+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5nej | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | CryoEM Structure of Foot and Mouth Disease Virus O1 Manisa | ||||||||||||
![]() |
| ||||||||||||
![]() | VIRUS / Foot and Mouth Disease Virus / FMDV / OpanAsia | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() icosahedral viral capsid / modulation by virus of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / regulation of translation / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell ...icosahedral viral capsid / modulation by virus of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / regulation of translation / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral protein processing / symbiont entry into host cell / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||||||||
![]() | Kotecha, A. / Stuart, D. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Rules of engagement between αvβ6 integrin and foot-and-mouth disease virus. 著者: Abhay Kotecha / Quan Wang / Xianchi Dong / Serban L Ilca / Marina Ondiviela / Rao Zihe / Julian Seago / Bryan Charleston / Elizabeth E Fry / Nicola G A Abrescia / Timothy A Springer / Juha T ...著者: Abhay Kotecha / Quan Wang / Xianchi Dong / Serban L Ilca / Marina Ondiviela / Rao Zihe / Julian Seago / Bryan Charleston / Elizabeth E Fry / Nicola G A Abrescia / Timothy A Springer / Juha T Huiskonen / David I Stuart / ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: Foot-and-mouth disease virus (FMDV) mediates cell entry by attachment to an integrin receptor, generally αvβ6, via a conserved arginine-glycine-aspartic acid (RGD) motif in the exposed, antigenic, ...Foot-and-mouth disease virus (FMDV) mediates cell entry by attachment to an integrin receptor, generally αvβ6, via a conserved arginine-glycine-aspartic acid (RGD) motif in the exposed, antigenic, GH loop of capsid protein VP1. Infection can also occur in tissue culture adapted virus in the absence of integrin via acquired basic mutations interacting with heparin sulphate (HS); this virus is attenuated in natural infections. HS interaction has been visualized at a conserved site in two serotypes suggesting a propensity for sulfated-sugar binding. Here we determined the interaction between αvβ6 and two tissue culture adapted FMDV strains by cryo-electron microscopy. In the preferred mode of engagement, the fully open form of the integrin, hitherto unseen at high resolution, attaches to an extended GH loop via interactions with the RGD motif plus downstream hydrophobic residues. In addition, an N-linked sugar of the integrin attaches to the previously identified HS binding site, suggesting a functional role. | ||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 128.2 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 97.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 992.5 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 997.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 31.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 46.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 3631MC ![]() 3630C ![]() 3632C ![]() 3633C ![]() 3634C ![]() 3635C ![]() 5ne4C ![]() 5nedC ![]() 5nemC ![]() 5nerC ![]() 5netC ![]() 5neuC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 | ![]()
| x 60
2 |
|
3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
|
対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23222.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 細胞株 (発現宿主): BHK-21 / 発現宿主: ![]() |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 24417.510 Da / 分子数: 1 / Mutation: S93Y / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 細胞株 (発現宿主): BHK-21 / 発現宿主: ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 23933.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 細胞株 (発現宿主): BHK-21 / 発現宿主: ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 8766.075 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 細胞株 (発現宿主): BHK-21 / 発現宿主: ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Foot-and-mouth disease virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
分子量 | 値: 9 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: O1 Manisa |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Bos taurus |
ウイルス殻 | 名称: Foot and Mouth Disease virus / 直径: 300 nm / 三角数 (T数): 3 |
緩衝液 | pH: 8 |
緩衝液成分 | 濃度: 50 mM / 名称: HEPES |
試料 | 濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 294 K |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 160000 X / 倍率(補正後): 37037 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: BASIC |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: GATAN 910 MULTI-SPECIMEN SINGLE TILT CRYO TRANSFER HOLDER 最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K |
撮影 | 平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 18 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 360 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV |
画像スキャン | 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 25 / 利用したフレーム数/画像: 2-20 |
-
解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_2645: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 13483 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 13483 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 120 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 5AC9 Accession code: 5AC9 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|