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- PDB-6bx6: AMP-Activated protein kinase (AMPK) inhibition by SBI-0206965: al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bx6
タイトルAMP-Activated protein kinase (AMPK) inhibition by SBI-0206965: alpha 2 kinase domain bound to SBI-0206965
要素5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / Transferase / Serine/Threonine-protein kinase / Inhibitor / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / : / regulation of stress granule assembly / histone H2BS36 kinase activity / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / positive regulation of peptidyl-lysine acetylation / lipid droplet disassembly / Lipophagy / nucleotide-activated protein kinase complex ...[hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / : / regulation of stress granule assembly / histone H2BS36 kinase activity / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / positive regulation of peptidyl-lysine acetylation / lipid droplet disassembly / Lipophagy / nucleotide-activated protein kinase complex / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Carnitine metabolism / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / protein localization to lipid droplet / negative regulation of TOR signaling / response to muscle activity / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / lipid biosynthetic process / AMP-activated protein kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / Macroautophagy / positive regulation of protein localization / cholesterol biosynthetic process / cellular response to nutrient levels / positive regulation of macroautophagy / regulation of macroautophagy / fatty acid homeostasis / cellular response to glucose starvation / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Activation of AMPK downstream of NMDARs / negative regulation of TORC1 signaling / cellular response to calcium ion / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of glycolytic process / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / cellular response to glucose stimulus / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of circadian rhythm / Wnt signaling pathway / fatty acid biosynthetic process / autophagy / cytoplasmic stress granule / cellular response to prostaglandin E stimulus / rhythmic process / cellular response to xenobiotic stimulus / glucose homeostasis / cellular response to oxidative stress / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / nuclear speck / axon / protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / chromatin binding / dendrite / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
PRKAA2, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...PRKAA2, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EDJ / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Dite, T.A. / Langendorf, C.G. / Scott, J.W. / Oakhill, J.S.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1098459 オーストラリア
Jack Brockhoff FoundationJBF-4206, 2016 オーストラリア
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: AMP-activated protein kinase selectively inhibited by the type II inhibitor SBI-0206965.
著者: Dite, T.A. / Langendorf, C.G. / Hoque, A. / Galic, S. / Rebello, R.J. / Ovens, A.J. / Lindqvist, L.M. / Ngoei, K.R.W. / Ling, N.X.Y. / Furic, L. / Kemp, B.E. / Scott, J.W. / Oakhill, J.S.
履歴
登録2017年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0712
ポリマ－31,5821
非ポリマー4891
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.430, 54.783, 143.188
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.25, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2 / AMPK subunit alpha-2 / Acetyl-CoA carboxylase kinase / ACACA kinase / Hydroxymethylglutaryl-CoA ...AMPK subunit alpha-2 / Acetyl-CoA carboxylase kinase / ACACA kinase / Hydroxymethylglutaryl-CoA reductase kinase / HMGCR kinase


分子量: 31581.766 Da / 分子数: 1 / 変異: T172D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKAA2, AMPK, AMPK2 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / Variant (発現宿主): Rosetta2
参照: UniProt: P54646, non-specific serine/threonine protein kinase, [acetyl-CoA carboxylase] kinase, [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase
#2: 化合物 ChemComp-EDJ / 2-({5-bromo-2-[(3,4,5-trimethoxyphenyl)amino]pyrimidin-4-yl}oxy)-N-methylbenzene-1-carboximidic acid


分子量: 489.319 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H21BrN4O5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.15 % / 解説: Clusters of long thin rectangular plates.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 9-14 % ethanol, 5 mM magnesium chloride, 3-7 mM manganese chloride, 10 mM TCEP and 0.1 M Tris, pH 9.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→35.93 Å / Num. obs: 6688 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 112.64 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.028 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.739 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 1072 / CC1/2: 0.909 / Rpim(I) all: 0.315 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSOSX_64データ削減
Aimless6.3.0データスケーリング
PHASER6.3.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AQV

3aqv


解像度: 2.9→35.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.417
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 315 4.71 %RANDOM
Rwork0.252 ---
obs0.253 6686 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 111.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.8367 Å20 Å216.5722 Å2
2---11.5279 Å20 Å2
3---0.6912 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.51 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.9→35.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1837 0 31 0 1868
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081947HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.982655HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d615SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes34HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes293HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1947HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.67
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.42
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion254SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2105SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.24 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 -5.18 %
Rwork0.28 1793 -
all0.279 1891 -
obs--99.89 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 46.6477 Å / Origin y: -47.1226 Å / Origin z: 24.3772 Å
111213212223313233
T-0.4489 Å2-0.0269 Å20.0349 Å2--0.4464 Å20.0939 Å2---0.3258 Å2
L5.0307 °2-1.7728 °22.6943 °2-2.3868 °2-0.9153 °2--7.8416 °2
S-0.0416 Å °0.7419 Å °0.3203 Å °0.2238 Å °-0.0807 Å °-0.1582 Å °0.2032 Å °0.2392 Å °0.1222 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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