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02020年11月11日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22021年3月31日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: em_entity_assembly / em_entity_assembly_naturalsource ...em_entity_assembly / em_entity_assembly_naturalsource / em_entity_assembly_recombinant / entity_src_nat / pdbx_struct_sheet_hbond / struct_ref / struct_ref_seq / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _entity_src_nat.pdbx_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_nat.pdbx_organism_scientific ..._entity_src_nat.pdbx_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_nat.pdbx_organism_scientific / _entity_src_nat.strain / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_sheet_hbond / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42025年5月28日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21845
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type proton ATPase catalytic subunit A
B: V-type proton ATPase catalytic subunit A
C: V-type proton ATPase catalytic subunit A
D: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
E: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
F: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
X: SidK
Y: SidK
Z: SidK
J: V-type proton ATPase subunit E 1
M: V-type proton ATPase subunit G 1
G: V-type proton ATPase subunit D
I: V-type proton ATPase subunit E 1
L: V-type proton ATPase subunit G 1
H: V-type proton ATPase subunit E 1
K: V-type proton ATPase subunit G 1
N: V-type proton ATPase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)733,36218
ポリマ－732,93517
非ポリマー4271
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 2種, 6分子 ABCXYZ

#1: タンパク質 V-type proton ATPase catalytic subunit A / V-ATPase subunit A / V-ATPase 69 kDa subunit / Vacuolar ATPase isoform VA68 / Vacuolar proton pump ...V-ATPase subunit A / V-ATPase 69 kDa subunit / Vacuolar ATPase isoform VA68 / Vacuolar proton pump subunit alpha


分子量: 68379.875 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P38606, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 SidK


分子量: 65505.297 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Legionella pneumophila subsp. pneumophila (strain Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513) (バクテリア)
株: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / 参照: UniProt: Q5ZWW6

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V-type proton ATPase subunit ... , 5種, 11分子 DEFJIHMLKGN

#2: タンパク質 V-type proton ATPase subunit B, brain isoform / V-ATPase subunit B 2 / Endomembrane proton pump 58 kDa subunit / HO57 / Vacuolar proton pump subunit B 2


分子量: 56561.500 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21281
#4: タンパク質 V-type proton ATPase subunit E 1 / V-ATPase subunit E 1 / V-ATPase 31 kDa subunit / p31 / Vacuolar proton pump subunit E 1


分子量: 26183.346 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P36543
#5: タンパク質 V-type proton ATPase subunit G 1 / V-ATPase subunit G 1 / V-ATPase 13 kDa subunit 1 / Vacuolar proton pump subunit G 1 / Vacuolar ...V-ATPase subunit G 1 / V-ATPase 13 kDa subunit 1 / Vacuolar proton pump subunit G 1 / Vacuolar proton pump subunit M16


分子量: 13781.547 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75348
#6: タンパク質 V-type proton ATPase subunit D / V-ATPase subunit D / V-ATPase 28 kDa accessory protein / Vacuolar proton pump subunit D


分子量: 28311.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y5K8
#7: タンパク質 V-type proton ATPase subunit F / V-ATPase subunit F / V-ATPase 14 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit F


分子量: 13388.210 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q16864

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非ポリマー , 1種, 1分子

#8: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Human V-ATPase and SidK complexCOMPLEX#1-#70MULTIPLE SOURCES
2Human V-ATPaseCOMPLEX#1-#2, #4-#71NATURAL
3SidKCOMPLEX#31NATURAL
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)272624
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50.1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1000000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00641368
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.63955859
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.5165640
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0476276
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0057255

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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