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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6h55 | ||||||
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タイトル | core of the human pyruvate dehydrogenase (E2) | ||||||
要素 | Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / Pyruvate dehydrogenase / human | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Protein lipoylation / pyruvate dehydrogenase complex / Signaling by Retinoic Acid / tricarboxylic acid cycle / glucose metabolic process ...PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Protein lipoylation / pyruvate dehydrogenase complex / Signaling by Retinoic Acid / tricarboxylic acid cycle / glucose metabolic process / mitochondrial matrix / intracellular membrane-bounded organelle / mitochondrion / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6 Å | ||||||
データ登録者 | Haselbach, D. / Prajapati, S. / Tittmann, K. / Stark, H. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2019 タイトル: Structural and Functional Analyses of the Human PDH Complex Suggest a "Division-of-Labor" Mechanism by Local E1 and E3 Clusters. 著者: Sabin Prajapati / David Haselbach / Sabine Wittig / Mulchand S Patel / Ashwin Chari / Carla Schmidt / Holger Stark / Kai Tittmann / 要旨: The pseudo-atomic structural model of human pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) core composed of full-length E2 and E3BP components, calculated from our cryoelectron microscopy-derived density maps ...The pseudo-atomic structural model of human pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) core composed of full-length E2 and E3BP components, calculated from our cryoelectron microscopy-derived density maps at 6-Å resolution, is similar to those of prokaryotic E2 structures. The spatial organization of human PDHc components as evidenced by negative-staining electron microscopy and native mass spectrometry is not homogeneous, and entails the unanticipated formation of local clusters of E1:E2 and E3BP:E3 complexes. Such uneven, clustered organization translates into specific duties for E1-E2 clusters (oxidative decarboxylation and acetyl transfer) and E3BP-E3 clusters (regeneration of reduced lipoamide) corresponding to half-reactions of the PDHc catalytic cycle. The addition of substrate coenzyme A modulates the conformational landscape of PDHc, in particular of the lipoyl domains, extending the postulated multiple random coupling mechanism. The conformational and associated chemical landscapes of PDHc are thus not determined entirely stochastically, but are restrained and channeled through an asymmetric architecture and further modulated by substrate binding. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6h55.cif.gz | 54.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6h55.ent.gz | 26.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6h55.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6h55_validation.pdf.gz | 698.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6h55_full_validation.pdf.gz | 697.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6h55_validation.xml.gz | 12.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6h55_validation.cif.gz | 17.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h5/6h55 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h5/6h55 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 69069.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLAT, DLTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P10515, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: single particle cryo EM-derived map of the full-length native human E2-E3BP core of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 41 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2250 |
電子光学装置 | 球面収差補正装置: Microscope was modified with a Cs corrector with two hexapole elements |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 1 |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) |
3次元再構成 | 解像度: 6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 29788 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT |