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万見
- PDB-6vgg: Crystal structure of the DNA binding domains of human transcripti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vgg
タイトルCrystal structure of the DNA binding domains of human transcription factor ERG, human Runx2 bound to core binding factor beta (Cbfb), and mithramycin, in complex with 16mer DNA CAGAGGATGTGGCTTC
要素
  • Core-binding factor subunit beta
  • DNA (5'-D(P*CP*AP*GP*AP*GP*GP*AP*TP*GP*TP*GP*GP*CP*TP*TP*C)-3')
  • DNA (5'-D(P*GP*AP*AP*GP*CP*CP*AP*CP*AP*TP*CP*CP*TP*CP*TP*G)-3')
  • Runt-related transcription factor 2
  • Transcriptional regulator ERG
キーワードTRANSCRIPTION / Ewing sarcoma / enhancer / transcription factor / oncogenesis / prostate cancer / ETS-family / Runt-family
機能・相同性
機能・相同性情報


ligamentous ossification / regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / RUNX3 regulates RUNX1-mediated transcription / osteoblast fate commitment / RUNX1 regulates transcription of genes involved in BCR signaling / regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / chondrocyte development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in interleukin signaling / RUNX2 regulates bone development / core-binding factor complex ...ligamentous ossification / regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / RUNX3 regulates RUNX1-mediated transcription / osteoblast fate commitment / RUNX1 regulates transcription of genes involved in BCR signaling / regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / chondrocyte development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in interleukin signaling / RUNX2 regulates bone development / core-binding factor complex / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell differentiation / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / bHLH transcription factor binding / lymphocyte differentiation / positive regulation of chondrocyte differentiation / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / response to sodium phosphate / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / Transcriptional regulation by RUNX2 / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endochondral ossification / SMAD protein signal transduction / embryonic cranial skeleton morphogenesis / myeloid cell differentiation / RUNX3 Regulates Immune Response and Cell Migration / definitive hemopoiesis / embryonic forelimb morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / osteoblast development / smoothened signaling pathway / bone mineralization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of cell differentiation / odontogenesis of dentin-containing tooth / positive regulation of stem cell proliferation / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / hemopoiesis / RUNX3 regulates p14-ARF / T cell differentiation / regulation of ossification / BMP signaling pathway / chondrocyte differentiation / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of smoothened signaling pathway / cell maturation / ossification / positive regulation of epithelial cell proliferation / epithelial cell proliferation / stem cell proliferation / stem cell differentiation / Regulation of RUNX3 expression and activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / neuron differentiation / chromatin DNA binding / Transcriptional regulation of granulopoiesis / protein polyubiquitination / osteoblast differentiation / Regulation of RUNX2 expression and activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Estrogen-dependent gene expression / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / ribonucleoprotein complex / protein phosphorylation / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Runx, central domain superfamily / Acute myeloid leukemia 1 protein (AML1)/Runt / Runt domain / Runx, C-terminal domain / Runt-related transcription factor RUNX / Runt domain / Runx inhibition domain / Runt domain profile. / Core-binding factor, beta subunit / Core-binding factor, beta subunit superfamily ...Runx, central domain superfamily / Acute myeloid leukemia 1 protein (AML1)/Runt / Runt domain / Runx, C-terminal domain / Runt-related transcription factor RUNX / Runt domain / Runx inhibition domain / Runt domain profile. / Core-binding factor, beta subunit / Core-binding factor, beta subunit superfamily / Core binding factor beta subunit / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 1. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
mithramycin / DNA / DNA (> 10) / Transcriptional regulator ERG / Runt-related transcription factor 2 / Core-binding factor subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.31 Å
データ登録者Hou, C. / Rohr, J. / Tsodikov, O.V.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Department of Defense (DOD, United States)PC150300P1 米国
Department of Defense (DOD, United States)PC150300P2 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Allosteric interference in oncogenic FLI1 and ERG transactions by mithramycins.
著者: Hou, C. / Mandal, A. / Rohr, J. / Tsodikov, O.V.
履歴
登録2020年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22021年5月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcriptional regulator ERG
B: DNA (5'-D(P*CP*AP*GP*AP*GP*GP*AP*TP*GP*TP*GP*GP*CP*TP*TP*C)-3')
C: DNA (5'-D(P*GP*AP*AP*GP*CP*CP*AP*CP*AP*TP*CP*CP*TP*CP*TP*G)-3')
D: Runt-related transcription factor 2
G: Core-binding factor subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7258
ポリマ－62,5315
非ポリマー2,1953
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8030 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area23120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.678, 104.678, 322.836
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ADG

