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万見
- PDB-3wyy: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN MPS1 CATALYTIC DOMAIN IN COMPLEX WITH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wyy
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN MPS1 CATALYTIC DOMAIN IN COMPLEX WITH (E)-3-(4-((6-(((3s,5s,7s)-adamantan-1-yl)amino)-4-amino-5-cyanopyridin-2-yl)amino)-2-(cyanomethoxy)phenyl)-N-(2-methoxyethyl)acrylamide
要素Dual specificity protein kinase TTK
キーワードTRANSFERASE / KINASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / INHIBITOR COMPLEX / ATP Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction ...protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / kinetochore / spindle / protein tyrosine kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-O17 / Dual specificity protein kinase TTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Kusakabe, K. / Ide, N. / Daigo, Y. / Itoh, T. / Yamamoto, T. / Kojima, E. / Mitsuoka, Y. / Tadano, G. / Tagashira, S. / Higashino, K. ...Kusakabe, K. / Ide, N. / Daigo, Y. / Itoh, T. / Yamamoto, T. / Kojima, E. / Mitsuoka, Y. / Tadano, G. / Tagashira, S. / Higashino, K. / Okano, Y. / Sato, Y. / Inoue, M. / Iguchi, M. / Kanazawa, T. / Ishioka, Y. / Dohi, K. / Kido, Y. / Sakamoto, S. / Ando, S. / Maeda, M. / Higaki, M. / Yoshizawa, H. / Murai, H. / Nakamura, Y.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: A unique hinge binder of extremely selective aminopyridine-based Mps1 (TTK) kinase inhibitors with cellular activity.
著者: Kusakabe, K. / Ide, N. / Daigo, Y. / Itoh, T. / Yamamoto, T. / Kojima, E. / Mitsuoka, Y. / Tadano, G. / Tagashira, S. / Higashino, K. / Okano, Y. / Sato, Y. / Inoue, M. / Iguchi, M. / ...著者: Kusakabe, K. / Ide, N. / Daigo, Y. / Itoh, T. / Yamamoto, T. / Kojima, E. / Mitsuoka, Y. / Tadano, G. / Tagashira, S. / Higashino, K. / Okano, Y. / Sato, Y. / Inoue, M. / Iguchi, M. / Kanazawa, T. / Ishioka, Y. / Dohi, K. / Kido, Y. / Sakamoto, S. / Ando, S. / Maeda, M. / Higaki, M. / Yoshizawa, H. / Murai, H. / Nakamura, Y.
履歴
登録2014年9月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4002
ポリマ－36,8581
非ポリマー5421
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子

A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8004
ポリマ－73,7172
非ポリマー1,0832
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area22850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.587, 106.403, 114.318
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase TTK / Phosphotyrosine picked threonine-protein kinase / PYT


分子量: 36858.363 Da / 分子数: 1 / 断片: Mps1 (TTK) Kinase, UNP residues 516-820 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTK, MPS1, MPS1L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33981, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-O17 / (2E)-3-[4-({4-amino-5-cyano-6-[(3s,5s,7s)-tricyclo[3.3.1.1~3,7~]dec-1-ylamino]pyridin-2-yl}amino)-2-(cyanomethoxy)phenyl]-N-(2-methoxyethyl)prop-2-enamide / (E)-N-(2-メトキシエチル)-3-[4-[[4-アミノ-5-シアノ-6-(アダマンタン-1-イルアミノ)ピリジン(以下略)


分子量: 541.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H35N7O3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.76 % / Mosaicity: 1.31 ° / Mosaicity esd: 0.043 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.35M sodium malonate, 7%(w/v) PEG3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→50 Å / Num. obs: 7627 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Χ2: 1.573 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.05-3.13.10.5683680.3470.6710.92393.9
3.1-3.163.10.4483940.2810.5331.07193.6
3.16-3.223.30.4613810.2790.5431.00793.4
3.22-3.293.20.3774010.2320.4461.00792.8
3.29-3.363.20.3393790.2070.41.18790.9
3.36-3.433.20.3043920.1840.3581.09793.1
3.43-3.523.20.2473690.1520.2921.21892
3.52-3.622.90.2373730.1580.2871.36989.4
3.62-3.723.50.1533980.090.1781.91291.9
3.72-3.843.20.1443670.0890.1711.43389.3
3.84-3.983.20.1263790.0780.151.63190.5
3.98-4.143.40.1163850.070.1371.50991.7
4.14-4.333.50.1083830.0640.1261.74590.5
4.33-4.563.70.0873930.0510.1021.98591.2
4.56-4.843.70.0893800.0510.1032.07389.2
4.84-5.213.60.083720.0460.0931.77788.4
5.21-5.743.60.0843890.0480.0971.80589.2
5.74-6.573.50.0883790.0520.1021.81287.5
6.57-8.273.70.0483700.0270.0551.82284.7
8.27-503.40.043750.0240.0472.52978.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation32.15 Å3 Å
Translation32.15 Å3 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.05→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.878 / WRfactor Rfree: 0.2475 / WRfactor Rwork: 0.1944 / FOM work R set: 0.7789 / SU B: 21.827 / SU ML: 0.389 / SU Rfree: 0.4973 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.497 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2806 756 9.9 %RANDOM
Rwork0.2228 ---
obs0.2286 6871 89.62 %-
all-6871 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 122.94 Å2 / Biso mean: 67.148 Å2 / Biso min: 35.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.17 Å2-0 Å20 Å2
2--5.24 Å20 Å2
3----1.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1971 0 40 0 2011
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0192056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9851.9852796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5865254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.3325.23884
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.05915323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.835155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2314
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211542
LS精密化 シェル解像度: 3.051→3.128 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 67 -
Rwork0.31 468 -
all-535 -
obs--90.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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