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万見
- PDB-6nj9: Active state Dot1L bound to the H2B-Ubiquitinated nucleosome, 2-t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nj9
タイトルActive state Dot1L bound to the H2B-Ubiquitinated nucleosome, 2-to-1 complex
要素
  • (601 DNA Strand ...) x 2
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
  • Ubiquitin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/TRANSFERASE/DNA / Ubiquitin / Nucleosome / Methyltransferase / STRUCTURAL PROTEIN-TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K79 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / histone H3 methyltransferase activity / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule ...histone H3K79 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / histone H3 methyltransferase activity / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / histone methyltransferase activity / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / heterochromatin formation / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / telomere organization / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / neuron projection morphogenesis / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / DNA damage checkpoint signaling / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / positive regulation of protein ubiquitination / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL
類似検索 - 分子機能
434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / Histone, subunit A / Histone, subunit A / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / : ...434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / Histone, subunit A / Histone, subunit A / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / Vaccinia Virus protein VP39 / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Polyubiquitin-B / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Worden, E.J. / Hoffmann, N.A. / Wolberger, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM095822 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2019
タイトル: Mechanism of Cross-talk between H2B Ubiquitination and H3 Methylation by Dot1L.
著者: Evan J Worden / Niklas A Hoffmann / Chad W Hicks / Cynthia Wolberger /
要旨: Methylation of histone H3 K79 by Dot1L is a hallmark of actively transcribed genes that depends on monoubiquitination of H2B K120 (H2B-Ub) and is an example of histone modification cross-talk that is ...Methylation of histone H3 K79 by Dot1L is a hallmark of actively transcribed genes that depends on monoubiquitination of H2B K120 (H2B-Ub) and is an example of histone modification cross-talk that is conserved from yeast to humans. We report here cryo-EM structures of Dot1L bound to ubiquitinated nucleosome that show how H2B-Ub stimulates Dot1L activity and reveal a role for the histone H4 tail in positioning Dot1L. We find that contacts mediated by Dot1L and the H4 tail induce a conformational change in the globular core of histone H3 that reorients K79 from an inaccessible position, thus enabling this side chain to insert into the active site in a position primed for catalysis. Our study provides a comprehensive mechanism of cross-talk between histone ubiquitination and methylation and reveals structural plasticity in histones that makes it possible for histone-modifying enzymes to access residues within the nucleosome core.
履歴
登録2019年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年5月20日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / cell ...atom_site / cell / em_software / entity / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _cell.angle_alpha / _cell.angle_beta / _cell.angle_gamma / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _em_software.category / _em_software.fitting_id / _em_software.imaging_id / _em_software.name / _em_software.version / _entity.pdbx_ec / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_site.pdbx_num_residues
改定 3.02021年6月16日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / em_entity_assembly / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] ..._atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _em_entity_assembly.entity_id_list / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_mutation / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_name_com.entity_id / _entity_name_com.name / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_poly.type / _entity_poly_seq.entity_id / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_poly_seq.num / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type / _entity_src_gen.plasmid_name / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9384
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B 1.1
I: 601 DNA Strand 1
J: 601 DNA Strand 2
K: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
L: Ubiquitin
M: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
N: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,84916
ポリマ－311,05214
非ポリマー7972
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 6種, 12分子 AEBFCGDHKMLN

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 15251.830 Da / 分子数: 2 / 変異: G102A, K79Nle, M90Nle, M120Nle / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 変異: G99R, A123S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: P06897
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13498.715 Da / 分子数: 2 / 変異: S32T, K120C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific / DOT1-like protein / Histone H3-K79 methyltransferase / H3-K79-HMTase / Lysine N-methyltransferase 4


分子量: 47432.012 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOT1L, KIAA1814, KMT4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8TEK3, [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase
#8: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 9036.393 Da / 分子数: 2 / 変異: G76C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47

-
601 DNA Strand ... , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 601 DNA Strand 1


分子量: 44825.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / プラスミド: pST55-16x601 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Xl1-blue
#6: DNA鎖 601 DNA Strand 2


分子量: 45305.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / プラスミド: pST55-16x601 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Xl1-blue

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非ポリマー , 1種, 2分子

#9: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Active state Dot1L in complex with the H2B-Ub nucleosomeCOMPLEX2:1 complex of Dot1L bound to the nucleosome#1-#80MULTIPLE SOURCES
2Dot1LCOMPLEX#71RECOMBINANT
3H2H2B-Ub nucleosomeCOMPLEX#1-#6, #81MULTIPLE SOURCES
4histone coreCOMPLEX#1-#43RECOMBINANT
5ubiquitinCOMPLEX#83RECOMBINANT
6DNACOMPLEX#5-#63RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
24Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
35Homo sapiens (ヒト)9606
46synthetic construct (人工物)32630
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
12Escherichia coli BL21 (大腸菌)511693Rosetta2
24Escherichia coli (大腸菌)562
35Escherichia coli (大腸菌)562
46Escherichia coli (大腸菌)562Xl1-blue
緩衝液pH: 7.5
詳細: Solutions were prepared on the day of freezing and filtered though a 0.2 um filter prior to use.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMsodium chlorideNaCl1
22 mMdithiothreitolC4H10O2S21
320 mMHEPESC8H18N2O4S1
試料濃度: 0.75 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Crosslinked with glutaraldehyde
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: Blot once for 3.5 seconds before freezing.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 8.2 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 2284 / 詳細: 3 exposures per hole
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Latitude画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
9RELION3初期オイラー角割当
10RELION3最終オイラー角割当
11RELION3分類
12RELION3３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 654532
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 237780 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
11KX3

1kx3

A1
51KX3

1kx3

B1
61KX3

1kx3

C1
71KX3

1kx3

D1
81KX3

1kx3

E1
91KX3

1kx3

F1
101KX3

1kx3

G1
111KX3

1kx3

H1
21NW3

1nw3

K1
31UBQ

1ubq

L1
43MVD

3mvd

I1
123MVD

3mvd

J1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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