#1: タンパク質 Transcriptional regulator ERG / Transforming protein ERG


分子量: 14927.827 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA binding domain / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The N-terminal GPHM sequence is left over from the affinity tag after its cleavage.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P11308
#4: タンパク質 Runt-related transcription factor 2 / Acute myeloid leukemia 3 protein / Core-binding factor subunit alpha-1 / CBF-alpha-1 / Oncogene AML- ...Acute myeloid leukemia 3 protein / Core-binding factor subunit alpha-1 / CBF-alpha-1 / Oncogene AML-3 / Osteoblast-specific transcription factor 2 / OSF-2 / Polyomavirus enhancer-binding protein 2 alpha A subunit / PEBP2-alpha A / SL3-3 enhancer factor 1 alpha A subunit / SL3/AKV core-binding factor alpha A subunit


分子量: 19542.148 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RUNX2, AML3, CBFA1, OSF2, PEBP2A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13950
#5: タンパク質 Core-binding factor subunit beta / CBF-beta / Polyomavirus enhancer-binding protein 2 beta subunit / PEBP2-beta / SL3-3 enhancer ...CBF-beta / Polyomavirus enhancer-binding protein 2 beta subunit / PEBP2-beta / SL3-3 enhancer factor 1 subunit beta / SL3/AKV core-binding factor beta subunit


分子量: 18263.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The N-terminal sequence AGSSHHHHHHSQDP is the affinity tag.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBFB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13951

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DNA鎖 , 2種, 2分子 BC

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*CP*AP*GP*AP*GP*GP*AP*TP*GP*TP*GP*GP*CP*TP*TP*C)-3')


分子量: 4954.214 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic DNA / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*GP*AP*AP*GP*CP*CP*AP*CP*AP*TP*CP*CP*TP*CP*TP*G)-3')


分子量: 4843.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic DNA / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 3種, 5分子

#6: 化合物 ChemComp-QWP / mithramycin / (1S)-5-deoxy-1-C-[(2S,3S)-7-{[2,6-dideoxy-3-O-(2,6-dideoxy-beta-D-arabino-hexopyranosyl)-beta-D-arabino-hexopyranosyl]oxy}-3-{[2,6-dideoxy-3-C-methyl-beta-D-ribo-hexopyranosyl-(1->3)-2,6-dideoxy-beta-D-lyxo-hexopyranosyl-(1->3)-2,6-dideoxy-beta-D-arabino-hexopyranosyl]oxy}-5,10-dihydroxy-6-methyl-4-oxo-1,2,3,4-tetrahydroanthracen-2-yl]-1-O-methyl-D-xylulose


分子量: 1085.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C52H76O24 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗腫瘍剤, 抗生剤, 阻害剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.9 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.3 M K/Na Tartrate, 50 mM Hepes, pH 7.0, soaked in 1 mM mithramycin-Mg

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.3→50 Å / Num. obs: 7632 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 15.7 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 28.6
反射 シェル解像度: 4.3→4.37 Å / Rmerge(I) obs: 0.871 / Num. unique obs: 348 / CC1/2: 0.934 / % possible all: 93.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6VGE

6vge


解像度: 4.31→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 163.205 / SU ML: 0.938 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.875
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2846 372 4.9 %RANDOM
Rwork0.2514 ---
obs0.2531 7214 98.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 471.04 Å2 / Biso mean: 287.314 Å2 / Biso min: 175.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.46 Å22.23 Å20 Å2
2--4.46 Å20 Å2
3----14.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4.31→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2705 656 152 2 3515
Biso mean--268.15 201.86 -
残基数----368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0133667
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.0183023
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1921.6125104
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1221.8417032
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2065330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.0320.925173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.89715474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.181529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0410.2489
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023536
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02809
LS精密化 シェル解像度: 4.31→4.415 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.499 28 -
Rwork0.479 480 -
obs--94.07 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6882-1.87583.860610.5496-1.94556.31920.1836-0.19640.2678-0.208-0.23190.08130.0284-0.09970.04840.13770.09230.12381.2727-0.11050.2181-59.51347.227-9.502
20.6828-1.0022-1.56321.93031.96824.64281.36380.55080.38-0.4276-0.7435-0.4169-0.7659-0.447-0.62031.2230.0621-0.00181.8296-0.0860.5409-52.54645.047-23.257
37.8491-5.0258-0.59343.25440.52153.84032.14260.70880.2944-1.2405-0.5403-0.2557-0.104-0.1216-1.60241.03680.13860.06011.4290.13660.7159-52.5344.844-25.32
42.38861.0336-0.21627.6333.28445.070.10460.18230.12130.0043-0.34180.05720.84950.06690.23720.63710.2052-0.1451.26840.13420.1547-43.16225.908-38.302
50.34721.59260.37039.7282.33620.60270.5439-0.0956-0.4941.7894-0.5225-1.08990.58090.0965-0.02141.16770.9694-0.37151.70620.38851.3524-35.8578.776-29.741
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A305 - 402
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 16
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 17
4X-RAY DIFFRACTION4D111 - 227
5X-RAY DIFFRACTION5G2 - 139

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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