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Yorodumi- PDB-6r0q: Mutant cereblon isoform 4 from Magnetospirillum gryphiswaldense i... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6r0q | ||||||
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Title | Mutant cereblon isoform 4 from Magnetospirillum gryphiswaldense in complex with thalidomide metabolite alpha-(o-carboxybenzamido)glutarimide | ||||||
Components |
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Keywords | SIGNALING PROTEIN / proteolysis targeting chimera / PROTAC / protein degradation / hydrolysis product | ||||||
Function / homology | CULT domain / CULT domain profile. / metal ion binding / Chem-JNW / Cereblon isoform 4 Function and homology information | ||||||
Biological species | Magnetospirillum gryphiswaldense MSR-1 (magnetotactic) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.5 Å | ||||||
Authors | Heim, C. / Hartmann, M.D. | ||||||
Citation | Journal: J.Med.Chem. / Year: 2019 Title: De-Novo Design of Cereblon (CRBN) Effectors Guided by Natural Hydrolysis Products of Thalidomide Derivatives. Authors: Heim, C. / Pliatsika, D. / Mousavizadeh, F. / Bar, K. / Hernandez Alvarez, B. / Giannis, A. / Hartmann, M.D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6r0q.cif.gz | 204.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6r0q.ent.gz | 162.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6r0q.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6r0q_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6r0q_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | 6r0q_validation.xml.gz | 28.4 KB | Display | |
Data in CIF | 6r0q_validation.cif.gz | 37.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r0/6r0q ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r0/6r0q | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6r0sC 6r0uC 6r0vC 6r11C 6r12C 6r13C 6r18C 6r19C 6r1aC 6r1cC 6r1dC 6r1kC 6r1wC 6r1xC 4v2yS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 13766.490 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: A52H, M54Y, F56H, R68N, A72R, I87V, L89Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Magnetospirillum gryphiswaldense MSR-1 (magnetotactic) Gene: MGR_0879 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A4TVL0 |
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-Protein/peptide , 2 types, 4 molecules FEGH
#2: Protein/peptide | Mass: 273.330 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Magnetospirillum gryphiswaldense MSR-1 (magnetotactic) Production host: Escherichia coli (E. coli) #3: Protein/peptide | | Mass: 358.434 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Magnetospirillum gryphiswaldense MSR-1 (magnetotactic) Production host: Escherichia coli (E. coli) |
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-Non-polymers , 3 types, 429 molecules
#4: Chemical | ChemComp-ZN / #5: Chemical | ChemComp-JNW / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.94 Å3/Da / Density % sol: 36.51 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 20 % PEG 3350, 0.2 M Ammonium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Sep 25, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.5→49.17 Å / Num. obs: 68423 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 3.37 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.5→1.59 Å / Redundancy: 3.14 % / Rmerge(I) obs: 0.88 / Mean I/σ(I) obs: 1.15 / Num. unique obs: 10911 / CC1/2: 0.56 / % possible all: 97.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4v2y Resolution: 1.5→49.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / SU B: 3.261 / SU ML: 0.052 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.069 / ESU R Free: 0.072 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 21.669 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→49.17 Å
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Refine LS restraints |
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