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- PDB-6cf4: Segment NFGTFS, with familial mutation A315T and phosphorylated t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cf4
タイトルSegment NFGTFS, with familial mutation A315T and phosphorylated threonine, from the low complexity domain of TDP-43, residues 312-317
要素NFGTFS
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid / LARKS / Reversible aggregation
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation of protein phosphorylation / host-mediated suppression of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / RNA splicing ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation of protein phosphorylation / host-mediated suppression of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / RNA splicing / response to endoplasmic reticulum stress / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / regulation of circadian rhythm / positive regulation of insulin secretion / regulation of protein stability / positive regulation of protein import into nucleus / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / rhythmic process / regulation of gene expression / double-stranded DNA binding / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / chromatin / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
TAR DNA-binding protein 43, N-terminal / : / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal domain / TAR DNA-binding protein 43, C-terminal / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TAR DNA-binding protein 43
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 0.75 Å
データ登録者Guenther, E.L. / Cao, Q. / Boyer, D.R. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG029430 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Atomic structures of TDP-43 LCD segments and insights into reversible or pathogenic aggregation.
著者: Elizabeth L Guenther / Qin Cao / Hamilton Trinh / Jiahui Lu / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David R Boyer / Jose A Rodriguez / Michael P Hughes / David S Eisenberg /
要旨: The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is ...The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is believed to be involved in both types of aggregation. To uncover the structural origins of these two modes of β-sheet-rich aggregation, we have determined ten structures of segments of the LCD of human TDP-43. Six of these segments form steric zippers characteristic of the spines of pathogenic amyloid fibrils; four others form LARKS, the labile amyloid-like interactions characteristic of protein hydrogels and proteins found in membraneless organelles, including stress granules. Supporting a hypothetical pathway from reversible to irreversible amyloid aggregation, we found that familial ALS variants of TDP-43 convert LARKS to irreversible aggregates. Our structures suggest how TDP-43 adopts both reversible and irreversible β-sheet aggregates and the role of mutation in the possible transition of reversible to irreversible pathogenic aggregation.
履歴
登録2018年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年6月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42021年6月30日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NFGTFS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7521
ポリマ－7521
非ポリマー00
水181
1
A: NFGTFS
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,51710
ポリマ－7,51710
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_535x,y-2,z1
crystal symmetry operation3_565-x,y+3/2,-z+1/21
crystal symmetry operation3_555-x,y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation3_545-x,y-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation3_535-x,y-3/2,-z+1/21
crystal symmetry operation3_525-x,y-5/2,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)23.650, 4.720, 30.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド NFGTFS


分子量: 751.679 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide NFGpTFS corresponding tosegment 312-317 of TDP-43, with phosphorylated threonine
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13148*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: crystal of NFGTFS phosphorylated on threonine. / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
EM crystal formation装置: microcentrifuge tube / Atmosphere: air, sealed chamber
詳細: Crystals were prepared by shaking peptide in microcentrifuge tube at 37 deg Celsius for 4 days.
Lipid mixture: none / 温度: 310 K / Time: 4 DAY
緩衝液pH: 4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
結晶化温度: 310 K / 手法: バッチ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1X PBS 7.5

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 100 K
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 0.01 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
Num. of diffraction images: 100 / 撮影したグリッド数: 1
詳細: The detector was operated in rolling shutter mode with 2X2 pixel binning.
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096
EM回折カメラ長: 819 mm
EM回折 シェル
解像度 (Å)IDEM diffraction stats-IDフーリエ空間範囲 (%)多重度構造因子数位相残差 (°)
7.65-1.0811853.6130020.96
1.08-0.8621883.9124137.03
0.86-0.7531883.9120939.38
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 86.6 % / 再高解像度: 0.75 Å / 測定した強度の数: 15891 / 構造因子数: 4177 / 位相誤差: 32.2 ° / 位相残差: 32.2 ° / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 17.2 / Rsym: 17.2
回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: TRANSMISSION ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: TECNAI F20 TEM / 波長: 0.0251 Å
検出器タイプ: TVIPS F416 CMOS CAMERA / 検出器: CMOS / 日付: 2018年1月9日
放射波長波長: 0.0251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.75→7.645 Å / Num. obs: 4177 / % possible obs: 86.6 % / 冗長度: 3.804 % / Biso Wilson estimate: 40.55 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.172 / Rrim(I) all: 0.203 / Χ2: 0.958 / Net I/σ(I): 3.9 / Num. measured all: 15891
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
0.75-0.774.010.6611.2812593603140.5990.75787.2
0.77-0.794.10.6681.4312713523100.5330.7788.1
0.79-0.813.6340.6561.359743062680.4740.77287.6
0.81-0.843.8450.6331.5310193012650.6250.7388
0.84-0.873.9240.5591.8310323032630.6460.64586.8
0.87-0.94.0370.422.5810823052680.7880.48487.9
0.9-0.934.2440.3023.4811463062700.9030.34188.2
0.93-0.973.6930.3043.369012772440.8640.35388.1
0.97-1.013.6070.3413.378082582240.8320.40586.8
1.01-1.063.830.2734.488352512180.8720.3286.9
1.06-1.124.0180.2145.199122592270.9690.24787.6
1.12-1.194.1220.2135.719152532220.9530.24887.7
1.19-1.273.3890.1775.615932081750.9580.21184.1
1.27-1.373.3540.25.485972041780.9420.23987.3
1.37-1.53.8870.1846.76882071770.9290.21685.5
1.5-1.683.6730.1517.215731791560.9290.18187.2
1.68-1.943.0080.1437.093821521270.9290.17483.6
1.94-2.373.7690.1298.655051611340.9760.1583.2
2.37-3.362.9150.0828.71239102820.9830.10280.4
3.36-7.6452.9090.0689.5516078550.9910.08270.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EM-Menu画像取得
6Cootモデルフィッティング
12SHELXD2013/2３次元再構成direct methods
13PHENIXモデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90 ° / ∠γ: 90 ° / A: 23.65 Å / B: 4.72 Å / C: 30.06 Å / 空間群名: P212121 / 空間群番号: 19
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
詳細: Density map was obtained using measured diffraction intensities and phases acquired from a crystallographic direct methods program, shelxd.
対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築B value: 19.6 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: maximum likihood
精密化解像度: 0.75→7.645 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 30.21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2512 428 10.24 %
Rwork0.2324 --
obs0.2346 4178 86.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 170.86 Å2 / Biso mean: 12.108 Å2 / Biso min: 0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 0.75→7.645 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数52 0 0 1 53
Biso mean---3.07 -
残基数----6
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.02153
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d2.04272
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.116
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.0089
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d32.516
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
0.7503-0.85880.40231390.38191209134888
0.8588-1.08150.27741370.28281241137888
1.0815-7.6450.20981520.18611300145285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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