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- PDB-6ff4: human Bact spliceosome core structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ff4
タイトルhuman Bact spliceosome core structure
要素
  • (Peptidyl-prolyl cis-trans ...) x 2
  • (Serine/arginine repetitive matrix protein ...) x 2
  • (Splicing factor 3B subunit ...) x 5
  • 116 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component
  • BUD13 homolog
  • Cell division cycle 5-like protein
  • Crooked neck-like protein 1
  • PHD finger-like domain-containing protein 5A
  • Pleiotropic regulator 1
  • Pre-mRNA-processing factor 17
  • Pre-mRNA-processing-splicing factor 8
  • Pre-mRNA-splicing factor RBM22
  • Protein BUD31 homolog
  • RING finger protein 113A
  • RNA-binding motif protein, X-linked 2
  • SNW domain-containing protein 1
  • Spliceosome-associated protein CWC15 homolog
  • Splicing factor 3A subunit 2
  • U2 snRNA
  • U5 snRNA
  • U6 snRNA
  • pre mRNA
キーワードSPLICING / spliceosome / human / HELA / BACT / dynamics
機能・相同性
機能・相同性情報


RES complex / negative regulation of chemokine-mediated signaling pathway / snoRNA splicing / U11/U12 snRNP / regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / post-mRNA release spliceosomal complex / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / B-WICH complex / nuclear retinoic acid receptor binding / embryonic brain development ...RES complex / negative regulation of chemokine-mediated signaling pathway / snoRNA splicing / U11/U12 snRNP / regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / post-mRNA release spliceosomal complex / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / B-WICH complex / nuclear retinoic acid receptor binding / embryonic brain development / U12-type spliceosomal complex / RNA splicing, via transesterification reactions / mRNA 3'-end processing / blastocyst formation / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / C2H2 zinc finger domain binding / U2-type catalytic step 1 spliceosome / pre-mRNA binding / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / splicing factor binding / host-mediated activation of viral transcription / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type spliceosomal complex / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type prespliceosome assembly / nuclear vitamin D receptor binding / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Notch binding / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / U2-type catalytic step 2 spliceosome / RUNX3 regulates NOTCH signaling / positive regulation of neurogenesis / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / SAGA complex / RHOBTB1 GTPase cycle / U2 snRNP / RNA Polymerase II Transcription Termination / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / protein peptidyl-prolyl isomerization / U2-type prespliceosome / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / WD40-repeat domain binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / precatalytic spliceosome / nuclear androgen receptor binding / Notch-HLH transcription pathway / Formation of paraxial mesoderm / SMAD binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / spliceosomal complex assembly / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / regulation of RNA splicing / mRNA Splicing - Minor Pathway / mRNA 3'-splice site recognition / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / Prp19 complex / U5 snRNA binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / U5 snRNP / protein localization to nucleus / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / pre-mRNA intronic binding / RHOBTB2 GTPase cycle / Cajal body / U1 snRNA binding / regulation of DNA repair / retinoic acid receptor signaling pathway / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / cellular response to retinoic acid / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of RNA splicing / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / positive regulation of protein export from nucleus / nuclear receptor binding / response to cocaine / peptidylprolyl isomerase / stem cell differentiation / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / spliceosomal complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / mRNA splicing, via spliceosome / RING-type E3 ubiquitin transferase / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / positive regulation of protein import into nucleus / Pre-NOTCH Transcription and Translation / nuclear matrix / fibrillar center / cellular response to xenobiotic stimulus / mRNA processing
類似検索 - 分子機能
PWI domain / PWI domain / : / Pre-mRNA-splicing factor CWC24-like / Ist3-like, RNA recognition motif / : / Bud13 / : / Pre-mRNA-splicing factor of RES complex / HAT (Half-A-TPR) repeat ...PWI domain / PWI domain / : / Pre-mRNA-splicing factor CWC24-like / Ist3-like, RNA recognition motif / : / Bud13 / : / Pre-mRNA-splicing factor of RES complex / HAT (Half-A-TPR) repeat / : / SF3B6, RNA recognition motif / PWI domain superfamily / PWI domain / PWI domain profile. / Cactus-binding C-terminus of cactin protein / PWI domain / PWI, domain in splicing factors / : / SF3A2 domain / : / Pre-mRNA-splicing factor SF3a complex subunit 2 (Prp11) / mRNA splicing factor Cwf21 domain / cwf21 domain / Splicing factor 3B, subunit 5 / Pre-mRNA-processing factor 17 / Zinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar) / Splicing factor 3B subunit 1 / : / Splicing factor 3B subunit 1 / Domain of unknown function DUF382 / Domain of unknown function (DUF382) / G10 protein signature 2. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, cyclophilin A-like / BUD31/G10-related, conserved site / G10 protein signature 1. / Zinc-finger of C2H2 type / : / STL11, N-terminal / : / Pre-mRNA-splicing factor Syf1/CRNKL1 C-terminal HAT repeat / PHF5-like / PHF5-like protein / SKI-interacting protein SKIP, SNW domain / PSP, proline-rich / SKI-interacting protein, SKIP / SKIP/SNW domain / PSP / proline-rich domain in spliceosome associated proteins / Pre-mRNA-splicing factor Cwf15/Cwc15 / Splicing factor 3B subunit 5/RDS3 complex subunit 10 / Cwf15/Cwc15 cell cycle control protein / Splicing factor 3B subunit 10 (SF3b10) / WD repeat Prp46/PLRG1-like / Splicing factor 3B subunit 1-like / Pre-mRNA-splicing factor Cwc2/Slt11 / : / Matrin/U1-C, C2H2-type zinc finger / Zinc finger matrin-type profile. / G10 protein / Pre-mRNA-splicing factor BUD31 / Pre-mRNA splicing factor component Cdc5p/Cef1, C-terminal / : / : / pre-mRNA splicing factor component / Myb-like DNA-binding domain / Spt5 C-terminal domain / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / Zinc finger, CCCH-type superfamily / : / PPP2R1A-like HEAT repeat / zinc finger / SAP motif profile. / 116kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component, N-terminal / 116kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component, C-terminal / Snu114, GTP-binding domain / SAP domain / 116 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component N-terminus / Pre-mRNA-splicing factor Syf1-like / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / Matrin/U1-C-like, C2H2-type zinc finger / U1-like zinc finger / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. / Cyclophilin-like / Cyclophilin / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats / Myb domain / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Elongation Factor G, domain II
