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- PDB-5vm7: Pseudo-atomic model of the MurA-A2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vm7
タイトルPseudo-atomic model of the MurA-A2 complex
要素
  • Maturation protein A2
  • UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase
キーワードVIRUS/TRANSFERASE / Qbeta / ssRNA / phage / virus / VIRUS-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


suppression by virus of host cell wall biogenesis / suppression by virus of host peptidoglycan biosynthetic process / viral release via suppression of host peptidoglycan biosynthetic process / virion attachment to host cell pilus / UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase / UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase activity / UDP-N-acetylgalactosamine biosynthetic process / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / peptidoglycan biosynthetic process / viral release from host cell by cytolysis ...suppression by virus of host cell wall biogenesis / suppression by virus of host peptidoglycan biosynthetic process / viral release via suppression of host peptidoglycan biosynthetic process / virion attachment to host cell pilus / UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase / UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase activity / UDP-N-acetylgalactosamine biosynthetic process / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / peptidoglycan biosynthetic process / viral release from host cell by cytolysis / virion component / cell cycle / cell wall organization / regulation of cell shape / cell division / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Assembly protein / Phage maturation protein / UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase / Enolpyruvate transferase domain / Enolpyruvate transferase domain superfamily / EPSP synthase (3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase) / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase / Maturation protein A2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage Qbeta (ファージ)
Escherichia coli O139:H28 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å
データ登録者Cui, Z. / Zhang, J.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
Welch FoundationA-1863 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103832 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM116787 米国
Public Health ServiceGM27099 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Structures of Qβ virions, virus-like particles, and the Qβ-MurA complex reveal internal coat proteins and the mechanism of host lysis.
著者: Zhicheng Cui / Karl V Gorzelnik / Jeng-Yih Chang / Carrie Langlais / Joanita Jakana / Ry Young / Junjie Zhang /
要旨: In single-stranded RNA bacteriophages (ssRNA phages) a single copy of the maturation protein binds the genomic RNA (gRNA) and is required for attachment of the phage to the host pilus. For the ...In single-stranded RNA bacteriophages (ssRNA phages) a single copy of the maturation protein binds the genomic RNA (gRNA) and is required for attachment of the phage to the host pilus. For the canonical Qβ the maturation protein, A, has an additional role as the lysis protein, by its ability to bind and inhibit MurA, which is involved in peptidoglycan biosynthesis. Here, we determined structures of Qβ virions, virus-like particles, and the Qβ-MurA complex using single-particle cryoelectron microscopy, at 4.7-Å, 3.3-Å, and 6.1-Å resolutions, respectively. We identified the outer surface of the β-region in A as the MurA-binding interface. Moreover, the pattern of MurA mutations that block Qβ lysis and the conformational changes of MurA that facilitate A binding were found to be due to the intimate fit between A and the region encompassing the closed catalytic cleft of substrate-liganded MurA. Additionally, by comparing the Qβ virion with Qβ virus-like particles that lack a maturation protein, we observed a structural rearrangement in the capsid coat proteins that is required to package the viral gRNA in its dominant conformation. Unexpectedly, we found a coat protein dimer sequestered in the interior of the virion. This coat protein dimer binds to the gRNA and interacts with the buried α-region of A, suggesting that it is sequestered during the early stage of capsid formation to promote the gRNA condensation required for genome packaging. These internalized coat proteins are the most asymmetrically arranged major capsid proteins yet observed in virus structures.
履歴
登録2017年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Author supporting evidence / Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_entity_assembly / em_virus_entity
Item: _em_entity_assembly.type / _em_virus_entity.entity_assembly_id
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support / Item: _em_sample_support.grid_type
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8711
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8711
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maturation protein A2
B: UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,4852
ポリマ－93,4852
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2890 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area40310 Å2

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要素

#1: タンパク質 Maturation protein A2 / MP / A2 protein


分子量: 48613.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Qbeta (ファージ) / 参照: UniProt: Q8LTE2
#2: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase / Enoylpyruvate transferase / UDP-N-acetylglucosamine enolpyruvyl transferase / EPT


分子量: 44871.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Escherichia coli O139:H28 (strain E24377A / ETEC) (大腸菌)
株: E24377A / ETEC
参照: UniProt: A7ZS86, UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Enterobacteria phage Qbeta virion with MurACOMPLEXall0NATURAL
2Enterobacteria phage QbetaVIRUS#11NATURAL
3UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferaseCOMPLEX#21NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Enterobacteria phage Qbeta (ファージ)39803
33Escherichia coli O139:H28 (strain E24377A / ETEC) (大腸菌)331111
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K
詳細: Blotted for 6s, Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK III)

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
EM imaging

電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM / モード: BRIGHT FIELD / Specimen-ID: 1

ID加速電圧 (kV)凍結剤モデル倍率（公称値） (X)
1300NITROGENJEOL 3200FSC30000
2200FEI TECNAI F2029000
撮影
IDImaging-ID平均露光時間 (sec.)電子線照射量 (e/Å2)検出モードフィルム・検出器のモデル
110.21SUPER-RESOLUTIONGATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
220.21.1SUPER-RESOLUTIONGATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリImaging-ID
1EMAN粒子像選択
3SerialEM画像取得1
5CTFFIND4CTF補正
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
10SerialEM画像取得2
15RELION1.4３次元再構成
16MDFFモデル精密化
17NAMDモデル精密化
18PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 25597 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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