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- PDB-3w1f: Crystal structure of Human MPS1 catalytic domain in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w1f
タイトルCrystal structure of Human MPS1 catalytic domain in complex with 5-(5-ethoxy-6-(1-methyl-1H-pyrazol-4-yl)-1H-indazol-3-yl)-2-methylbenzenesulfonamide
要素Dual specificity protein kinase TTK
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / KINASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction ...protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / kinetochore / spindle / protein tyrosine kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1O5 / Dual specificity protein kinase TTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kusakabe, K. / Ide, N. / Daigo, Y. / Tachibana, Y. / Itoh, T. / Yamamoto, T. / Hashizume, H. / Hato, Y. / Higashino, K. / Okano, Y. ...Kusakabe, K. / Ide, N. / Daigo, Y. / Tachibana, Y. / Itoh, T. / Yamamoto, T. / Hashizume, H. / Hato, Y. / Higashino, K. / Okano, Y. / Sato, Y. / Inoue, M. / Iguchi, M. / Kanazawa, T. / Ishioka, Y. / Dohi, K. / Kido, Y. / Sakamoto, S. / Yasuo, K. / Maeda, M. / Higaki, M. / Ueda, K. / Yoshizawa, H. / Baba, Y. / Shiota, T. / Murai, H. / Nakamura, Y.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Indazole-based potent and cell-active Mps1 kinase inhibitors: rational design from pan-kinase inhibitor anthrapyrazolone (SP600125)
著者: Kusakabe, K. / Ide, N. / Daigo, Y. / Tachibana, Y. / Itoh, T. / Yamamoto, T. / Hashizume, H. / Hato, Y. / Higashino, K. / Okano, Y. / Sato, Y. / Inoue, M. / Iguchi, M. / Kanazawa, T. / ...著者: Kusakabe, K. / Ide, N. / Daigo, Y. / Tachibana, Y. / Itoh, T. / Yamamoto, T. / Hashizume, H. / Hato, Y. / Higashino, K. / Okano, Y. / Sato, Y. / Inoue, M. / Iguchi, M. / Kanazawa, T. / Ishioka, Y. / Dohi, K. / Kido, Y. / Sakamoto, S. / Yasuo, K. / Maeda, M. / Higaki, M. / Ueda, K. / Yoshizawa, H. / Baba, Y. / Shiota, T. / Murai, H. / Nakamura, Y.
履歴
登録2012年11月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月30日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2702
ポリマ－36,8581
非ポリマー4111
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.773, 108.177, 113.062
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase TTK / Phosphotyrosine picked threonine-protein kinase / PYT


分子量: 36858.363 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 516-820 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTK, MPS1, MPS1L1 / 発現宿主: CELL-FREE SYNTHESIS (未定義) / 参照: UniProt: P33981, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-1O5 / 5-[5-ethoxy-6-(1-methyl-1H-pyrazol-4-yl)-1H-indazol-3-yl]-2-methylbenzenesulfonamide


分子量: 411.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N5O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.1 % / Mosaicity: 0.607 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 11.5% w/v PEG 4000, 0.15M Magnesium formate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年5月26日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 11732 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Χ2: 1.033 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.7-2.7530.45670.629194.3
2.75-2.82.90.3685880.593197.4
2.8-2.8530.3185740.629196
2.85-2.912.90.2945680.695197.3
2.91-2.972.90.2566180.634196.3
2.97-3.043.10.215690.646198.1
3.04-3.123.10.2045740.742195.5
3.12-3.23.20.1435970.673196.3
3.2-3.33.20.1395930.861196.9
3.3-3.43.30.1095790.869196
3.4-3.523.40.0945840.938196.5
3.52-3.663.40.0825950.978198
3.66-3.833.50.0695941.108197.1
3.83-4.033.40.055850.965193.9
4.03-4.293.50.0445781.207194.1
4.29-4.623.50.0385941.454195.3
4.62-5.083.50.0355911.272194.1
5.08-5.813.60.0385931.43195
5.81-7.323.40.0375991.467193.9
7.32-503.30.0215922.273186.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å28.34 Å
Translation3 Å28.34 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / WRfactor Rfree: 0.2687 / WRfactor Rwork: 0.2208 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7729 / SU B: 13.927 / SU ML: 0.281 / SU R Cruickshank DPI: 0.6289 / SU Rfree: 0.3483 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.629 / ESU R Free: 0.348 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2774 1136 9.7 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.2374 11672 95.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 107.56 Å2 / Biso mean: 70.1517 Å2 / Biso min: 36.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.1 Å20 Å20 Å2
2--5.54 Å20 Å2
3----1.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2028 0 29 7 2064
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222104
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.281.9792861
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5095256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.89925.32692
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.53215352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.147156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2316
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211587
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7281.51294
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.35922087
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4763810
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5924.5774
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.769 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 86 -
Rwork0.346 747 -
all-833 -
obs--95.53 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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