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- PDB-6eil: DYRK1A in complex with XMD8-49 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eil
タイトルDYRK1A in complex with XMD8-49
要素DYRK1A
キーワードTRANSFERASE / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3T45 kinase activity / positive regulation of protein deacetylation / peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / dual-specificity kinase / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of microtubule polymerization / tau-protein kinase activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / amyloid-beta formation ...histone H3T45 kinase activity / positive regulation of protein deacetylation / peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / dual-specificity kinase / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of microtubule polymerization / tau-protein kinase activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / amyloid-beta formation / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / G0 and Early G1 / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cytoskeletal protein binding / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / tubulin binding / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / positive regulation of RNA splicing / peptidyl-threonine phosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / tau protein binding / circadian rhythm / peptidyl-tyrosine phosphorylation / : / nervous system development / actin binding / peptidyl-serine phosphorylation / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / transcription coactivator activity / cytoskeleton / protein kinase activity / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / axon / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B6B / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.465 Å
データ登録者Rothweiler, U.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2018
タイトル: Novel Scaffolds for Dual Specificity Tyrosine-Phosphorylation-Regulated Kinase (DYRK1A) Inhibitors.
著者: Czarna, A. / Wang, J. / Zelencova, D. / Liu, Y. / Deng, X. / Choi, H.G. / Zhang, T. / Zhou, W. / Chang, J.W. / Kildalsen, H. / Seternes, O.M. / Gray, N.S. / Engh, R.A. / Rothweiler, U.
履歴
登録2017年9月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年7月7日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DYRK1A
B: DYRK1A
C: DYRK1A
D: DYRK1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,5807
ポリマ－170,6164
非ポリマー9643
水7,746430
1
A: DYRK1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9752
ポリマ－42,6541
非ポリマー3211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: DYRK1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9752
ポリマ－42,6541
非ポリマー3211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: DYRK1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6541
ポリマ－42,6541
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: DYRK1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9752
ポリマ－42,6541
非ポリマー3211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.390, 87.700, 229.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
DYRK1A


分子量: 42653.992 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13627
#2: 化合物 ChemComp-B6B / [3-azanyl-6-(5-azanyl-2-methoxy-phenyl)pyrazin-2-yl]-pyridin-3-yl-methanone


分子量: 321.333 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H15N5O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 430 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M KSCN; 0.1M NaCl; 16% PEG 3350, pH 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.984003 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→50 Å / Num. obs: 62269 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.0044 / Net I/σ(I): 13.76
反射 シェル解像度: 2.46→2.61 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.21 / Num. measured obs: 29653 / Num. unique all: 9232 / CC1/2: 0.793 / Rrim(I) all: 0.492

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4nct

4nct


解像度: 2.465→48.16 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2535 3177 5.1 %
Rwork0.2091 --
obs0.2135 62263 96.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.465→48.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10940 0 72 430 11442
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311278
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56215247
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7196735
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411625
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031947
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4659-2.50840.35611580.29982634X-RAY DIFFRACTION82
2.5084-2.5540.34671340.30752790X-RAY DIFFRACTION89
2.554-2.60310.35251580.29552801X-RAY DIFFRACTION88
2.6031-2.65620.38181450.28542806X-RAY DIFFRACTION88
2.6562-2.71390.31051540.2812778X-RAY DIFFRACTION88
2.7139-2.7770.30561450.28072857X-RAY DIFFRACTION89
2.777-2.84640.34431440.27492892X-RAY DIFFRACTION91
2.8464-2.92330.29391390.2722932X-RAY DIFFRACTION91
2.9233-3.00930.29331570.26282925X-RAY DIFFRACTION91
3.0093-3.10640.31371530.25662999X-RAY DIFFRACTION93
3.1064-3.21730.28081520.23732981X-RAY DIFFRACTION94
3.2173-3.3460.26061550.22683015X-RAY DIFFRACTION94
3.346-3.49810.2671240.21713085X-RAY DIFFRACTION96
3.4981-3.68220.2411670.20733033X-RAY DIFFRACTION94
3.6822-3.91250.23381790.19333009X-RAY DIFFRACTION93
3.9125-4.2140.22982000.16733017X-RAY DIFFRACTION93
4.214-4.63690.20691230.15273115X-RAY DIFFRACTION95
4.6369-5.30520.19791600.16773069X-RAY DIFFRACTION94
5.3052-6.67370.2691460.21153144X-RAY DIFFRACTION95
6.6737-31.73950.23081840.1853264X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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