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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6879 | |||||||||
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タイトル | Structure of Snf2-nucleosome complex in apo state | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | complex / nucleosome / chromatin remodeling / gene regulation / STRUCTURAL PROTEIN-HYDROLASE-DNA complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / DNA strand invasion / rDNA binding / SWI/SNF complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / ATP-dependent activity, acting on DNA / nucleosomal DNA binding ...positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / DNA strand invasion / rDNA binding / SWI/SNF complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / ATP-dependent activity, acting on DNA / nucleosomal DNA binding / cellular response to amino acid starvation / helicase activity / lysine-acetylated histone binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / DNA-templated DNA replication / structural constituent of chromatin / nucleosome / double-strand break repair / nucleosome assembly / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / hydrolase activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.31 Å | |||||||||
データ登録者 | Li M / Xia X | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2019 タイトル: Mechanism of DNA translocation underlying chromatin remodelling by Snf2. 著者: Meijing Li / Xian Xia / Yuanyuan Tian / Qi Jia / Xiaoyu Liu / Ying Lu / Ming Li / Xueming Li / Zhucheng Chen / 要旨: Chromatin remodellers include diverse enzymes with distinct biological functions, but nucleosome-sliding activity appears to be a common theme. Among the remodelling enzymes, Snf2 serves as the ...Chromatin remodellers include diverse enzymes with distinct biological functions, but nucleosome-sliding activity appears to be a common theme. Among the remodelling enzymes, Snf2 serves as the prototype to study the action of this protein family. Snf2 and related enzymes share two conserved RecA-like lobes, which by themselves are able to couple ATP hydrolysis to chromatin remodelling. The mechanism by which these enzymes couple ATP hydrolysis to translocate the nucleosome along the DNA remains unclear. Here we report the structures of Saccharomyces cerevisiae Snf2 bound to the nucleosome in the presence of ADP and ADP-BeF. Snf2 in the ADP-bound state adopts an open conformation similar to that in the apo state, and induces a one-base-pair DNA bulge at superhelix location 2 (SHL2), with the tracking strand showing greater distortion than the guide strand. The DNA distortion propagates to the proximal end, leading to staggered translocation of the two strands. The binding of ADP-BeF triggers a closed conformation of the enzyme, resetting the nucleosome to a relaxed state. Snf2 shows altered interactions with the DNA in different nucleotide states, providing the structural basis for DNA translocation. Together, our findings suggest a fundamental mechanism for the DNA translocation that underlies chromatin remodelling. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_6879.map.gz | 2.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-6879-v30.xml emd-6879.xml | 20.5 KB 20.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_6879.png | 194.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-6879.cif.gz | 6.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6879 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6879 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_6879_validation.pdf.gz | 392.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_6879_full_validation.pdf.gz | 391.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_6879_validation.xml.gz | 5.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_6879_validation.cif.gz | 6.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-6879 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-6879 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 5z3lMC 6880C 6882C 6883C 9748C 9749C 5z3oC 5z3uC 5z3vC 6iy2C 6iy3C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_6879.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.32 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : complex of snf2 and nucleosome in apo state
全体 | 名称: complex of snf2 and nucleosome in apo state |
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要素 |
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-超分子 #1: complex of snf2 and nucleosome in apo state
超分子 | 名称: complex of snf2 and nucleosome in apo state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7 |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 300 KDa |
-分子 #1: Histone H3.2
分子 | 名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 15.30393 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA UniProtKB: Histone H3.2 |
-分子 #2: Histone H4
分子 | 名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 11.263231 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG UniProtKB: Histone H4 |
-分子 #3: Histone H2A
分子 | 名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 13.978241 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK UniProtKB: Histone H2A |
-分子 #4: Histone H2B 1.1
分子 | 名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 13.524752 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTKYT SAK UniProtKB: Histone H2B 1.1 |
-分子 #7: Transcription regulatory protein SNF2
分子 | 名称: Transcription regulatory protein SNF2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c |
分子量 | 理論値: 85.802805 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: AYIKLLDQTK DTRITHLLRQ TNAFLDSLTR AVKDQQKYTK EMIDSHIKEA SEEVDDLSMV PKMKDEEYDD DDDNSNVDYY NVAHRIKED IKKQPSILVG GTLKDYQIKG LQWMVSLFNN HLNGILADEM GLGKTIQTIS LLTYLYEMKN IRGPYLVIVP L STLSNWSS ...文字列: AYIKLLDQTK DTRITHLLRQ TNAFLDSLTR AVKDQQKYTK EMIDSHIKEA SEEVDDLSMV PKMKDEEYDD DDDNSNVDYY NVAHRIKED IKKQPSILVG GTLKDYQIKG LQWMVSLFNN HLNGILADEM GLGKTIQTIS LLTYLYEMKN IRGPYLVIVP L STLSNWSS EFAKWAPTLR TISFKGSPNE RKAKQAKIRA GEFDVVLTTF EYIIKERALL SKVKWVHMII DEGHRMKNAQ SK LSLTLNT HYHADYRLIL TGTPLQNNLP ELWALLNFVL PKIFNSVKSF DEWFNTPFAN TGGQDKIELS EEETLLVIRR LHK VLRPFL LRRLKKDVEK ELPDKVEKVV KCKMSALQQI MYQQMLKYRR LFIGDQNNKK MVGLRGFNNQ IMQLKKICNH PFVF EEVED QINPTRETND DIWRVAGKFE LLDRILPKLK ATGHRVLIFF QMTQIMDIME DFLRYINIKY LRLDGHTKSD ERSEL LRLF NAPDSEYLCF ILSTRAGGLG LNLQTADTVI IFDTDWNPHQ DLQAQDRAHR IGQKNEVRIL RLITTNSVEE VILERA YKK LDIDGKVIQA GKFDNKSTSE EQEALLRSLL DAEEERRKKR ESGVEEEEEL KDSEINEILA RNDEEMAVLT RMDEDRS KK EEELGVKSRL LEKSELPDIY SRDIGAELKR EESESAAVYN GRGARERKTA TYNDNMSEEQ WLRQFEVSDD EKNDKQAR K QRTKKEDKSE AIDG UniProtKB: Transcription regulatory protein SNF2 |
-分子 #5: DNA (167-MER)
分子 | 名称: DNA (167-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA |
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由来(天然) | 生物種: synthetic construct (人工物) |
分子量 | 理論値: 51.381758 KDa |
配列 | 文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC) ...文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT) (DC)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC) (DC)(DT)(DG)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT)(DT)(DG) (DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA) (DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DA)(DT) |
-分子 #6: DNA (167-MER)
分子 | 名称: DNA (167-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA |
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由来(天然) | 生物種: synthetic construct (人工物) |
分子量 | 理論値: 51.723949 KDa |
配列 | 文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DT)(DT)(DC) (DT)(DC)(DG)(DA)(DC)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT) (DT)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG) ...文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DT)(DT)(DC) (DT)(DC)(DG)(DA)(DC)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT) (DT)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG) (DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC) (DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC) (DT)(DC)(DG)(DA)(DT) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 1 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: no carbon coated |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最低: 70.0 K / 最高: 77.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-32 / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 4023 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm 最大 デフォーカス(補正後): 3.3000000000000003 µm 最小 デフォーカス(補正後): 1.8 µm / 倍率(補正後): 22500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 倍率(公称値): 22500 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 使用したクラス数: 3 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 42383 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |