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万見
- EMDB-6501: Electron microscopy of dimeric ATM kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6501
タイトルElectron microscopy of dimeric ATM kinase
マップデータReconstruction of dimeric ATM kinase
試料
  • 試料: Dimeric ATM kinase structure
  • タンパク質・ペプチド: Dimeric ATM kinase
キーワードATM kinase / DNA damage / Electron microscopy
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent catabolic process / RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 complex / regulation of membrane permeability ...positive regulation of SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent catabolic process / RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / cellular response to leucine starvation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / heart valve morphogenesis / negative regulation of lysosome organization / TORC1 complex / voluntary musculoskeletal movement / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of osteoclast differentiation / MTOR signalling / regulation of lysosome organization / energy reserve metabolic process / cellular response to L-leucine / regulation of autophagosome assembly / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / cellular response to nutrient / Amino acids regulate mTORC1 / cellular response to methionine / TORC2 signaling / negative regulation of cell size / cellular response to osmotic stress / anoikis / cell projection organization / inositol hexakisphosphate binding / cardiac muscle cell development / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of myelination / negative regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / positive regulation of ruffle assembly / regulation of cell size / negative regulation of macroautophagy / positive regulation of myotube differentiation / Macroautophagy / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / germ cell development / positive regulation of actin filament polymerization / oligodendrocyte differentiation / TORC1 signaling / behavioral response to pain / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TOR signaling / mTORC1-mediated signalling / response to amino acid / positive regulation of translational initiation / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / HSF1-dependent transactivation / regulation of macroautophagy / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of lipid biosynthetic process / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / heart morphogenesis / regulation of cellular response to heat / neuronal action potential / positive regulation of lamellipodium assembly / T cell costimulation / phagocytic vesicle / cardiac muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cytoskeleton organization / endomembrane system / cellular response to nutrient levels / positive regulation of glycolytic process / cellular response to amino acid starvation / cellular response to starvation / Regulation of PTEN gene transcription / regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of autophagy / VEGFR2 mediated vascular permeability / TP53 Regulates Metabolic Genes / post-embryonic development / positive regulation of translation / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase / macroautophagy / cellular response to amino acid stimulus / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / regulation of cell growth / phosphoprotein binding / response to nutrient levels / regulation of circadian rhythm / PML body / protein destabilization / multicellular organism growth / response to virus
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / : / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats ...Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / : / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase mTOR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 28.0 Å
データ登録者Lau W / Li Y / Liu Z / Gao Y / Zhang Q / Huen MSY
引用ジャーナル: Cell Cycle / 年: 2016
タイトル: Structure of the human dimeric ATM kinase.
著者: Wilson C Y Lau / Yinyin Li / Zhe Liu / Yuanzhu Gao / Qinfen Zhang / Michael S Y Huen /
要旨: DNA-double strand breaks activate the serine/threonine protein kinase ataxia-telangiectasia mutated (ATM) to initiate DNA damage signal transduction. This activation process involves ...DNA-double strand breaks activate the serine/threonine protein kinase ataxia-telangiectasia mutated (ATM) to initiate DNA damage signal transduction. This activation process involves autophosphorylation and dissociation of inert ATM dimers into monomers that are catalytically active. Using single-particle electron microscopy (EM), we determined the structure of dimeric ATM in its resting state. The EM map could accommodate the crystal structure of the N-terminal truncated mammalian target of rapamycin (mTOR), a closely related enzyme of the phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinase (PIKK) family, allowing for the localization of the N- and the C-terminal regions of ATM. In the dimeric structure, the actives sites are buried, restricting the access of the substrates to these sites. The unanticipated domain organization of ATM provides a basis for understanding its mechanism of inhibition.
履歴
登録2015年11月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年12月9日-
マップ公開2016年11月16日-
更新2016年11月16日-
現状2016年11月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3jbz
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6501.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6501.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of dimeric ATM kinase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.61 Å/pix.
x 100 pix.
= 461. Å		4.61 Å/pix.
x 100 pix.
= 461. Å		4.61 Å/pix.
x 100 pix.
= 461. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.61 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.9 / ムービー #1: 0.9
最小 - 最大-0.23696697 - 1.9525522
平均 (標準偏差)0.01677956 (±0.14334399)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 461.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.614.614.61
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z461.000461.000461.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-0.2371.9530.017

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dimeric ATM kinase structure

全体名称: Dimeric ATM kinase structure
要素
  • 試料: Dimeric ATM kinase structure
  • タンパク質・ペプチド: Dimeric ATM kinase

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超分子 #1000: Dimeric ATM kinase structure

超分子名称: Dimeric ATM kinase structure / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: 2 / Number unique components: 1
分子量理論値: 700 KDa

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分子 #1: Dimeric ATM kinase

分子名称: Dimeric ATM kinase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 700 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: 293T / 組換プラスミド: pcDNA-FLAG-His-ATM wt

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.02 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 25 mM Tris, 100 mM NaCl, 1 mM TCEP, 10% glycerol
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% w/v uranyl acetate
グリッド詳細: continuous carbon coated copper grids
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2010
温度平均: 296 K
日付2015年7月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 251 / 平均電子線量: 25 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: class average
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 28.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SIMPLE, EMAN2 / 使用した粒子像数: 3885

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4jsv


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Residues 2021-2118 are removed from the crystal structure
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: Cross correlation coefficient
得られたモデル

PDB-3jbz:
Crystal structure of mTOR docked into EM map of dimeric ATM kinase

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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