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万見
- PDB-6z8n: Crystal structure of the neurotensin receptor 1 in complex with t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z8n
タイトルCrystal structure of the neurotensin receptor 1 in complex with the small-molecule full agonist SRI-9829
要素Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor 1 (NTSR1),Neurotensin receptor 1 (NTSR1)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GPCR-ligand complex / rNTSR1 / SRI-9829 / full agonist
機能・相同性
機能・相同性情報


Peptide ligand-binding receptors / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / regulation of membrane depolarization / positive regulation of arachidonate secretion / neuron spine / L-glutamate import across plasma membrane ...Peptide ligand-binding receptors / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / regulation of membrane depolarization / positive regulation of arachidonate secretion / neuron spine / L-glutamate import across plasma membrane / regulation of respiratory gaseous exchange / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / negative regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of glutamate secretion / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / G alpha (q) signalling events / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / temperature homeostasis / response to lipid / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / neuropeptide signaling pathway / axon terminus / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / dendritic shaft / adult locomotory behavior / learning / terminal bouton / cytoplasmic side of plasma membrane / dendritic spine / perikaryon / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / axon / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / cell surface / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family)
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SR9 / Neurotensin receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.803 Å
データ登録者Deluigi, M. / Klipp, A. / Hilge, M. / Merklinger, L. / Klenk, C. / Plueckthun, A.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation31003A_182334 スイス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Complexes of the neurotensin receptor 1 with small-molecule ligands reveal structural determinants of full, partial, and inverse agonism.
著者: Deluigi, M. / Klipp, A. / Klenk, C. / Merklinger, L. / Eberle, S.A. / Morstein, L. / Heine, P. / Mittl, P.R.E. / Ernst, P. / Kamenecka, T.M. / He, Y. / Vacca, S. / Egloff, P. / Honegger, A. / Pluckthun, A.
履歴
登録2020年6月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor 1 (NTSR1),Neurotensin receptor 1 (NTSR1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5552
ポリマ－53,0891
非ポリマー4661
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area20820 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)76.665, 213.971, 94.052
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor 1 (NTSR1),Neurotensin receptor 1 (NTSR1) / NTR1 / High-affinity levocabastine-insensitive neurotensin receptor / NTRH


分子量: 53089.223 Da / 分子数: 1
変異: S83G,A86L,T101R,H103D,H105Y,L119F,M121L,E124D,R143K,D150E,A161V,R167L,R213L,V234L,K235R,V240L,I253A,I260A,N262R,K263R,H305R,C332V,F342A,T354S,F358V,S362A
由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues 60-371 represent the rat neurotensin receptor 1 mutant H4 (NTSR1-H4). Residues 273 to 290 were deleted for crystallisation purposes. Residues 372 to 380 form a linker connecting ...詳細: Residues 60-371 represent the rat neurotensin receptor 1 mutant H4 (NTSR1-H4). Residues 273 to 290 were deleted for crystallisation purposes. Residues 372 to 380 form a linker connecting NTSR1 with the DARPin crystallisation chaperone. Residues 381 to 536 represent the DARPin crystallisation chaperone that is related to 5LW2. Residues 537 to 539 represent a short linker connecting the DARPin crystallisation chaperone with the HRV 3C protease recognition sequence. Residues 540 to 544 are part of the HRV 3C protease recognition sequence visible in the electron density.,Residues 60-371 represent the rat neurotensin receptor 1 mutant H4 (NTSR1-H4). Residues 273 to 290 were deleted for crystallisation purposes. Residues 372 to 380 form a linker connecting NTSR1 with the DARPin crystallisation chaperone. Residues 381 to 536 represent the DARPin crystallisation chaperone that is related to 5LW2. Residues 537 to 539 represent a short linker connecting the DARPin crystallisation chaperone with the HRV 3C protease recognition sequence. Residues 540 to 544 are part of the HRV 3C protease recognition sequence visible in the electron density.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) synthetic construct (人工物)
遺伝子: Ntsr1, Ntsr / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20789
#2: 化合物 ChemComp-SR9 / (2~{S})-4-methyl-2-[(1-quinolin-8-ylsulfonylindol-3-yl)carbonylamino]pentanoic acid


分子量: 465.522 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H23N3O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.92 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 6.8
詳細: 100 mM HEPES 370-520 mM Na citrate 32% (v/v) PEG400 10 uM SRI-9829

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.999998 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.803→29.595 Å / Num. obs: 13189 / % possible obs: 90.4 % / 冗長度: 5.2 % / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.208 / Rpim(I) all: 0.099 / Rrim(I) all: 0.232 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル解像度: 2.803→3.127 Å / Rmerge(I) obs: 1.866 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 660 / CC1/2: 0.32 / Rpim(I) all: 0.82 / Rrim(I) all: 2.05
Serial crystallography sample delivery手法: fixed target

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6YVR

6yvr


解像度: 2.803→29.595 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / WRfactor Rfree: 0.307 / WRfactor Rwork: 0.296 / SU B: 19.62 / SU ML: 0.364 / Average fsc free: 0.8412 / Average fsc work: 0.8649 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.501 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2986 659 5.01 %
Rwork0.277 12495 -
all0.278 --
obs-13154 67.623 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 65.825 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.576 Å20 Å20 Å2
2---0.928 Å20 Å2
3---0.353 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.803→29.595 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3302 0 33 0 3335
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0010.0133416
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173029
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1691.6124706
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1161.5696889
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.255458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.11822.742124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.55315419
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.921158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0310.2479
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.024064
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02740
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1740.2779
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.150.22678
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1520.21718
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0780.21571
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1090.28
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.110.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1490.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0087.6791837
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0077.6791838
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.83511.5162295
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.83511.5172295
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.6837.5611578
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.6837.5621579
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2911.3442411
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.28911.3452412
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.863142.84514322
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.866142.8514308
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.803-2.8760.420.51443X-RAY DIFFRACTION3.1938
2.876-2.9540.33460.4113X-RAY DIFFRACTION8.4758
2.954-3.040.399120.389191X-RAY DIFFRACTION15.1493
3.04-3.1330.306240.334295X-RAY DIFFRACTION24.6713
3.133-3.2360.246210.347455X-RAY DIFFRACTION37.6285
3.236-3.350.362380.346713X-RAY DIFFRACTION60.8097
3.35-3.4760.338500.328993X-RAY DIFFRACTION88.1657
3.476-3.6180.362650.2981047X-RAY DIFFRACTION98.5816
3.618-3.7780.339600.2921039X-RAY DIFFRACTION99.009
3.778-3.9620.248380.272989X-RAY DIFFRACTION98.6551
3.962-4.1760.266450.268949X-RAY DIFFRACTION99.4995
4.176-4.4290.331500.256891X-RAY DIFFRACTION99.4715
4.429-4.7350.3430.263863X-RAY DIFFRACTION98.9083
4.735-5.1130.308350.259798X-RAY DIFFRACTION99.5221
5.113-5.60.377410.297721X-RAY DIFFRACTION99.4778
5.6-6.2590.335350.359672X-RAY DIFFRACTION99.4374
6.259-7.2230.303300.325595X-RAY DIFFRACTION98.8924
7.223-8.8360.219230.231504X-RAY DIFFRACTION98.1378
8.836-12.4540.211270.181405X-RAY DIFFRACTION99.3103
12.454-29.5950.287140.303219X-RAY DIFFRACTION87.9245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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