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / : / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / E3 ubiquitin-protein ligase RNF113A / Pleiotropic regulator 1 / Pre-mRNA-processing factor 17 ...GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / : / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / E3 ubiquitin-protein ligase RNF113A / Pleiotropic regulator 1 / Pre-mRNA-processing factor 17 / Splicing factor 3B subunit 1 / Protein BUD31 homolog / Splicing factor 3B subunit 2 / SNW domain-containing protein 1 / 116 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component / Splicing factor 3B subunit 3 / Splicing factor 3A subunit 2 / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 / Spliceosome-associated protein CWC27 homolog / PHD finger-like domain-containing protein 5A / Serine/arginine repetitive matrix protein 1 / Cell division cycle 5-like protein / BUD13 homolog / Splicing factor 3B subunit 5 / Crooked neck-like protein 1 / Pre-mRNA-splicing factor RBM22 / Spliceosome-associated protein CWC15 homolog / Serine/arginine repetitive matrix protein 2 / RNA-binding motif protein, X-linked 2 / Splicing factor 3B subunit 6 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Haselbach, D. / Komarov, I. / Agafonov, D. / Hartmuth, K. / Graf, B. / Kastner, B. / Luehrmann, R. / Stark, H.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Structure and Conformational Dynamics of the Human Spliceosomal B Complex.
著者: David Haselbach / Ilya Komarov / Dmitry E Agafonov / Klaus Hartmuth / Benjamin Graf / Olexandr Dybkov / Henning Urlaub / Berthold Kastner / Reinhard Lührmann / Holger Stark /
要旨: The spliceosome is a highly dynamic macromolecular complex that precisely excises introns from pre-mRNA. Here we report the cryo-EM 3D structure of the human B spliceosome at 3.4 Å resolution. In ...The spliceosome is a highly dynamic macromolecular complex that precisely excises introns from pre-mRNA. Here we report the cryo-EM 3D structure of the human B spliceosome at 3.4 Å resolution. In the B state, the spliceosome is activated but not catalytically primed, so that it is functionally blocked prior to the first catalytic step of splicing. The spliceosomal core is similar to the yeast B spliceosome; important differences include the presence of the RNA helicase aquarius and peptidyl prolyl isomerases. To examine the overall dynamic behavior of the purified spliceosome, we developed a principal component analysis-based approach. Calculating the energy landscape revealed eight major conformational states, which we refined to higher resolution. Conformational differences of the highly flexible structural components between these eight states reveal how spliceosomal components contribute to the assembly of the spliceosome, allowing it to generate a dynamic interaction network required for its subsequent catalytic activation.
履歴
登録2018年1月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年8月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年8月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02018年8月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年8月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02018年12月19日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: em_entity_assembly / entity ...em_entity_assembly / entity / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _em_entity_assembly.entity_id_list / _entity.formula_weight ..._em_entity_assembly.entity_id_list / _entity.formula_weight / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details
改定 2.12019年1月2日Group: Data collection / Data processing / Source and taxonomy
カテゴリ: em_3d_reconstruction / em_entity_assembly_naturalsource / em_particle_selection
Item: _em_3d_reconstruction.resolution / _em_entity_assembly_naturalsource.cell ..._em_3d_reconstruction.resolution / _em_entity_assembly_naturalsource.cell / _em_entity_assembly_naturalsource.strain / _em_particle_selection.num_particles_selected
改定 2.22019年3月13日Group: Data collection
カテゴリ: em_admin / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 2.32019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 2.42020年10月7日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 2.52024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update
改定 2.62025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4255
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4255
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: RNA-binding motif protein, X-linked 2
2: U2 snRNA
3: BUD13 homolog
5: U5 snRNA
6: U6 snRNA
7: Splicing factor 3A subunit 2
8: Splicing factor 3B subunit 2
A: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8
B: 116 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component
C: SNW domain-containing protein 1
D: Pleiotropic regulator 1
E: Pre-mRNA-processing factor 17
L: Cell division cycle 5-like protein
O: Crooked neck-like protein 1
P: Pre-mRNA-splicing factor RBM22
Q: Protein BUD31 homolog
R: Spliceosome-associated protein CWC15 homolog
S: Serine/arginine repetitive matrix protein 2
V: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase-like 1
Y: Serine/arginine repetitive matrix protein 1
Z: pre mRNA
s: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase CWC27 homolog
t: RING finger protein 113A
u: Splicing factor 3B subunit 1
v: Splicing factor 3B subunit 3
x: Splicing factor 3B subunit 5
y: PHD finger-like domain-containing protein 5A
z: Splicing factor 3B subunit 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,229,57444
ポリマ－2,227,64028
非ポリマー1,93516
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area165530 Å2
ΔGint-898 kcal/mol
Surface area375910 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 15種, 15分子 137ABCDELOPQRty

