[日本語] English
万見
- PDB-6wad: Crystal Structure of Human Protein arginine N-methyltransferase 6... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wad
タイトルCrystal Structure of Human Protein arginine N-methyltransferase 6 (PRMT6) in complex with MT2739 inhibitor
要素Protein arginine N-methyltransferase 6
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE Inhibitor / PRMT6 and MT2739 inhibitor / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / protein modification process / base-excision repair / RMTs methylate histone arginines / cellular senescence / histone binding / methylation / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Chem-TQ7 / Protein arginine N-methyltransferase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Halabelian, L. / Zeng, H. / Dong, A. / Schapira, M. / De Freitas, R.F. / Hutchinson, A. / Seitova, A. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. ...Halabelian, L. / Zeng, H. / Dong, A. / Schapira, M. / De Freitas, R.F. / Hutchinson, A. / Seitova, A. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal Structure of Human Protein arginine N-methyltransferase 6 (PRMT6) in complex with MT2739 inhibitor
著者: Halabelian, L. / Zeng, H. / Dong, A. / Schapira, M. / De Freitas, R.F. / Hutchinson, A. / Seitova, A. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2020年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8453
ポリマ－42,0751
非ポリマー7712
水39622
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6916
ポリマ－84,1492
非ポリマー1,5414
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565-x,-y+1,z1
Buried area3790 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area26010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.068, 94.068, 109.242
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41

-
要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 6 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N- ...Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT6


分子量: 42074.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT6, HRMT1L6 / プラスミド: pFBOH-MHL / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96LA8, type I protein arginine methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-TQ7 / 5-bromo-N-(diphenylmethyl)-N-methylthiophene-2-carboxamide


分子量: 386.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H16BrNOS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.17 % / Mosaicity: 0.765 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 3350 20%, 0.2 M di-Sodium Tartrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. obs: 17275 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 1.549 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 92167
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.45-2.493.60.8958200.6260.5151.0371.11999.2
2.49-2.544.20.7668740.6270.4070.8711.09399.7
2.54-2.594.70.7468630.6690.3730.8371.12399.9
2.59-2.645.10.6838450.7660.3280.7591.11399.8
2.64-2.75.50.5748640.7860.2680.6361.182100
2.7-2.765.60.5078940.8540.2330.5591.17299.8
2.76-2.835.70.4448340.890.2020.4891.174100
2.83-2.95.70.3498630.930.160.3851.259100
2.9-2.995.60.2968750.9450.1370.3271.394100
2.99-3.095.60.2378580.9620.110.2621.36999.9
3.09-3.25.40.1798560.9770.0840.1981.44199.5
3.2-3.324.90.1428730.9810.070.1591.69699.7
3.32-3.484.50.1158500.9890.060.131.72599.8
3.48-3.665.90.0978610.9930.0440.1071.82100
3.66-3.896.20.0868950.9930.0380.0951.905100
3.89-4.196.10.0768430.9940.0330.0831.97999.8
4.19-4.615.90.0688760.9950.030.0742.08399.8
4.61-5.285.80.0628670.9960.0280.0682.10399.9
5.28-6.655.10.068710.9960.0290.0671.90599.1
6.65-505.70.0498930.9980.0220.0541.7699.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5WCF

5wcf


解像度: 2.45→47.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 7.849 / SU ML: 0.176 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.217
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2263 498 2.9 %RANDOM
Rwork0.1934 ---
obs0.1944 16766 98.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 117.1 Å2 / Biso mean: 47.78 Å2 / Biso min: 26.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å20 Å20 Å2
2---0.08 Å2-0 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.45→47.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2412 0 49 22 2483
Biso mean--62.6 45.14 -
残基数----321
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0132522
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172313
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4931.6293429
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2491.5765313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1235318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.03420.818110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.51815376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.6751516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022930
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02557
LS精密化 シェル解像度: 2.452→2.516 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.413 36 -
Rwork0.343 1084 -
all-1120 -
obs--86.96 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る