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万見
- PDB-6r9t: Cryo-EM structure of autoinhibited human talin-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6r9t
タイトルCryo-EM structure of autoinhibited human talin-1
要素Talin-1
キーワードCELL ADHESION / focal adhesion / signaling / actin / vinculin
機能・相同性
機能・相同性情報


LIM domain binding / XBP1(S) activates chaperone genes / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / vinculin binding / integrin activation / cell-substrate junction assembly / cell-cell junction assembly / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of focal adhesion assembly / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins ...LIM domain binding / XBP1(S) activates chaperone genes / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / vinculin binding / integrin activation / cell-substrate junction assembly / cell-cell junction assembly / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of focal adhesion assembly / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / phosphatidylserine binding / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Smooth Muscle Contraction / ruffle / Integrin signaling / phosphatidylinositol binding / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / structural constituent of cytoskeleton / platelet aggregation / cell-cell adhesion / ruffle membrane / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / actin filament binding / integrin binding / Platelet degranulation / cytoskeleton / cadherin binding / focal adhesion / cell surface / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain ...Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain / Talin 1-like, rod segment domain / Talin IBS2B domain / Talin, N-terminal F0 domain / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者Dedden, D. / Schumacher, S. / Zacharias, M. / Biertumpfel, C. / Mizuno, N.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research CouncilERC-CoG, 724209 ドイツ
Other privateBoehringer Ingelheim Stiftung Plus3 ドイツ
引用ジャーナル: Cell / 年: 2019
タイトル: The Architecture of Talin1 Reveals an Autoinhibition Mechanism.
著者: Dirk Dedden / Stephanie Schumacher / Charlotte F Kelley / Martin Zacharias / Christian Biertümpfel / Reinhard Fässler / Naoko Mizuno /
要旨: Focal adhesions (FAs) are protein machineries essential for cell adhesion, migration, and differentiation. Talin is an integrin-activating and tension-sensing FA component directly connecting ...Focal adhesions (FAs) are protein machineries essential for cell adhesion, migration, and differentiation. Talin is an integrin-activating and tension-sensing FA component directly connecting integrins in the plasma membrane with the actomyosin cytoskeleton. To understand how talin function is regulated, we determined a cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of full-length talin1 revealing a two-way mode of autoinhibition. The actin-binding rod domains fold into a 15-nm globular arrangement that is interlocked by the integrin-binding FERM head. In turn, the rod domains R9 and R12 shield access of the FERM domain to integrin and the phospholipid PIP at the membrane. This mechanism likely ensures synchronous inhibition of integrin, membrane, and cytoskeleton binding. We also demonstrate that compacted talin1 reversibly unfolds to an ∼60-nm string-like conformation, revealing interaction sites for vinculin and actin. Our data explain how fast switching between active and inactive conformations of talin could regulate FA turnover, a process critical for cell adhesion and signaling.
履歴
登録2019年4月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / Item: _em_imaging_optics.phase_plate
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4772
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Talin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,7741
ポリマ－270,7741
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer, light scattering, monomer, mass spectrometry, monomer, equilibrium centrifugation, monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area101910 Å2

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要素

#1: タンパク質 Talin-1


分子量: 270773.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TLN1, KIAA1027, TLN / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Gold / 参照: UniProt: Q9Y490

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Talin-1 / タイプ: COMPLEX / 詳細: autoinhibited / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
275 mMKClKCl1
30.5 mMEDTA(HO2CCH2)2NCH2CH2N(CH2CO2H)21
40.5 mMb-mercaptoethanolHSCH2CH2OH1
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: GraFix
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: Blotted 4 seconds before plunging, blot force 4

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2018年5月14日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.62 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 76.8 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11007
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM3.6画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7Coot0.8.9.1モデルフィッティング
8UCSF Chimera1.13.1モデルフィッティング
10cryoSPARC1初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
14PHENIX1.14-3260モデル精密化
15Amber18モデルフィッティング
16Gautomatch0.56粒子像選択
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1873975
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 30438 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.06 Å / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 377 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / PDB chain-ID: a / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
13IVF

3ivf

3IVF1210-398
21SJ8

1sj8

1SJ82486-785
32L7A

2l7a

2L7A3786-910
42LQG

2lqg

2LQG4911-1046
52L7N

2l7n

2L7N51047-1205
62L10

2l10

2L1061206-1355
75IC1

5ic1

5IC171356-1822
82KVP

2kvp

2KVP81823-1971
93DYJ

3dyj

3DYJ91972-2297
102JSW

2jsw

2JSW102298-2479

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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