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Yorodumi- PDB-6hhq: Crystal structure of compound C45 bound to the yeast 80S ribosome -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6hhq | ||||||||||||||||||
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Title | Crystal structure of compound C45 bound to the yeast 80S ribosome | ||||||||||||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / 80S ribosome / inhibitor / anti-cancer | ||||||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information triplex DNA binding / ribosome hibernation / translation elongation factor binding / regulation of translational initiation in response to stress / Platelet degranulation / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / negative regulation of translational frameshifting / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / positive regulation of translational fidelity ...triplex DNA binding / ribosome hibernation / translation elongation factor binding / regulation of translational initiation in response to stress / Platelet degranulation / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / negative regulation of translational frameshifting / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / positive regulation of translational fidelity / Protein methylation / RMTs methylate histone arginines / mTORC1-mediated signalling / Protein hydroxylation / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / GDP-dissociation inhibitor activity / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / pre-mRNA 5'-splice site binding / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / translational elongation / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / preribosome, small subunit precursor / response to cycloheximide / telomeric DNA binding / mRNA destabilization / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / preribosome, large subunit precursor / ribosomal large subunit export from nucleus / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / G-protein alpha-subunit binding / TOR signaling / positive regulation of protein kinase activity / protein-RNA complex assembly / regulation of translational fidelity / Ub-specific processing proteases / ribosomal small subunit export from nucleus / translation regulator activity / ribosomal subunit export from nucleus / translational termination / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / translation repressor activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / cellular response to amino acid starvation / telomere maintenance / ribosome assembly / rescue of stalled ribosome / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / 90S preribosome / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA / macroautophagy / small-subunit processome / positive regulation of apoptotic signaling pathway / protein kinase C binding / maintenance of translational fidelity / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic stress granule / modification-dependent protein catabolic process / rRNA processing / protein tag activity / ribosome biogenesis / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / translation / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / response to antibiotic / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / DNA binding / RNA binding Similarity search - Function | ||||||||||||||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3.10000049683 Å | ||||||||||||||||||
Authors | Pellegrino, S. / Vanderwal, C.D. / Yusupov, M. | ||||||||||||||||||
Funding support | France, United States, 5items
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Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2019 Title: Understanding the role of intermolecular interactions between lissoclimides and the eukaryotic ribosome. Authors: Pellegrino, S. / Meyer, M. / Konst, Z.A. / Holm, M. / Voora, V.K. / Kashinskaya, D. / Zanette, C. / Mobley, D.L. / Yusupova, G. / Vanderwal, C.D. / Blanchard, S.C. / Yusupov, M. | ||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6hhq.cif.gz | 19.2 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6hhq.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 6hhq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6hhq_validation.pdf.gz | 2.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6hhq_full_validation.pdf.gz | 3 MB | Display | |
Data in XML | 6hhq_validation.xml.gz | 973.7 KB | Display | |
Data in CIF | 6hhq_validation.cif.gz | 1.4 MB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hh/6hhq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hh/6hhq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-RNA chain , 3 types, 6 molecules 1AR3AS4AT
#1: RNA chain | Mass: 1097493.875 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: GenBank: 834774822 #2: RNA chain | Mass: 38951.105 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: GenBank: 1329886537 #3: RNA chain | Mass: 50682.922 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: GenBank: 1398978137 |
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+60S ribosomal protein ... , 40 types, 80 molecules jCDkCElCFmCGnCHoCIpCJqCKrCLsCMtCNuCOvCPwCQxCR...
-Protein , 5 types, 9 molecules ANDOisMp0ge1hRb
#41: Protein | Mass: 14583.077 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P0CH08 #45: Protein | Mass: 30048.010 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P39015 #46: Protein | | Mass: 33749.121 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P05317 #79: Protein | Mass: 17254.227 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P05759 #80: Protein | Mass: 34841.219 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P38011 |
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-18S ribosomal ... , 2 types, 2 molecules AsR
#47: RNA chain | Mass: 578820.375 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: GenBank: 1329886537 |
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#81: RNA chain | Mass: 579761.938 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: GenBank: 874346701 |
+40S ribosomal protein ... , 31 types, 62 molecules Bs0Cs1Ds2Es3Fs4Gs5Hs6Is7Js8Ks9Lc0Mc1Nc2Oc3Pc4...
-Non-polymers , 5 types, 2586 molecules
#82: Chemical | ChemComp-OHX / #83: Chemical | ChemComp-MG / #84: Chemical | #85: Chemical | ChemComp-ZN / #86: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.19 Å3/Da / Density % sol: 61.38 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: PEG 20K, KSCN, Mg Acetate, Tris-Acetate, Glycerol, Spermidine |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 20, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.1→55 Å / Num. obs: 1332963 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 16.4 % / Biso Wilson estimate: 67.044172739 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rrim(I) all: 0.422 / Net I/σ(I): 7.65 |
Reflection shell | Resolution: 3.1→3.2 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / CC1/2: 0.504 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 3.10000049683→54.7079019237 Å / SU ML: 0.417106379909 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35503715987 / Phase error: 26.3598230588
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 60.3351349935 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.10000049683→54.7079019237 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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