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- PDB-6wge: Cryo-EM structure of human Cohesin-NIPBL-DNA complex without STAG1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wge
タイトルCryo-EM structure of human Cohesin-NIPBL-DNA complex without STAG1
要素
  • (DNA (43-MER)) x 2
  • (Structural maintenance of chromosomes protein ...) x 2
  • Double-strand-break repair protein rad21 homolog
  • Nipped-B-like protein
キーワードCELL CYCLE/DNA / Protein-DNA complex / ATPase / DNA-binding protein / Genome organization / Sister chromatid cohesion / Transcription regulation / CELL CYCLE / CELL CYCLE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


eye morphogenesis / external genitalia morphogenesis / gallbladder development / SMC loading complex / Scc2-Scc4 cohesin loading complex / ear morphogenesis / regulation of hair cycle / cohesin loader activity / response to DNA damage checkpoint signaling / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion ...eye morphogenesis / external genitalia morphogenesis / gallbladder development / SMC loading complex / Scc2-Scc4 cohesin loading complex / ear morphogenesis / regulation of hair cycle / cohesin loader activity / response to DNA damage checkpoint signaling / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / forelimb morphogenesis / negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / embryonic viscerocranium morphogenesis / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / mitotic cohesin complex / uterus morphogenesis / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of developmental growth / negative regulation of glial cell apoptotic process / establishment of protein localization to chromatin / embryonic digestive tract morphogenesis / cellular response to X-ray / positive regulation of neuron migration / chromo shadow domain binding / lateral element / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / mediator complex binding / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / integrator complex / positive regulation of multicellular organism growth / metanephros development / chromatin looping / positive regulation of ossification / embryonic forelimb morphogenesis / reciprocal meiotic recombination / digestive tract development / face morphogenesis / microtubule motor activity / sister chromatid cohesion / negative regulation of interleukin-1 beta production / mitotic sister chromatid cohesion / stem cell population maintenance / lncRNA binding / mitotic spindle pole / beta-tubulin binding / dynein complex binding / fat cell differentiation / outflow tract morphogenesis / regulation of DNA replication / mitotic sister chromatid segregation / regulation of embryonic development / positive regulation of interleukin-10 production / somatic stem cell population maintenance / negative regulation of tumor necrosis factor production / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / developmental growth / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / heart morphogenesis / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein localization to chromatin / Meiotic synapsis / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / chromosome segregation / sensory perception of sound / promoter-specific chromatin binding / response to radiation / brain development / kinetochore / cognition / histone deacetylase binding / nuclear matrix / spindle pole / transcription corepressor activity / Separation of Sister Chromatids / intracellular protein localization / double-strand break repair / mitotic cell cycle / chromosome / midbody / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / DNA recombination / Estrogen-dependent gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / DNA damage response
類似検索 - 分子機能
HEAT repeat associated with sister chromatid cohesion protein / Sister chromatid cohesion C-terminal domain / Scc2/Nipped-B family / Sister chromatid cohesion C-terminus / HEAT repeat associated with sister chromatid cohesion / Structural maintenance of chromosomes 3, ABC domain, eukaryotic / Smc1, ATP-binding cassette domain / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal ...HEAT repeat associated with sister chromatid cohesion protein / Sister chromatid cohesion C-terminal domain / Scc2/Nipped-B family / Sister chromatid cohesion C-terminus / HEAT repeat associated with sister chromatid cohesion / Structural maintenance of chromosomes 3, ABC domain, eukaryotic / Smc1, ATP-binding cassette domain / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain / SMC proteins Flexible Hinge Domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA / DNA (> 10) / Double-strand-break repair protein rad21 homolog / Structural maintenance of chromosomes protein 1A / Nipped-B-like protein / Structural maintenance of chromosomes protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Shi, Z.B. / Gao, H. / Bai, X.C. / Yu, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT) 米国
Welch Foundation 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of the human cohesin-NIPBL-DNA complex.
著者: Zhubing Shi / Haishan Gao / Xiao-Chen Bai / Hongtao Yu /
要旨: As a ring-shaped adenosine triphosphatase (ATPase) machine, cohesin organizes the eukaryotic genome by extruding DNA loops and mediates sister chromatid cohesion by topologically entrapping DNA. How ...As a ring-shaped adenosine triphosphatase (ATPase) machine, cohesin organizes the eukaryotic genome by extruding DNA loops and mediates sister chromatid cohesion by topologically entrapping DNA. How cohesin executes these fundamental DNA transactions is not understood. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we determined the structure of human cohesin bound to its loader NIPBL and DNA at medium resolution. Cohesin and NIPBL interact extensively and together form a central tunnel to entrap a 72-base pair DNA. NIPBL and DNA promote the engagement of cohesin's ATPase head domains and ATP binding. The hinge domains of cohesin adopt an "open washer" conformation and dock onto the STAG1 subunit. Our structure explains the synergistic activation of cohesin by NIPBL and DNA and provides insight into DNA entrapment by cohesin.
履歴
登録2020年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21663
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural maintenance of chromosomes protein 1A
B: Structural maintenance of chromosomes protein 3
C: Double-strand-break repair protein rad21 homolog
E: Nipped-B-like protein
F: DNA (43-MER)
G: DNA (43-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)571,10810
ポリマ－570,0476
非ポリマー1,0614
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Structural maintenance of chromosomes protein ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Structural maintenance of chromosomes protein 1A / SMC-1A / Sb1.8


分子量: 143484.109 Da / 分子数: 1 / 変異: E1157Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMC1A, DXS423E, KIAA0178, SB1.8, SMC1, SMC1L1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q14683
#2: タンパク質 Structural maintenance of chromosomes protein 3 / SMC-3 / Basement membrane-associated chondroitin proteoglycan / Bamacan / Chondroitin sulfate ...SMC-3 / Basement membrane-associated chondroitin proteoglycan / Bamacan / Chondroitin sulfate proteoglycan 6 / Chromosome-associated polypeptide / hCAP


分子量: 141770.578 Da / 分子数: 1 / 変異: E1144Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMC3, BAM, BMH, CSPG6, SMC3L1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9UQE7

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タンパク質 , 2種, 2分子 CE

#3: タンパク質 Double-strand-break repair protein rad21 homolog / hHR21 / Nuclear matrix protein 1 / NXP-1 / SCC1 homolog


分子量: 71556.102 Da / 分子数: 1 / 変異: R172A, D279A, R450A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD21, HR21, KIAA0078, NXP1, SCC1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O60216
#4: タンパク質 Nipped-B-like protein / Delangin / SCC2 homolog


分子量: 186778.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NIPBL, IDN3, SCC2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6KC79

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DNA鎖 , 2種, 2分子 FG

#5: DNA鎖 DNA (43-MER)


分子量: 13422.931 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#6: DNA鎖 DNA (43-MER)


分子量: 13035.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 2種, 4分子

#7: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Cohesin-NIPBL-DNA Complex without STAG1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.82 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 5796
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3粒子像選択
4GctfCTF補正
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティング
12RELION3３次元再構成
13PHENIX1.17.1-3660モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 510507
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 68161 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 80.54 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.007120708
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.975728246
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05663199
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00573286
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d30.66123353

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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