#1: タンパク質 RNA-binding motif protein, X-linked 2


分子量: 37425.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q9Y388
#3: タンパク質 BUD13 homolog


分子量: 70669.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q9BRD0
#6: タンパク質 Splicing factor 3A subunit 2 / SF3a66 / Spliceosome-associated protein 62 / SAP 62


分子量: 49327.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q15428
#8: タンパク質 Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 / 220 kDa U5 snRNP-specific protein / PRP8 homolog / Splicing factor Prp8 / p220


分子量: 273974.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q6P2Q9
#9: タンパク質 116 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component / Elongation factor Tu GTP-binding domain-containing protein 2 / SNU114 homolog / hSNU114 / U5 snRNP- ...Elongation factor Tu GTP-binding domain-containing protein 2 / SNU114 homolog / hSNU114 / U5 snRNP-specific protein / 116 kDa / U5-116 kDa


分子量: 109560.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q15029
#10: タンパク質 SNW domain-containing protein 1 / Nuclear protein SkiP / Nuclear receptor coactivator NCoA-62 / Ski-interacting protein


分子量: 61610.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q13573
#11: タンパク質 Pleiotropic regulator 1


分子量: 57280.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: O43660
#12: タンパク質 Pre-mRNA-processing factor 17 / Cell division cycle 40 homolog / EH-binding protein 3 / Ehb3 / PRP17 homolog / hPRP17


分子量: 65612.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: O60508
#13: タンパク質 Cell division cycle 5-like protein / Cdc5-like protein / Pombe cdc5-related protein


分子量: 92406.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q99459
#14: タンパク質 Crooked neck-like protein 1 / Crooked neck homolog / hCrn


分子量: 100610.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q9BZJ0
#15: タンパク質 Pre-mRNA-splicing factor RBM22 / RNA-binding motif protein 22 / Zinc finger CCCH domain-containing protein 16


