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万見
- PDB-6adr: Anthrax Toxin Receptor 1-bound the Seneca Valley Virus in neutral... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6adr
タイトルAnthrax Toxin Receptor 1-bound the Seneca Valley Virus in neutral conditions
要素
  • Anthrax toxin receptor 1
  • VP1
  • VP3
  • VP4
  • vp2
キーワードVIRUS / Seneca Valley virus
機能・相同性
機能・相同性情報


reproductive process / filopodium membrane / negative regulation of extracellular matrix assembly / blood vessel development / lamellipodium membrane / Uptake and function of anthrax toxins / collagen binding / substrate adhesion-dependent cell spreading / actin filament binding / transmembrane signaling receptor activity ...reproductive process / filopodium membrane / negative regulation of extracellular matrix assembly / blood vessel development / lamellipodium membrane / Uptake and function of anthrax toxins / collagen binding / substrate adhesion-dependent cell spreading / actin filament binding / transmembrane signaling receptor activity / actin cytoskeleton organization / endosome membrane / external side of plasma membrane / cell surface / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Anthrax toxin receptor, C-terminal / Anthrax toxin receptor, extracellular domain / Anthrax receptor C-terminus region / Anthrax receptor extracellular domain / von Willebrand factor, type A domain / Jelly Rolls - #20 / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A ...Anthrax toxin receptor, C-terminal / Anthrax toxin receptor, extracellular domain / Anthrax receptor C-terminus region / Anthrax receptor extracellular domain / von Willebrand factor, type A domain / Jelly Rolls - #20 / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Anthrax toxin receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Seneca valley virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.38 Å
データ登録者Lou, Z.Y. / Cao, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Basic Research Program of China (973 Program) 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Seneca Valley virus attachment and uncoating mediated by its receptor anthrax toxin receptor 1.
著者: Lin Cao / Ran Zhang / Tingting Liu / Zixian Sun / Mingxu Hu / Yuna Sun / Lingpeng Cheng / Yu Guo / Sheng Fu / Junjie Hu / Xiangmin Li / Chengqi Yu / Hanyang Wang / Huanchun Chen / Xueming Li ...著者: Lin Cao / Ran Zhang / Tingting Liu / Zixian Sun / Mingxu Hu / Yuna Sun / Lingpeng Cheng / Yu Guo / Sheng Fu / Junjie Hu / Xiangmin Li / Chengqi Yu / Hanyang Wang / Huanchun Chen / Xueming Li / Elizabeth E Fry / David I Stuart / Ping Qian / Zhiyong Lou / Zihe Rao /
要旨: Seneca Valley virus (SVV) is an oncolytic picornavirus with selective tropism for neuroendocrine cancers. SVV mediates cell entry by attachment to the receptor anthrax toxin receptor 1 (ANTXR1). Here ...Seneca Valley virus (SVV) is an oncolytic picornavirus with selective tropism for neuroendocrine cancers. SVV mediates cell entry by attachment to the receptor anthrax toxin receptor 1 (ANTXR1). Here we determine atomic structures of mature SVV particles alone and in complex with ANTXR1 in both neutral and acidic conditions, as well as empty "spent" particles in complex with ANTXR1 in acidic conditions by cryoelectron microscopy. SVV engages ANTXR1 mainly by the VP2 DF and VP1 CD loops, leading to structural changes in the VP1 GH loop and VP3 GH loop, which attenuate interprotomer interactions and destabilize the capsid assembly. Despite lying on the edge of the attachment site, VP2 D146 interacts with the metal ion in ANTXR1 and is required for cell entry. Though the individual substitution of most interacting residues abolishes receptor binding and virus propagation, a serine-to-alanine mutation at VP2 S177 significantly increases SVV proliferation. Acidification of the SVV-ANTXR1 complex results in a major reconfiguration of the pentameric capsid assemblies, which rotate ∼20° around the icosahedral fivefold axes to form a previously uncharacterized spent particle resembling a potential uncoating intermediate with remarkable perforations at both two- and threefold axes. These structures provide high-resolution snapshots of SVV entry, highlighting opportunities for anticancer therapeutic optimization.
履歴
登録2018年8月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_audit_support / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-9611
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP1
C: VP3
B: vp2
D: VP4
R: Anthrax toxin receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,4656
ポリマ－113,4415
非ポリマー241
水181
1
A: VP1
C: VP3
B: vp2
D: VP4
R: Anthrax toxin receptor 1
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,807,927360
ポリマ－6,806,469300
非ポリマー1,45860
水1,08160
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
Buried area19960 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area39500 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: VP1
C: VP3
B: vp2
D: VP4
R: Anthrax toxin receptor 1
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 567 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)567,32730
ポリマ－567,20625
非ポリマー1225
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: VP1
C: VP3
B: vp2
D: VP4
R: Anthrax toxin receptor 1
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 681 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)680,79336
ポリマ－680,64730
非ポリマー1466
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

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タンパク質 , 5種, 5分子 ACBDR

#1: タンパク質 VP1


分子量: 28494.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Seneca valley virus (ウイルス)
#2: タンパク質 VP3


分子量: 26393.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Seneca valley virus (ウイルス)
#3: タンパク質 vp2


分子量: 29843.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Seneca valley virus (ウイルス)
#4: タンパク質 VP4


分子量: 7393.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Seneca valley virus (ウイルス)
#5: タンパク質 Anthrax toxin receptor 1 / Tumor endothelial marker 8


分子量: 21316.020 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 38-220 / Mutation: C177A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANTXR1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9H6X2

-
非ポリマー , 2種, 2分子

#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Seneca valley virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Seneca valley virus (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1.63 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15460 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0117965
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.01410871
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.024699
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.061193
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0071412

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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