+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6qtn | |||||||||||||||
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Title | Tubulin-cyclostreptin complex | |||||||||||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON / MICROTUBULE | |||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / neuron projection development / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / mitotic cell cycle / nervous system development / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / nucleotide binding / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) Gallus gallus (chicken) Bos taurus (cattle) | |||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 1.9 Å | |||||||||||||||
Authors | Balaguer, F.d.A. / Muehlethaler, T. / Estevez-Gallego, J. / Calvo, E. / Gimenez-Abian, J.F. / Risinger, A.L. / Sorensen, E.J. / Vanderwal, C.D. / Altmann, K.-H. / Mooberry, S.L. ...Balaguer, F.d.A. / Muehlethaler, T. / Estevez-Gallego, J. / Calvo, E. / Gimenez-Abian, J.F. / Risinger, A.L. / Sorensen, E.J. / Vanderwal, C.D. / Altmann, K.-H. / Mooberry, S.L. / Steinmetz, M.O. / Oliva, M.A. / Prota, A.E. / Diaz, J.F. | |||||||||||||||
Funding support | Spain, Switzerland, United States, 4items
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Citation | Journal: Int J Mol Sci / Year: 2019 Title: Crystal Structure of the Cyclostreptin-Tubulin Adduct: Implications for Tubulin Activation by Taxane-Site Ligands. Authors: Balaguer, F.A. / Muhlethaler, T. / Estevez-Gallego, J. / Calvo, E. / Gimenez-Abian, J.F. / Risinger, A.L. / Sorensen, E.J. / Vanderwal, C.D. / Altmann, K.H. / Mooberry, S.L. / Steinmetz, M.O. ...Authors: Balaguer, F.A. / Muhlethaler, T. / Estevez-Gallego, J. / Calvo, E. / Gimenez-Abian, J.F. / Risinger, A.L. / Sorensen, E.J. / Vanderwal, C.D. / Altmann, K.H. / Mooberry, S.L. / Steinmetz, M.O. / Oliva, M.A. / Prota, A.E. / Diaz, J.F. | |||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6qtn.cif.gz | 916.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6qtn.ent.gz | 752 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6qtn.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6qtn_validation.pdf.gz | 3 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6qtn_full_validation.pdf.gz | 3 MB | Display | |
Data in XML | 6qtn_validation.xml.gz | 87.2 KB | Display | |
Data in CIF | 6qtn_validation.cif.gz | 119.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qt/6qtn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qt/6qtn | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5lxtS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACBDEF
#1: Protein | Mass: 50204.445 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / Organ: Brain / References: UniProt: P81947 #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / Organ: Brain / References: UniProt: Q6B856 #3: Protein | | Mass: 16844.162 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Stmn4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P63043 #4: Protein | | Mass: 44378.496 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Gallus gallus (chicken) / Gene: TTL / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: E1BQ43 |
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-Non-polymers , 10 types, 701 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Chemical | #8: Chemical | #9: Chemical | #10: Chemical | ChemComp-MES / | #11: Chemical | #12: Chemical | #13: Chemical | ChemComp-ACP / | #14: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.85 Å3/Da / Density % sol: 56.81 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.7 Details: 6% glycerol, 3% PEG4000, 0.1 M Mes/0.1 M imidazole pH 6.7, 30 mM CaCl2, 30 mM MgCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M-F / Detector: PIXEL / Date: Sep 27, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→49.7 Å / Num. obs: 234346 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 26.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.104 / Net I/σ(I): 22.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.95 Å / Redundancy: 27 % / Rmerge(I) obs: 4.485 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 17147 / CC1/2: 0.322 / Rpim(I) all: 0.843 / Rrim(I) all: 4.572 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 5LXT Resolution: 1.9→49.655 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 25.29
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→49.655 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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