分子量: 46959.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q9NW64
#16: タンパク質 Protein BUD31 homolog / Protein EDG-2 / Protein G10 homolog


分子量: 17032.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: P41223
#17: タンパク質 Spliceosome-associated protein CWC15 homolog


分子量: 26674.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q9P013
#23: タンパク質 RING finger protein 113A / Zinc finger protein 183


分子量: 38847.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: O15541
#27: タンパク質 PHD finger-like domain-containing protein 5A / PHD finger-like domain protein 5A / Splicing factor 3B-associated 14 kDa protein / SF3b14b


分子量: 12427.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q7RTV0

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RNA鎖 , 4種, 4分子 256Z

#2: RNA鎖 U2 snRNA


分子量: 60186.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLA S3 / 参照: GenBank: 36516
#4: RNA鎖 U5 snRNA


分子量: 36908.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: GenBank: 36515
#5: RNA鎖 U6 snRNA


分子量: 34404.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3
#21: RNA鎖 pre mRNA


分子量: 153787.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3

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Splicing factor 3B subunit ... , 5種, 5分子 8uvxz

#7: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 2 / Pre-mRNA-splicing factor SF3b 145 kDa subunit / SF3b145 / Spliceosome-associated protein 145 / SAP 145


分子量: 100377.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q13435
#24: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 1 / Pre-mRNA-splicing factor SF3b 155 kDa subunit / SF3b155 / Spliceosome-associated protein 155 / SAP 155


分子量: 146024.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: O75533
#25: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 3 / Pre-mRNA-splicing factor SF3b 130 kDa subunit / SF3b130 / STAF130 / Spliceosome-associated protein ...Pre-mRNA-splicing factor SF3b 130 kDa subunit / SF3b130 / STAF130 / Spliceosome-associated protein 130 / SAP 130


分子量: 135718.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q15393
#26: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 5 / SF3b5 / Pre-mRNA-splicing factor SF3b 10 kDa subunit


分子量: 10149.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q9BWJ5
#28: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 6 / Pre-mRNA branch site protein p14 / SF3b 14 kDa subunit / SF3B14a / Spliceosome-associated protein / ...Pre-mRNA branch site protein p14 / SF3b 14 kDa subunit / SF3B14a / Spliceosome-associated protein / 14-kDa / Splicing factor 3b / subunit 6 / 14kDa


分子量: 14606.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q9Y3B4

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Serine/arginine repetitive matrix protein ... , 2種, 2分子 SY

#18: タンパク質 Serine/arginine repetitive matrix protein 2 / 300 kDa nuclear matrix antigen / Serine/arginine-rich splicing factor-related nuclear matrix ...300 kDa nuclear matrix antigen / Serine/arginine-rich splicing factor-related nuclear matrix protein of 300 kDa / Ser/Arg-related nuclear matrix protein of 300 kDa / Splicing coactivator subunit SRm300 / Tax-responsive enhancer element-binding protein 803 / TaxREB803


分子量: 300255.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q9UQ35
#20: タンパク質 Serine/arginine repetitive matrix protein 1 / SR-related nuclear matrix protein of 160 kDa / SRm160 / Ser/Arg-related nuclear matrix protein


分子量: 102600.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q8IYB3

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Peptidyl-prolyl cis-trans ... , 2種, 2分子 Vs

#19: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase-like 1 / PPIase / Rotamase PPIL1


分子量: 18257.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q9Y3C6, peptidylprolyl isomerase
#22: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase CWC27 homolog / PPIase CWC27 / Antigen NY-CO-10 / Serologically defined colon cancer antigen 10


分子量: 53941.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa S3 / 参照: UniProt: Q6UX04, peptidylprolyl isomerase

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非ポリマー , 4種, 16分子

#29: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#30: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#31: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#32: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human Bact spliceosome state 1 unmasked / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4, #6-#28 / 由来: NATURAL
分子量値: 4.5 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / Cell: HeLa
緩衝液pH: 7.9
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPES1
2150 mMNaCl1
31.5 mMMgCl21
試料濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 75 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot with blotting sensor

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 0.001 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Residual tilt: 14 mradians
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 32000
電子光学装置球面収差補正装置: Microscope was modified with a Cs corrector with two hexapoles elements
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9EMAN2初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 308000
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01174604
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.263102254
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.41444497
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0711358
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00912180

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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